δでるた-Aminolävulinatsynthase

5-Aminolävulinatsynthase, unspezifische
Bändermodell (Tetramer) der ALAS von Rhodobacter, nach PDB 2BWN
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	584 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homodimer
Kofaktor	Pyridoxalphosphat
Isoformen	2
Bezeichner
Gen-Name	ALAS1
Externe IDs	OMIM: 125290 UniProt P13196
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.3.1.37, Transferase
Substrat	Succinyl-CoA + Glycin
Produkte	5-Aminolävulinat + CoA + CO2
Vorkommen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Die δでるた-Aminolävulinatsynthase (δでるた-ALAS) ist ein mitochondriales Enzym, das sich in Hepatozyten und Erythroblasten findet. Es existieren zwei Isoenzyme, ein ubiquitär vorkommendes (Gen: ALAS1) und eines, das spezifisch für Erythroblasten (Gen: ALAS2) ist. Das Enzym katalysiert die Reaktion von Succinyl-CoA aus dem Citratzyklus mit der Aminosäure Glycin zu δでるた-Aminolävulinat unter Abspaltung von CO₂. Diese Reaktion stellt den geschwindigkeitsbestimmenden Schritt der Häm-Biosynthese dar. Die Reaktion ist von Pyridoxalphosphat abhängig. Gehemmt wird die δでるた-Aminolävulinatsynthase durch Schwermetalle wie Blei und durch Häm selbst als Endprodukt des Häm-Biosyntheseweges.

Ein Defekt des ALAS2-Gens führt zu einer (sehr seltenen) Chromosom X-gebundenen sideroblastischen Anämie. Dabei kommt es zu einer Eisenakkumulation in den Mitochondrien der Knochenmarkszellen.

Weblinks

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Porphyrinbiosynthese – Lern- und Lehrmaterialien