بنية ثانوية للبروتين
![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/77/Protein_structure_%28full%29-en.svg/270px-Protein_structure_%28full%29-en.svg.png)
![The image above contains clickable links](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e6/Interactive_icon.svg/18px-Interactive_icon.svg.png)
بروتين ثانوي البنية (بالإنجليزية: protein secondary structure ) في الكيمياء الحيوية والبيولوجيا البنائية هو البروتين في شكله العام الثلاثي الأبعاد المكون من قطاعات موضعية Local segments.[1][2][3] وتعرف البنية الثانوية بأنها نسق من الروابط الهيدروجينية في بروتين، مثل لولب ألفا وصحيفة بيتا التي تشاهد في تشكيل ذري بنائي.
بمعنى آخر البنية الثانوية تتمثل في نسق من الرابطات الهيدروجينية التي تربط بين ذرة هيدروجين في جزيء أمين وذرة أكسجين في جزيءكربونيل وتكون موجودة في رابطة ببتيدية لأحد البروتينات.
يمكن لأخصائيي النظم البلورية تعيين البنية الثانوية للمواد وتسجيلها في بنك بيانات البروتين. العنصران الثانويان الأكثر شيوعا هما لوالب ألفا وصفائح بيتا، على الرغم من أن دوران بيتا وحلقات أوميغا تحدث أيضا.
وعادة ما تشكل عناصر الهيكل الثانوي بشكل عفوي كوسيط قبل طي البروتين في هيكله ثلاثي الأبعاد ثلاثي الأبعاد. ويعرف الهيكل الثانوي رسميا بنمط الروابط الهيدروجينية بين ذرات الهيدروجين الأميني وأكسجين الكربوكسيل في العمود الفقري للببتيد. ويمكن بدلا من ذلك تحديد الهيكل الثانوي على أساس النمط العادي من زوايا ثنائي السطوح العمود الفقري في منطقة معينة من مؤامرة راماشاندران بغض النظر عما إذا كان له روابط الهيدروجين الصحيحة.
وقدم مفهوم الهيكل الثانوي لأول مرة من قبل كاج ألريك ليندرستروم لانج في ستانفورد في عام 1952. وهناك أنواع أخرى من البوليمرات الحيوية مثل الأحماض النووية تمتلك أيضا هياكل ثانوية مميزة.
الأنواع
[عدل]أكثر الهياكل الثانوية شيوعا هي خلاطات ألفا وصفحات بيتا.
واللوالب الأخرى، مثل لولب 310 ولولب
ومع ذلك، هذه التفضيلات ليست قوية بما فيه الكفاية لإنتاج طريقة موثوق بها للتنبؤ بنية ثانوية من تسلسل وحده. ويعتقد أن الاهتزازات الجماعية ذات التردد المنخفض تكون حساسة للصلابة المحلية داخل البروتينات، وكشف عن هياكل بيتا لتكون أكثر جمودا من البروتينات ألفا أو مختلطة بشكل عام. قياسات نثر النيوترون قد ربطت مباشرة السمة الطيفية في ~ ثز ~ إلى الاقتراحات الجماعية للهيكل الثانوي للبروتين بيتا غفب. قد تكون أنماط الترابط الهيدروجيني في الهياكل الثانوية مشوهة بشكل كبير، مما يجعل التحديد التلقائي للهيكل الثانوي صعبا. هناك عدة طرق لتحديد بنية البروتين بشكل رسمي
التحديد التجريبي
[عدل]يمكن تقدير محتوى البنية الثانوية الخام للبوليمر الحيوي (على سبيل المثال، «هذا البروتين هو 40٪
وهناك طريقة أقل شيوعا هي الطيف بالأشعة تحت الحمراء، الذي يكشف الاختلافات في التذبذبات السندات من مجموعات أميد بسبب الهيدروجين الرابطة. وأخيرا، يمكن تقدير محتويات هيكل الثانوي بدقة باستخدام التحولات الكيميائية لطيف NMR غير مخصص في البداية.
تنبؤ الهيكل
[عدل]![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/6/60/Myoglobin.png/200px-Myoglobin.png)
(كان هذا البروتين أول بروتين يكشف عن بنيته بطريقة التعيين البلوري بالأشعة السينية، وقام بها العالمان ماكس بيروتس وجون كندرو في عام 1958، وحصلا بسبب هذا السبق العلمي على جائزة نوبل في الكيمياء في عام 1962).
إن التنبؤ بالهيكل الثالث للبروتين من تسلسل الأحماض الأمينية هو مشكلة صعبة للغاية (انظر التنبؤ ببروتين البروتين)، ولكن استخدام تعريفات البنية الثانوية البسيطة هي أكثر قابلية للمسار. كانت الطرق المبكرة للتنبؤ بالهيكل الثانوي تقتصر على التنبؤ بالدول الثلاث السائدة: الحلزون، أو الورقة، أو الملف العشوائي. واستندت هذه الأساليب على بروتينات الحلزون أو صفائح تشكيل الأحماض الأمينية الفردية، وأحيانا إلى جانب قواعد لتقدير الطاقة الحرة لتشكيل عناصر الهيكل الثانوي. وكانت هذه الأساليب دقيقة ~ 60٪ عادة في التنبؤ أي من الدول الثلاث (هيليكس / ورقة / لفائف) تتبنى بقايا. كانت الطريقة الأولى المستخدمة على نطاق واسع للتنبؤ بنية البروتين الثانوي من تسلسل الأحماض الأمينية طريقة شو-فسمان.
وقد أجريت زيادة كبيرة في الدقة (إلى ما يقرب من 80% تقريبا) من خلال استغلال محاذاة تسلسل متعددة. مع العلم أن التوزيع الكامل للأحماض الأمينية التي تحدث في موقع (وفي جوارها، وعادة ما تكون 7 بقايا على كلا الجانبين) طوال التطور يوفر صورة أفضل بكثير للميول الهيكلية بالقرب من هذا الموضع. للتوضيح، بروتين معين قد يكون الجلايسين في موقف معين، والتي في حد ذاتها قد تشير إلى ملف عشوائي هناك. ومع ذلك، قد تكشف محاذاة تسلسل متعددة أن الأحماض الأمينية تفضل الحلزون تحدث في هذا الموقف (والمواقف القريبة) في 95٪ من البروتينات متماثلة التي تمتد ما يقرب من مليار سنة من التطور. وعلاوة على ذلك، من خلال فحص متوسط هدروفوبيسيتي في ذلك والمواقف القريبة، نفس المحاذاة قد تشير أيضا إلى نمط من بقايا المذيبات إمكانية الوصول يتفق مع لولب
توفر أساليب التنبؤ الحديثة أيضا درجة الثقة لتنبؤاتها في كل موقف. وقد تم قياس أساليب التنبؤ بالهيكل الثانوي بشكل مستمر، على سبيل المثال، إيفا (معيار). وبناء على هذه الاختبارات، كانت الأساليب الأكثر دقة هي بسيبريد، سام، بورتر، بروف، وسابل. ويبدو أن المجال الرئيسي للتحسين هو التنبؤ بالخطوط
ومن المرجح أن يكون الحد الأعلى لدقة التنبؤ بنسبة 90٪ عموما، وذلك بسبب الخصوصيات الخاصة بالطريقة المعيارية (دسب) لتخصيص فئات الهيكل الثانوي (هيليكس / ستراند / سويل) إلى هياكل بدب، والتي تقاس عليها التنبؤات.
التنبؤ الدقيق للهيكل الثانوي هو عنصر أساسي في التنبؤ بالهيكل الثالث، في جميع الحالات أبسط (نمذجة التناظر). على سبيل المثال، نمط التنبؤ بثقة من ستة عناصر هيكل ثانوي βαββαβ هو توقيع أضعاف فيريدوكسين.
تطبيقات
[عدل]ويمكن استخدام كل من البروتين والهياكل الثانوية الحمض النووي للمساعدة في محاذاة تسلسل متعددة. ويمكن جعل هذه المحاذاة أكثر دقة من خلال إدراج معلومات الهيكل الثانوي بالإضافة إلى معلومات تسلسل بسيطة.
هذا هو في بعض الأحيان أقل فائدة في الحمض النووي الريبي لأن الاقتران قاعدة هو أكثر تحفظا بكثير من تسلسل. ويمكن في بعض الأحيان العثور على علاقات بعيدة بين البروتينات التي تكون هياكلها الأولية غير قابلة للتخليق عن طريق الهيكل الثانوي.
وقد تبين أن لولب-
انظر أيضاً
[عدل]- بروتين اندماجي
- بروتين
- علم الأحياء
- كيمياء عضوية
- نطاق بروتين
- لولب ألفا
- قاعدة الطرف الأميني
- محلل البروتين
مراجع
[عدل]- ^ Steven Bottomley (2004). "Interactive Protein Structure Tutorial". مؤرشف من الأصل في 2011-03-01. اطلع عليه بتاريخ 2011-01-09.
- ^ Calligari, Paolo A.; Kneller, Gerald R. (1 Dec 2012). "ScrewFit: combining localization and description of protein secondary structure". Acta Crystallographica Section D (بالإنجليزية). 68 (12): 1690–1693. DOI:10.1107/s0907444912039029. ISSN:0907-4449. Archived from the original on 2019-12-13.
- ^ Richards FM، Kundrot CE (1988). "Identification of structural motifs from protein coordinate data: secondary structure and first-level supersecondary structure". Proteins. ج. 3 ع. 2: 71–84. DOI:10.1002/prot.340030202. PMID:3399495.
![]() |
في كومنز صور وملفات عن: بنية ثانوية للبروتين |