立体りったい配はい座ざ

立体りったい配はい座ざ（りったいはいざ、Conformation）とは、単たん結合けつごうについての回転かいてんや孤立こりつ電子でんし対たいを持もつ原子げんしについての立体りったい反転はんてんによって相互そうごに変換へんかん可能かのうな空間くうかん的てきな原子げんしの配置はいちのことである。

二に重じゅう結合けつごうについての回転かいてんや不ふ斉ひとし炭素たんそについての立体りったい反転はんてんのように通常つうじょうの条件じょうけんでは相互そうごに変換へんかん不可能ふかのうな理論りろん的てきな原子げんしの配置はいちは立体りったい配置はいちという。

概要がいよう

立体りったい配はい座ざは結合けつごうの回転かいてんに起因きいんする自由じゆう度どにより、その取とりうる状態じょうたいの数かずが規定きていされる。したがって、取とりうる立体りったい配はい座ざの数かずは低てい分子ぶんしから高分子こうぶんしへと分子ぶんしを構成こうせいする単たん結合けつごうが増ふえるにつれて爆発ばくはつ的てきに増大ぞうだいする。

生体せいたい分子ぶんし（タンパク質たんぱくしつ、核酸かくさん、脂質ししつ、糖とうetc.）は各かく結合けつごうの立体りったい配はい座ざが変化へんかすることで立体りったい構造こうぞうを大おおきく変化へんかさせる。い換いかえると、高分子こうぶんしの各かく結合けつごうの立体りったい配はい座ざの総体そうたいが高分子こうぶんしの立体りったい構造こうぞうを規定きていする。それゆえコンフォメーション変化へんかにより高分子こうぶんしの取とりうる立体りったい構造こうぞうの特定とくていの一ひとつもコンフォメーションとい表いあらわされる。特とくにタンパク質たんぱくしつの場合ばあいにこの用語ようごが使用しようされることが多おおい。しかしながら、立体りったい構造こうぞうが重要じゅうようであるような生体せいたい分子ぶんしの場合ばあいには広ひろく適用てきようされている。また、特殊とくしゅな状態じょうたい（液えき相しょう、温度おんど、pHなどの変化へんか）をのぞけば自発じはつ的てきに構造こうぞうが決定けっていされる。また、特定とくていのコンフォメーションを取とることが、タンパク質たんぱくしつや核酸かくさんの生物せいぶつ学がく的てき作用さよう発現はつげんに必須ひっすでもある。

立体りったい配はい座ざが異ことなるだけの2つの分子ぶんしの関係かんけいは配はい座ざ異性いせい体たい（はいざいせいたい）あるいはコンフォーマー (conformer) という。

非常ひじょうに低温ていおんにしたり、立体りったい的てきに大おおきな置換ちかん基もとを導入どうにゅうすることで、回転かいてんや立体りったい反転はんてんに要ようする活性かっせい化かエネルギーが分子ぶんしの持もつ熱ねつ運動うんどうのエネルギーを上回うわまわるようにすると、配はい座ざ異性いせい体たい間あいだの相互そうご変換へんかんが不可能ふかのうになりそれぞれの配はい座ざ異性いせい体たいが単たん離はなれできるようになる。

単たん結合けつごうについての立体りったい配はい座ざ

ブタンの立体りったい配はい座ざをニューマン投影とうえい図ずで表あらわした図ず。上うえから順番じゅんばんにゴーシュ配はい座ざ、アンチ配はい座ざ、エクリプス配はい座ざ

X-A-B-Yというように原子げんしが結合けつごうしている単たん結合けつごうA-Bの回まわりの立体りったい配はい座ざについて考かんがえる。単たん結合けつごうA-Bについての立体りったい配はい座ざは、結合けつごうX-Aと結合けつごうB-Yの二に面めん角かくで区別くべつされ、以下いかのように命名めいめいされている。

二に面めん角かく0〜30度ど:シンペリプラナー（synperiplanar:記号きごうsp）
二に面めん角かく30〜90度ど:シンクリナル（synclinal:記号きごうsc）
二に面めん角かく90〜150度ど:アンチクリナル（anticlinal:記号きごうac）
二に面めん角かく150〜180度ど:アンチペリプラナー（antiperiplanar:記号きごうap）

単たん結合けつごうについての立体りったい配はい座ざはニューマン投影とうえい図ずで表あらわすことが多おおい。二面ふたおもて角かくが0度ど、120度どの場合ばあい、ニューマン投影とうえい図ずで見みるとA上うえの置換ちかん基もととB上うえの置換ちかん基もとが重かさなるので重かさなり形がた配はい座ざあるいはエクリプス配はい座ざという。二面ふたおもて角かくが60度ど、180度どの場合ばあい、A上うえの置換ちかん基もととB上うえの置換ちかん基もとが互たがい違ちがいになるのでねじれ形がた配はい座ざあるいはスタッガード配はい座ざという。さらに二に面めん角かくが0度どのものはシン配はい座ざ (syn) またはシス配はい座ざ (cis)、180度どのものはアンチ配はい座ざ (anti) またはトランス配はい座ざ (trans)、60度どのものはゴーシュ配はい座ざ (gauche) という。

重かさなり配はい座ざはA上うえの置換ちかん基もととB上うえの置換ちかん基もとが接近せっきんしているため立体りったい反発はんぱつがあり、ねじれ型がた配はい座ざよりも不安定ふあんていである。

シクロヘキサン環たまきの立体りったい配はい座ざ

詳細しょうさいは「シクロヘキサンの立体りったい配はい座ざ」を参照さんしょう

シクロヘキサン環たまきにはいす形がたとねじれ舟形ふながたの2つの立体りったい配はい座ざが極小きょくしょう点てんとして存在そんざいする。いす形がた配はい座ざにおいてはすべてのC-C結合けつごうがねじれ型がた配はい座ざを持もつのに対たいし、ねじれ舟形ふながた配はい座ざにおいては2本ほんのC-C結合けつごうが重かさなり配はい座ざを持もつ。そのためいす形がた配はい座ざの方ほうが安定あんていである。

置換ちかん基もとを持もつシクロヘキサンにおいてはいす形かたち配はい座ざの立体りったい配はい座ざの中なかでも立体りったい的てきに大おおきな置換ちかん基もとがエカトリアル位いを占しめる立体りったい配はい座ざが特とくに安定あんていとなる。これはアキシアル位くらいに大おおきな置換ちかん基もとがあると他たのアキシアル位いの置換ちかん基もとと立体りったい的てきな反発はんぱつを生しょうじるためである。

孤立こりつ電子でんし対たいを持もつ原子げんしの立体りったい反転はんてん

3つの異ことなる置換ちかん基もとを持もつアミンの窒素ちっそ原子げんしはsp3混成こんせいをしているため、孤立こりつ電子でんし対たいを含ふくめればピラミッド型がたの構造こうぞうをとっており不ふ斉ひとし中心ちゅうしんとなる。しかし、これによって生しょうじる1対ついの光学こうがく異性いせい体たいやジアステレオマーを単たん離はなれすることは通常つうじょうはできない。これは窒素ちっそ原子げんしが速すみやかに立体りったい反転はんてんをしており、これらの光学こうがく異性いせい体たいやジアステレオマーが相互そうご変換へんかんしているためである。このことを逆手さかてに取とれば、平面へいめん構造こうぞうの遷移せんい状態じょうたいを取とることが不可能ふかのうな置換ちかん基もとを持もつアミンでは、光学こうがく異性いせい体たいやジアステレオマーを単たん離はなれすることが可能かのうである。

非対称ひたいしょうなスルホキシドの硫黄いおう原子げんしも同おなじような構造こうぞうをしているが、室温しつおん付近ふきんでは立体りったい反転はんてんの速度そくどが非常ひじょうに遅おそいため、光学こうがく異性いせい体たいやジアステレオマーを単たん離はなれすることが可能かのうである。しかし高温こうおんにするとやはりアミンと同おなじように相互そうご変換へんかんが起おこるようになる。

高分子こうぶんしの立体りったい配はい座ざ

タンパク質たんぱくしつ

タンパク質たんぱくしつの構造こうぞうは以下いかの四よん段階だんかいに分わけて考かんがえる事ことが多おおい。

一いち次じ構造こうぞう：アミノ酸あみのさん配列はいれつ
二に次じ構造こうぞう：αあるふぁヘリックス、βべーたシート、ターン
三さん次じ構造こうぞう：タンパク質たんぱくしつの折おりたたみ（フォールディング）
四よん次じ構造こうぞう：複数ふくすうのタンパク質たんぱくしつの結合けつごう（サブユニット間あいだ相互そうご作用さよう）

例外れいがい的てきな単位たんいとしては以下いかのものがある。

超ちょう二に次じ構造こうぞう：ロスマン構造こうぞう、αあるふぁαあるふぁ'ターンなど
モジュール：超ちょう二に次じ構造こうぞうとほぼ同義どうぎ、20〜30アミノ残ざん基もとを一ひとつの単位たんいとした構造こうぞう
ドメイン：100〜150アミノ残ざん基もとを単位たんいとした構造こうぞう、真ま核かく生物せいぶつのエキソンがドメインに該当がいとうすると言いう説せつがある（ドメインシャフリング説せつ）。

また、特とくに三さん次じ構造こうぞう以上いじょうの構造こうぞうを『タンパク質たんぱくしつ高次こうじ構造こうぞう』と呼よぶ。四よん次じ構造こうぞうに至いたるまでのコンフォメーションは全すべてアミノ酸あみのさん配列はいれつによって厳密げんみつに決定けっていされている。^{[要よう検証けんしょう – ノート]}

この中なかでも、コンフォメーションの意味合いみあいに使用しようされるのがタンパク質たんぱくしつ三さん次じ構造こうぞうであり、これらは以下いかの力ちからによって保持ほじされていると言いわれている。

疎水そすい性せい相互そうご作用さよう：疎水そすい基もと同士どうしの凝集ぎょうしゅう
静しずか電でん的てき相互そうご作用さよう：イオン対たいの結合けつごう、塩しお橋きょう（えんきょう：金属きんぞくイオン媒介ばいかい型がた）もここに入はいる
水素すいそ結合けつごう：電気でんき陰性いんせい度どの大おおきい原子げんしと水素すいその結合けつごう、二に次じ構造こうぞうにも寄与きよしている
ファンデルワールス力りょく：原子げんし間あいだに普遍ふへん的てきに働はたらく力ちから、非ひ結合けつごう性せい
ジスルフィド結合けつごう（S-S結合けつごう）：システイン残ざん基もとが硫黄いおうによって架橋かきょうされる結合けつごう

これらの作用さようが最もっともエネルギー的てきに安定あんていする状態じょうたいがタンパク質たんぱくしつ立体りったい構造こうぞうであり、タンパク質たんぱくしつによっては（好こう熱ねつ菌きんタンパクや細胞さいぼう外がいタンパク質たんぱくしつなど）これらの結合けつごうは極きわめて強固きょうこである。これらの相互そうご作用さようは四よん次じ構造こうぞうにも寄与きよする。

タンパク質たんぱくしつ溶解ようかい度どと立体りったい構造こうぞう

一般いっぱんに可溶性かようせいタンパク質たんぱくしつ（水みずに対たいして親和しんわ性せいの高たかいタンパク質たんぱくしつ）は球状きゅうじょう構造こうぞうを取とっており、外部がいぶには親水しんすい性せいの残ざん基もと、内部ないぶには疎水そすい性せいの残ざん基もとが強固きょうこに凝集ぎょうしゅうしている。また、サブユニット間あいだ相互そうご作用さようにおいても結合けつごう部位ぶいは疎水そすい性せいの残ざん基もとが集あつまっている。可溶性かようせいタンパクはコンフォメーションの決定けっていが比較的ひかくてき容易よういであり、数すう多おおくの結晶けっしょう構造こうぞうが明あきらかになっている。

また、不溶性ふようせいタンパク（膜まくタンパク質たんぱくしつが多おおい）は、生体せいたい膜まくに配置はいち（貫通かんつう型がた、埋没まいぼつ型がた、付着ふちゃく型がたなど）しているため膜まく内部ないぶに存在そんざいしている部分ぶぶんは疎水そすい性せい残ざん基もとが外側そとがわを向むいている。膜まく貫通かんつう型がたの構造こうぞうはαあるふぁヘリックスやβべーたシートで構成こうせいされる。ポーリンタンパク質たんぱくしつのような小しょう孔あなが空あいているようなタンパク質たんぱくしつでは、穴あなが大おおきい場合ばあいはβべーたシート、あるいは四よん次じ構造こうぞうにより穴あなが開ひらいており、プロトンのような小しょう分子ぶんしを通とおす場合ばあいはαあるふぁヘリックスで構成こうせいされた小しょう孔あなを用もちいている。膜まくタンパク質たんぱくしつはコンフォメーションの理解りかいがいまだ少すくなく、構造こうぞうの決定けっていされたものは10に満みたない。

コンフォメーション変化へんかとフォールディング

タンパク質たんぱくしつのコンフォメーションは構造こうぞう生物せいぶつ学がく的てき分野ぶんやの発展はってんとともに理解りかいが深ふかまってきたが、これはコンピュータの発展はってんによるところが大おおきいといえる。また、タンパク質たんぱくしつは結晶けっしょう構造こうぞうのような静的せいてきなものではなく、ダイナミックに立体りったい構造こうぞうを変化へんかさせていると言いうモデルが明あきらかになってきており、従来じゅうらいのタンパク質たんぱくしつ像ぞうに新あたらしい知見ちけんを与あたえている。特とくに機能きのう分子ぶんしである酵素こうそなどはその反応はんのうにコンフォメーションの変化へんかが深ふかく関かかわっていると言いわれている。

また、タンパク質たんぱくしつがリボソームで生産せいさんされると同時どうじに立体りったい構造こうぞうを取とり始はじめるが、その折おりたたみ過程かてい（フォールディング）は非常ひじょうに素早すばやく（エネルギー的てきに低ひくい準じゅん位いに移うつるだけなので）いまだよく理解りかいされていない。コンピューター上じょうで仮想かそうのペプチドをフォールディングさせるシミュレーションが行おこなわれているが、現実げんじつにそうしたペプチドを作成さくせいすると再現さいげんできない場合ばあいが多おおい。また、カメレオンペプチドというαあるふぁヘリックス、βべーたシートどちらでも構成こうせいすることのできるアミノ酸あみのさん配列はいれつも見みつかっているが、なぜそのような現象げんしょうが起おきるかということについても理解りかいが深ふかまっているとはいえない。

こういったフォールディングは、タンパク質たんぱくしつの配列はいれつによって自発じはつ的てきかつ一義的いちぎてきに折おりたたまれると考かんがえられてきた。しかし、生体せいたい内ないではシャペロンと呼よばれる一群いちぐんのタンパク質たんぱくしつが正ただしいコンフォメーションをとるようにフォールディングを助たすけていることが解わかってきた。このシャペロンは古こ細菌さいきんから哺乳類ほにゅうるいまできわめて良よく保存ほぞんされており、生体せいたいにとって必須ひっすの作用さようを持もつと考かんがえられるようになった。

核酸かくさん

DNAについては二に重じゅうらせん構造こうぞう、クロマチン構造こうぞう、染色せんしょく体たいを参照さんしょう。なお、DNAの高次こうじ構造こうぞうは複製ふくせい、転写てんしゃ、トポロジーなどにきわめて重要じゅうようであると言いわれている。

リボ核酸かくさん(ribonucleic acid, RNA)

RNAは特定とくていのウイルスのものをのぞけば全すべて一本いっぽん鎖くさりであり、タンパク質たんぱくしつのように一本いっぽん鎖くさり上じょうのA-U、G-C結合けつごうが特定とくていのコンフォメーションを作つくることがよく知しられている。

中なかでももっとも有名ゆうめいなのが、tRNAの二に次じ構造こうぞうおよび三さん次じ構造こうぞうである。RNAの配列はいれつは少すこしずつ異ことなっているがtRNAのとる二に次じ構造こうぞうは『クローバー葉は構造こうぞう』と呼よばれており、三みっつのループとステムからなる構造こうぞうを取とる。

DHUステム、ループ
TΨぷさいCステム、ループ
アンチコドンステム、ループ
オプショナルアーム（存在そんざいしないtRNAもある）
アクセプターアーム

更さらに、ステム部分ぶぶんの二に重じゅうらせん構造こうぞうにより、RNAは更さらに折おりたたまれて三さん次じ構造こうぞうを取とる。tRNAの三さん次じ構造こうぞうは『L字じ構造こうぞう』と呼よばれており、翻訳ほんやくの際さいにはこの形状けいじょうが不可欠ふかけつだと考かんがえられている。

また、リボソームに含ふくまれる小しょうサブユニットおよび大だいサブユニットrRNAも、タンパク質たんぱくしつ相互そうご作用さようもあいまって特定とくていのコンフォメーションを取とっていると言いわれている。極きわめて複雑ふくざつな構造こうぞうを取とっていることがわかっているが、リボソームの翻訳ほんやく過程かていにrRNAの活性かっせいが必要ひつようであり、不可欠ふかけつな構造こうぞうである。

リボザイム

RNAに触媒しょくばい作用さようがある事ことを発見はっけんしたトーマス・チェックは、テトラヒメナの自己じこスプライシングを起おこすrRNAの二に次じ構造こうぞうおよび三さん次じ構造こうぞうを解析かいせきしたことで有名ゆうめいである。リボザイムの触媒しょくばい作用さようにもRNAコンフォメーションが深ふかく関係かんけいしていると考かんがえられている。

脂質ししつ

脂質ししつについては低てい分子ぶんしのものが多おおくコンフォメーションは容易よういに決定けっていできる。しかしながら、膜まく脂質ししつ全体ぜんたいの構造こうぞうとなると流動りゅうどう性せいや親水しんすい基もとの多様たようさもあいまって、多た分子ぶんし系けいの実験じっけんにならざるを得えない。また、膜まくの流動りゅうどう性せいを発揮はっきするためには疎水そすい基もとのコンフォメーションが重要じゅうようであると考かんがえられている（脂質ししつ二に重層じゅうそうを参照さんしょう）。

多た糖とう

糖とうはその種類しゅるいが多おおく、タンパク質たんぱくしつや核酸かくさんのように一本いっぽん鎖くさりの構造こうぞうを持もたず、分ぶん枝えだしているケースが多おおい。また、概がいして膜まく脂質ししつやタンパク質たんぱくしつに結合けつごうしており、そのため構造こうぞう解析かいせきの最もっとも難むずかしい生体せいたい分子ぶんしの一ひとつと言いわれている。いまだ一いち次じ構造こうぞうを理解りかいするための基本きほん的てきな配列はいれつ決定けってい法ほうすら確立かくりつされていない状況じょうきょうである。

しかしながら、細胞さいぼう接着せっちゃくや物質ぶっしつ輸送ゆそうに必要ひつような細胞さいぼうの標識ひょうしきは多た糖とう（糖とう鎖くさり）が特とくに重要じゅうようであると言いわれており、特異とくい性せいの高たかい薬剤やくざいの開発かいはつには、こうした細胞さいぼう標識ひょうしきのコンフォメーションを理解りかいすることがきわめて重要じゅうようであると考かんがえられている。