Hélice alfa
Las hélices alfa son estructuras secundarias de las proteínas. Esta hélice mantiene su forma por la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y el átomo de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido situado a cuatro aminoácidos de distancia en la cadena. Los grupos R se extienden hacia afuera de la hélice. Es una estructura anfipática porque posee una parte hidrofílica y una parte hidrófoba, lo que produce el enrollamiento de esta estructura, de manera que la parte hidrófoba no interactúe con el agua.[1]
En las proteínas, la hélice
Descripción
[editar]Los aminoácidos en una hélice
El grupo N-H del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo C=O del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Está dentro de los niveles de organización de la proteína.
Estabilidad
[editar]Los cuatro primeros aminoácidos de la hélice, tal conocida como alfa, y los cuatro últimos solo podrán formar un enlace de hidrógeno en vez de dos, por lo tanto la hélice
En la hélice los momentos dipolares de todos los aminoácidos están perfectamente alineados, con lo que se forma un dipolo total con una carga parcial positiva en el extremo N-terminal y una carga parcial negativa en el extremo C-terminal.
En una hélice
Algunos aminoácidos, llamados disruptores de hélices, pueden desestabilizar la estructura helicoidal. Uno de ellos es la prolina, que al ser un iminoácido (aunque algunos autores cuestionan que la prolina no es en rigor un iminoácido), el N de su enlace peptídico no tiene unido un H para formar un enlace de hidrógeno con el aminoácido en (n+4). Además, el metileno unido al N del enlace peptídico también provoca impedimentos estéricos que hacen que la hélice tienda a romperse en el punto donde esté la prolina, aunque no lo hará si esta es suficientemente larga y estable. La glicina al proporcionar una gran flexibilidad, puesto que su cadena lateral es solo un H, suele estar en los acodamientos al final de la hélice.
Al primer aminoácido de una hélice en el extremo N-terminal se le llama N-cap y al último aminoácido de la hélice, en el extremo C-terminal se le llama C-cap. En posición N-cap, suelen aparecer aminoácidos polares no cargados, como la asparagina, o cargados negativamente, como el ácido glutámico, de forma que se compense la pérdida de un enlace peptídico en los extremos de la hélice que ya hemos comentado y en el caso del glutámico, la carga negativa de su cadena lateral interacciona con la carga parcial positiva del extremo N-terminal de la hélice.
En el C-cap son frecuentes la glicina y la prolina, que como ya hemos comentado rompen la estructura de la hélice, y también aminoácidos cargados positivamente, como la lisina, cuya carga positiva interacciona con la carga parcial negativa del extremo C-terminal de la hélice.
Los polipéptidos cortos habitualmente no son capaces de adoptar la estructura de hélice alfa, ya que el coste entrópico asociado con el plegamiento de la cadena polipeptídica es demasiado alto.
Importancia
[editar]Las hélices
Otros tipos de hélice
[editar]Existen otros tipos de estructuras helicoidales similares a la hélice
- Hélice : similar a la hélice
α pero con 3 aminoácidos por vuelta (más extendida y más estrecha).
- Hélice
π : está más comprimida y es más ancha que la héliceα (4,4 residuos por vuelta).
La hélice alfa en el arte
[editar]Julian Voss-Andreae es un escultor alemán con grados académicos en física experimental y escultura. Desde el año 2001 Voss-Andreae crea «esculturas de proteínas»[2] inspiradas en la estructura proteica, siendo la hélice
Véase también
[editar]- ADN
- lámina
β - hélice de colágeno
- Estructura primaria de las proteínas
- Estructura secundaria de las proteínas
- Estructura terciaria de las proteínas
Referencias
[editar]- ↑ -Biología. Curtis H., Barnes S., Schnek A. y Massarini A. (2008) 7ª Edición. Editorial Médica Panamericana. 34-45 pp.
- ↑ Voss-Andreae, J (2005). «Protein Sculptures: Life's Building Blocks Inspire Art». Leonardo 38: 41-45. doi:10.1162/leon.2005.38.1.41.
- ↑ Moran L, Horton RA, Scrimgeour G, Perry M (2011). Principles of Biochemistry. Boston, MA: Pearson. p. 127. ISBN 0-321-70733-8.
Note
[editar]- Jesús M. Sanz Estructura de macromoléculas.
- David Eisenberg, "The discovery of the
α -helix andβ -sheet, the principal structural features of proteins". Proceedings of the National Academy of Sciences USA. (2003). 100:11207-11210.