Schweineleberesterase
Schweineleberesterase (engl. pig liver esterase, PLE) ist ein aus der Leber von Schweinen gewonnenes Enzym.
Schweineleberesterase (Sus scrofa) | ||
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Isoformen | 3 ( | |
Bezeichner | ||
Gen-Name(n) | PLE | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 3.1.1.1, Esterase | |
Reaktionsart | Hydrolyse[1] | |
Substrat | Carbonsäureester | |
Produkte | Carbonsäure und Alkohol |
Beschreibung
BearbeitenSchweineleberesterase wird durch Extraktion mit organischen Lösungsmitteln aus Schweinelebern gewonnen.[2] Es ist ein leicht bräunliches Pulver, das sich gut in Wasser lösen lässt.
Das Enzym existiert in drei Isoformen: Die
Verwendung
BearbeitenDie Schweineleberesterase ist die am häufigsten und vielseitigsten in der synthetischen Chemie verwendete Esterase. Eine Reihe von Reaktionen können mit Hilfe von Schweineleberesterase stereoselektiv durchgeführt werden.[8][5][9][10][11][12][13]
Das Enzym kann dabei auch an einem polymeren Träger, wie beispielsweise Polyacrylamid-Gele (Eupergit®), immobilisiert werden.[14] Die Aktivität des Enzymes wird dadurch geringfügig beeinträchtigt und erreicht etwa 68 % des Wertes der nicht immobilisierten Schweineleberesterase.[15]
Inhibitoren
BearbeitenTrifluormethylketone, wie beispielsweise 1,1,1-Trifluor-4-phenylbutan-2-on, sind in der Lage das Enzym zu inhibieren.[16][17]
Literatur
Bearbeiten- M. Hermann u. a.: Alternative pig liver esterase (APLE) - cloning, identification and functional expression in Pichia pastoris of a versatile new biocatalyst. In: J Biotechnol. 133, 2008, S. 301–310. PMID 18078679.
- A. Hummel u. a.: Isoenzymes of pig-liver esterase reveal striking differences in enantioselectivities. In: Angew Chem Int Ed Engl. 46, 2007, S. 8492–8494. PMID 17902087.
- E. Brüsehaber u. a.: Identification of pig liver esterase variants by tandem mass spectroscopy analysis and their characterization. In: Appl Microbiol Biotechnol. 76, 2007, S. 853–859. PMID 17593363.
- R. N. Patel: Microbial/enzymatic synthesis of chiral drug intermediates. In: Adv Appl Microbiol. 47, 2000, S. 33–78. PMID 12876794 (Review).
- S. Niwayama u. a.: A Novel Chemicoenzymic Rearrangement by Asymmetric Hydrolysis with Pig Liver Esterase. In: JACS. 116, 1994, S. 3290–3295. doi:10.1021/ja00087a015.
- L. K. P. Lam u. a.: Enzymes in organic synthesis. 42. Investigation of the effects of the isozymal composition of pig liver esterase on its stereoselectivity in preparative-scale ester hydrolysis of asymmetric synthetic value. In: JACS. 110, 1988, S. 4409–4411. doi:10.1021/ja00221a049.
- R. C. Augusteyn u. a.: On the homology of the active-site peptides of liver carboxylesterases. In: Biochim Biophys Acta. 171, 1969, S. 128–137. PMID 4884138.
- A. J. Adler und G. B. Kistiakowsky: Kinetics of Pig Liver Esterase Catalysis. In: JACS. 84, 1962, S. 695–703. doi:10.1021/ja00864a001.
- G. B. Kistiakowsky und P. C. Mangelsdorf: The Kinetics of Ester Hydrolysis by Liver Esterase. In: JACS. 78, 1956, S. 2964–2969. doi:10.1021/ja01594a012.
Weblinks
Bearbeiten- Datenblatt Esterase from porcine liver bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 14. Juni 2011 (PDF).
- Brenda-Enzymes (englisch)
- Enzym – 3.1.1.1 in der Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes
Einzelnachweise
Bearbeiten- ↑ Carboxylic-ester hydrolase Reaktion – R00630 in der Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes Abgerufen am 17. November 2009.
- ↑ D. J. Horgan u. a.: Carboxylesterases (EC 3.1.1). A large-scale purification of pig liver carboxylesterase. In: Biochemistry 8, 1969, S. 2000–2006. PMID 5785220.
- ↑ E. Heymann und W. Junge: Characterization of the isoenzymes of pig-liver esterase. 1. Chemical Studies. In: Eur J Biochem 95, 1979, S. 509–518. PMID 446477.
- ↑ W. Junge und E. Heymann: Characterization of the Isoenzymes of Pig-Liver Esterase 2. Kinetic Studies. In: Eur J Biochem 95, 1979, S. 519–525. PMID 446478.
- ↑ a b S. Lange u. a.: Cloning, functional expression, and characterization of recombinant pig liver esterase. In: ChemBioChem 2, 2001, S. 576–582. PMID 11828491.
- ↑ D. Böttcher u. a.: Functional expression of the gamma-isoenzyme of pig liver carboxyl esterase in Escherichia coli. In: Appl Microbiol Biotechnol 73, 2007, S. 1282–1289. PMID 16960735.
- ↑ A. Musidlowska-Persson und U. T. Bornscheuer: Recombinant porcine intestinal carboxylesterase: cloning from the pig liver esterase gene by site-directed mutagenesis, functional expression and characterization. In: Protein Eng 16, 2003, S. 1139–1145. PMID 14983097.
- ↑ U. T. Bornscheuer und R. J. Kazlauskas: Hydrolases in Organic Synthesis - Regio- and Stereoselective Biotransformations. Wiley-VCH, 2005, ISBN 3-527-31029-0.
- ↑ K. Faber: Biotransformations in Organic Chemistry. Verlag Springer, 2004, ISBN 3-540-20097-5.
- ↑ E. J. Toone u. a.: Enzymes in Organic Synthesis. 47. An Active Site Model for Interpreting and Predicting the Specificity of Pig Liver Esterase. In: JACS 112, 1990, S. 4946–4952. doi:10.1021/ja00168a047
- ↑ L. M. Zhu und M. C. Tedford: Application of Pig Liver Esterase (PLE) in Asymmetric Synthesis. In: Tetrahedron 46, 1990, S, 6587–6611. doi:10.1016/S0040-4020(01)87851-0.
- ↑ H. J. Gais u. a.: Activation of pig liver esterase in organic media with organic polymers: application to the enantioselective acylation of racemic functionalized secondary alcohols. In: J Org Chem 66, 2001, S. 3384–3396. PMID 11348121
- ↑ J. M. Herdan u. a.: Enantioselective hydrolysis of racemic esters using pig liver esterase. In: Journal of Molecular Catalysis A: Chemical 107, 1996, S. 409–414. doi:10.1016/1381-1169(95)00241-3.
- ↑ T. Boller u. a.: EUPERGIT Oxirane Acrylic Beads: How to Make Enzymes Fit for Biocatalysis. In: Org. Process Res. Dev. 6, 2002, S. 509–519. doi:10.1021/op015506w.
- ↑ K. Laumen u. a.: Immobilized porcine liver esterase: a convenient reagent for the preparation of chiral building blocks. In: Tetrahedron Letters 26, 1985, S. 407–410. doi:10.1016/S0040-4039(00)61896-8.
- ↑ K. N. Allen und R. H. Ables: Inhibition of pig liver esterase by trifluoromethyl ketones: modulators of the catalytic reaction alter inhibition kinetics. In: Biochemistry 28, 1989, S. 135–140. doi:10.1021/bi00427a020
- ↑ M. A. Ashour und B. D. Hammock: Substituted trifluoroketones as potent, selective inhibitors of mammalian esterases. In: Biochem Pharmacol 36, 1987, S.&1869–1879. PMID 3593399.