HSF1

Factor de transcripción de choque térmico 1
Identificadores
Símbolos	HSF1 (HGNC: 5224) HSTF1
Identificadores; externos	OMIM: 140580 ; EBI: HSF1; GeneCards: Gen HSF1; UniProt: HSF1;
Ortólogos
Humano	Ratón
3297
XP_001126718	n/a
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

El factor de transcripción de choque térmico 1 (HSF1) es una proteína codificada en humanos por el gen HSF1.^[1]

Función

Esta proteína es un factor de transcripción de choque térmico. La transcripción de genes de choque térmico es rápidamente inducida después de sufrir estrés por temperatura. Hsp90, por sí misma y/o asociada con complejos de multichaperonas, es uno de los principales represores del gen que codifica esta proteína.^[2]

Mecanismo de acción

HSF1 existe en forma de monómero inactivo en un complejo con Hsp40/Hsp70 y Hsp90. Después de sufrir estrés, como puede ser una elevada temperatura, HSF1 se libera del complejo chaperona y trimeriza. HSF1 es entonces transportada al interior del núcleo celular donde es hiperfosforilada y se une a ADN que contenga elementos de choque térmico (NGAAN). Los genes diana de HSF1 incluyen proteínas de choque térmico como Hsp72 y, curiosamente, ARN no codificante dentro de regiones con repeticiones del satélite III. Su fase de atenuación es iniciada con un bucle de feedback negativo, con el producto génico de Hsp70 unido a su dominio de transactivación.^[3]

Interacciones

La proteína HSF1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:

Véase también

Factor de choque térmico

Referencias

↑ Rabindran SK, Giorgi G, Clos J, Wu C (agosto de 1991). «Molecular cloning and expression of a human heat shock factor, HSF1». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88 (16): 6906-10. PMC 52202. PMID 1871105. doi:10.1073/pnas.88.16.6906.
↑ «Entrez Gene: HSF1 heat shock transcription factor 1».
↑ Shamovsky I, Nudler E (marzo de 2008). «New insights into the mechanism of heat shock response activation». Cell. Mol. Life Sci. 65 (6): 855-61. PMID 18239856. doi:10.1007/s00018-008-7458-y.
↑ Hong, SunHwa; Kim Sun Hee, Heo Mi Ae, Choi Yoon Ha, Park Min Jung, Yoo Mi Ae, Kim Han Do, Kang Ho Sung, Cheong JaeHun (Feb. de 2004). «Coactivator ASC-2 mediates heat shock factor 1-mediated transactivation dependent on heat shock». FEBS Lett. (Países Bajos) 559 (1-3): 165-70. ISSN 0014-5793. PMID 14960326. doi:10.1016/S0014-5793(04)00028-6.
↑ Xing, Hongyan; Mayhew Christopher N, Cullen Katherine E, Park-Sarge Ok-Kyong, Sarge Kevin D (Mar. de 2004). «HSF1 modulation of Hsp70 mRNA polyadenylation via interaction with symplekin». J. Biol. Chem. (EE. UU.) 279 (11): 10551-5. ISSN 0021-9258. PMID 14707147. doi:10.1074/jbc.M311719200.
↑ ^a ^b Hu, Yanzhong; Mivechi Nahid F (mayo. de 2003). «HSF-1 interacts with Ral-binding protein 1 in a stress-responsive, multiprotein complex with HSP90 in vivo». J. Biol. Chem. (EE. UU.) 278 (19): 17299-306. ISSN 0021-9258. PMID 12621024. doi:10.1074/jbc.M300788200.
↑ He, Haiying; Soncin Fabrice, Grammatikakis Nicholas, Li Youlin, Siganou Aliki, Gong Jianlin, Brown Steven A, Kingston Robert E, Calderwood Stuart K (Sep. de 2003). «Elevated expression of heat shock factor (HSF) 2A stimulates HSF1-induced transcription during stress». J. Biol. Chem. (EE. UU.) 278 (37): 35465-75. ISSN 0021-9258. PMID 12813038. doi:10.1074/jbc.M304663200.
↑ Xie, Yue; Chen Changmin, Stevenson Mary Ann, Auron Philip E, Calderwood Stuart K (Apr. de 2002). «Heat shock factor 1 represses transcription of the IL-1beta gene through physical interaction with the nuclear factor of interleukin 6». J. Biol. Chem. (EE. UU.) 277 (14): 11802-10. ISSN 0021-9258. PMID 11801594. doi:10.1074/jbc.M109296200.
↑ Shi, Y; Mosser D D, Morimoto R I (Mar. de 1998). «Molecular chaperones as HSF1-specific transcriptional repressors». Genes Dev. (EE. UU.) 12 (5): 654-66. ISSN 0890-9369. PMID 9499401.
↑ Zhou, X; Tron V A, Li G, Trotter M J (Aug. de 1998). «Heat shock transcription factor-1 regulates heat shock protein-72 expression in human keratinocytes exposed to ultraviolet B light». J. Invest. Dermatol. (EE. UU.) 111 (2): 194-8. ISSN 0022-202X. PMID 9699716. doi:10.1046/j.1523-1747.1998.00266.x.
↑ ^a ^b Nair, S C; Toran E J, Rimerman R A, Hjermstad S, Smithgall T E, Smith D F (Dec. de 1996). «A pathway of multi-chaperone interactions common to diverse regulatory proteins: estrogen receptor, Fes tyrosine kinase, heat shock transcription factor Hsf1, and the aryl hydrocarbon receptor». Cell Stress Chaperones (EE. UU.) 1 (4): 237-50. ISSN 1355-8145. PMID 9222609.
↑ Abravaya, K; Myers M P, Murphy S P, Morimoto R I (Jul. de 1992). «The human heat shock protein hsp70 interacts with HSF, the transcription factor that regulates heat shock gene expression». Genes Dev. (EE. UU.) 6 (7): 1153-64. ISSN 0890-9369. PMID 1628823.

Enlaces externos

MeSH: HES1+protein,+human (en inglés)

Datos: Q18027324

[pmid1871105-1] Rabindran SK, Giorgi G, Clos J, Wu C (agosto de 1991). «Molecular cloning and expression of a human heat shock factor, HSF1». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88 (16): 6906-10. PMC 52202. PMID 1871105. doi:10.1073/pnas.88.16.6906.

[2] «Entrez Gene: HSF1 heat shock transcription factor 1».

[pmid18239856-3] Shamovsky I, Nudler E (marzo de 2008). «New insights into the mechanism of heat shock response activation». Cell. Mol. Life Sci. 65 (6): 855-61. PMID 18239856. doi:10.1007/s00018-008-7458-y.

[pmid14960326-4] Hong, SunHwa; Kim Sun Hee, Heo Mi Ae, Choi Yoon Ha, Park Min Jung, Yoo Mi Ae, Kim Han Do, Kang Ho Sung, Cheong JaeHun (Feb. de 2004). «Coactivator ASC-2 mediates heat shock factor 1-mediated transactivation dependent on heat shock». FEBS Lett. (Países Bajos) 559 (1-3): 165-70. ISSN 0014-5793. PMID 14960326. doi:10.1016/S0014-5793(04)00028-6.

[pmid14707147-5] Xing, Hongyan; Mayhew Christopher N, Cullen Katherine E, Park-Sarge Ok-Kyong, Sarge Kevin D (Mar. de 2004). «HSF1 modulation of Hsp70 mRNA polyadenylation via interaction with symplekin». J. Biol. Chem. (EE. UU.) 279 (11): 10551-5. ISSN 0021-9258. PMID 14707147. doi:10.1074/jbc.M311719200.

[pmid12621024-6] Hu, Yanzhong; Mivechi Nahid F (mayo. de 2003). «HSF-1 interacts with Ral-binding protein 1 in a stress-responsive, multiprotein complex with HSP90 in vivo». J. Biol. Chem. (EE. UU.) 278 (19): 17299-306. ISSN 0021-9258. PMID 12621024. doi:10.1074/jbc.M300788200.

[pmid12813038-7] He, Haiying; Soncin Fabrice, Grammatikakis Nicholas, Li Youlin, Siganou Aliki, Gong Jianlin, Brown Steven A, Kingston Robert E, Calderwood Stuart K (Sep. de 2003). «Elevated expression of heat shock factor (HSF) 2A stimulates HSF1-induced transcription during stress». J. Biol. Chem. (EE. UU.) 278 (37): 35465-75. ISSN 0021-9258. PMID 12813038. doi:10.1074/jbc.M304663200.

[pmid11801594-8] Xie, Yue; Chen Changmin, Stevenson Mary Ann, Auron Philip E, Calderwood Stuart K (Apr. de 2002). «Heat shock factor 1 represses transcription of the IL-1beta gene through physical interaction with the nuclear factor of interleukin 6». J. Biol. Chem. (EE. UU.) 277 (14): 11802-10. ISSN 0021-9258. PMID 11801594. doi:10.1074/jbc.M109296200.

[pmid9499401-9] Shi, Y; Mosser D D, Morimoto R I (Mar. de 1998). «Molecular chaperones as HSF1-specific transcriptional repressors». Genes Dev. (EE. UU.) 12 (5): 654-66. ISSN 0890-9369. PMID 9499401.

[pmid9699716-10] Zhou, X; Tron V A, Li G, Trotter M J (Aug. de 1998). «Heat shock transcription factor-1 regulates heat shock protein-72 expression in human keratinocytes exposed to ultraviolet B light». J. Invest. Dermatol. (EE. UU.) 111 (2): 194-8. ISSN 0022-202X. PMID 9699716. doi:10.1046/j.1523-1747.1998.00266.x.

[pmid9222609-11] Nair, S C; Toran E J, Rimerman R A, Hjermstad S, Smithgall T E, Smith D F (Dec. de 1996). «A pathway of multi-chaperone interactions common to diverse regulatory proteins: estrogen receptor, Fes tyrosine kinase, heat shock transcription factor Hsf1, and the aryl hydrocarbon receptor». Cell Stress Chaperones (EE. UU.) 1 (4): 237-50. ISSN 1355-8145. PMID 9222609.

[pmid1628823-12] Abravaya, K; Myers M P, Murphy S P, Morimoto R I (Jul. de 1992). «The human heat shock protein hsp70 interacts with HSF, the transcription factor that regulates heat shock gene expression». Genes Dev. (EE. UU.) 6 (7): 1153-64. ISSN 0890-9369. PMID 1628823.

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