α -Amanitin
Strukturformel | |||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Allgemeines | |||||||||||||||||||
Name | |||||||||||||||||||
Summenformel | C39H54N10O14S | ||||||||||||||||||
Kurzbeschreibung |
farbloser bis gelblicher Feststoff[1] | ||||||||||||||||||
Externe Identifikatoren/Datenbanken | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
Eigenschaften | |||||||||||||||||||
Molare Masse | 919,09 g·mol−1 | ||||||||||||||||||
Aggregatzustand |
fest[1] | ||||||||||||||||||
Schmelzpunkt | |||||||||||||||||||
Löslichkeit | |||||||||||||||||||
Sicherheitshinweise | |||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||
Toxikologische Daten | |||||||||||||||||||
Soweit möglich und gebräuchlich, werden SI-Einheiten verwendet. Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei Standardbedingungen (0 °C, 1000 hPa). |
Es unterscheidet sich in seiner Struktur nur durch den Amidstickstoff im Asparaginrest von
Damit zählen
Vorkommen
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten] In verschiedenen Arten von Pilzen kommt
Das
Biosynthese
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Im Unterschied zu vielen anderen cyclischen Peptiden in Pilzen werden Amatoxine und Phallotoxine nicht non-ribosomal synthetisiert, sondern im Rahmen der ribosomalen Proteinsynthese. Die für eine solche Biosynthese von
Eigenschaften
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Giftigkeit
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Es hemmt in menschlichen wie allgemein in eukaryotischen Zellen die DNA-abhängige RNA-Polymerase II, die für die Synthese der mRNA benötigt wird.[11] Dies führt zur Unterbrechung der Proteinbiosynthese und zum Zelltod.[12] Die Kristallstruktur der RNA-Polymerase II mit gebundenem
Analytik
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Die zuverlässige qualitative und quantitative Bestimmung von Amanitin kann nach angemessener Probenvorbereitung durch Kopplung der HPLC mit der Massenspektrometrie erfolgen.[14][15][16]
Verwendung
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]Einzelnachweise
[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]- ↑ a b c d e f g Eintrag zu alpha-Amanitin in der GESTIS-Stoffdatenbank des IFA, abgerufen am 1. April 2022. (JavaScript erforderlich)
- ↑
α -Amanitin. ADC Review; abgerufen am 12. Juli 2016. - ↑ Datenblatt
α -Amanitin, from bei Sigma-Aldrich, abgerufen am 12. Juli 2016 (PDF). - ↑ Albert Gossauer: Struktur und Reaktivität der Biomoleküle, Verlag Helvetica Chimica Acta, Zürich, 2006, S. 441, ISBN 978-3-906390-29-1.
- ↑ Hans W. Kothe, Erika Kothe: Pilze eine unterhaltsame Einführung in die Mykologie. LIT Verlag Münster, 2010, ISBN 978-3-643-10914-9, S. 27 (eingeschränkte Vorschau in der Google-Buchsuche).
- ↑ H. Luo, H. Hallen-Adams, J. Scott-Craig, J. Walton: Ribosomal biosynthesis of
α -amanitin in Galerina marginata. PMID 22202811, doi:10.1016/j.fgb.2011.12.005, PMC 3997167 (freier Volltext) - ↑ Bestimmung von
α -Amanitin in Pilzen und klinischen Proben (Blut, Urin) mit LC-MS (PDF; 1,3 MB) awl.ch; abgerufen am 12. Juli 2016. - ↑ Amatoxin. UniProt-Eintrag.
- ↑ H. E. Hallen, H. Luo, J. S. Scott-Craig, J. D. Walton: Gene family encoding the major toxins of lethal Amanita mushrooms. In: Proceedings of the National Academy of Sciences, Band 104, Nummer 48, November 2007, S. 19097–19101, doi:10.1073/pnas.0707340104, PMID 18025465, PMC 2141914 (freier Volltext).
- ↑ Jonathan D. Walton, Heather E. Hallen-Adams, Hong Luo: Ribosomal Biosynthesis of the Cyclic Peptide Toxins of Amanita Mushrooms. In: Biopolymers. Band 94, Nr. 5, 2010, S. 659, doi:10.1002/bip.21416, PMID 20564017, PMC 4001729 (freier Volltext).
- ↑ F. Brueckner, P. Cramer: Structural basis of transcription inhibition by alpha-amanitin and implications for RNA polymerase II translocation. In: Nature Structural & Molecular Biology. Band 15, August 2008, S. 811–818, PMID 18552824.
- ↑ a b aerzteblatt.de: Deutsches Ärzteblatt: Pflanzenstoffe für die Tumorbehandlung: Amanitin als Krebstherapeutikum, abgerufen am 12. Juli 2016.
- ↑ D. A. Bushnell, P. Cramer, R. D. Kornberg: Structural basis of transcription: -Amanitin-RNA polymerase II cocrystal at 2.8 A resolution. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 99, Nr. 3, 5. Februar 2002, S. 1218–1222, doi:10.1073/pnas.251664698, PMID 11805306, PMC 122170 (freier Volltext).
- ↑ Mao Z, Yu Y, Sun H, Cao Y, Jiang Q, Chu C, Sun Y, Huang S, Zhang J, Chen F: Rapid detection of
α -amanitin andβ -amanitin in rat plasma by ultra-performance liquid chromatography-tandem mass spectrometry and its application to the toxicokinetic study of Lepiota brunneoincarnata., Forensic Toxicol. 2022 Jan;40(1):111-118. PMID 36454499. - ↑ Bambauer TP, Wagmann L, Weber AA, Meyer MR: Analysis of
α - andβ -amanitin in Human Plasma at Subnanogram per Milliliter Levels by Reversed Phase Ultra-High Performance Liquid Chromatography Coupled to Orbitrap Mass Spectrometry., Toxins (Basel). 2020 Oct 23;12(11):671. PMID 33113909. - ↑ Merova B, Ondra P, Stankova M, Valka I: Isolation and identification of the Amanita muscaria and Amanita pantherina toxins in human urine., Neuro Endocrinol Lett. 2008 Oct;29(5):744-8, PMID 18987593.
- ↑ B. Meinecke, S. Meinecke-Tillmann: Effects of
α -amanitin on nuclear maturation of porcine oocytes in vitro. In: Reproduction, 98, 1993, S. 195, doi:10.1530/jrf.0.0980195. - ↑ Stephen Parmley: Resurrecting a magic bullet. In: Science-Business eXchange, 7, 2014, doi:10.1038/scibx.2014.1397.
- ↑ K. Van der Jeught, H. C. Xu, Y. J. Li, X. B. Lu, G. Ji: Drug resistance and new therapies in colorectal cancer. In: World Journal of Gastroenterology, Band 24, Nummer 34, September 2018, S. 3834–3848, doi:10.3748/wjg.v24.i34.3834, PMID 30228778, PMC 6141340 (freier Volltext) (Review).