Amilasa

Gamma-amilasa. Glucano 1,4-alfa-glucosidasa
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Identificadores; externos	Bases de datos de enzimas IntEnz: entrada en IntEnz; BRENDA: entrada en BRENDA; ExPASy: NiceZime view; KEGG: entrada en KEEG; PRIAM: perfil PRIAM; ExplorEnz: entrada en ExplorEnz; MetaCyc: vía metabólica
Número EC	3.2.1.3
Número CAS	9032-08-0
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[5] ;
[6]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

Beta-amilasa
	; Estructura de la beta-amilasa de cebada. PDB 2xfr
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
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Número EC	3.2.1.2
Número CAS	9000-91-3
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[3] ;
[4]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

Alfa-amilasa
	; Amilasa salival humana. Un ion calcio es visible en color amarillo y un ion cloruro en verde. PDB 1SMD
Estructuras disponibles
PDB	Estructuras enzimáticas RCSB PDB, PDBe, PDBsum
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Número EC	3.2.1.1
Número CAS	9000-90-2
Actividad enzimática	AmiGO / EGO
Ortólogos
Humano	Ratón
[1] ;
[2]
	v; t; e;
	[editar datos en Wikidata]

La amilasa, (más propiamente amilasas, dado que existen varias) es una enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 entre las unidades de glucosa al digerir el glucógeno y el almidón para formar fragmentos de glucosa (dextrinas, maltosa) y glucosa libre. En los animales se produce principalmente en las glándulas salivales (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene actividad enzimática a un pH de 6,4-7. Cuando una de estas glándulas se inflama, como en la pancreatitis, aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel en sangre (amilasemia). El pH óptimo de la amilasa salival es de 6.9. Prácticamente todos los seres vivos disponen de amilasas. Ptialina, amilasa salival, tiene alta afinidad por enlaces alfa 1-4 del centro de las cadenas de polisacárido, y muy baja afinidad por los enlaces de los extremos, es decir, no puede dar glucosa libre.

Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen en 1833, quien en un principio la nombró con el nombre de "diastasa".

Clasificación

αあるふぁ-amilasa

(Nombre alternativos: 1,4-αあるふぁ-D-glucano-glucanohidrolasa; glucogenasa; EC 3.2.1.1).

Las amilasas son enzimas dependientes de calcio, completamente afuncionales en ausencia de iones de calcio. Actúan a lo largo de cualquier punto de la cadena de los carbohidratos, descomponiéndolos en dextrina desde la amilopectina. Dado que puede actuar en cualquier punto de la cadena es más rápida que la βべーた-amilasa. En los animales es una enzima digestiva mayor y su pH óptimo está entre 6,7 y 7,2.

βべーた-amilasa

(Nombres alternativos: 1,4-αあるふぁ-D-glucano-maltohidrolasa; amilasa sacarogénica; EC 3.2.1.2).

Otra forma de amilasa, la βべーた-amilasa es también sintetizada por bacterias, hongos y plantas. Actúa desde el extremo no reductor de la cadena, catalizando la hidrólisis del segundo enlace αあるふぁ-1,4, rompiendo dos unidades de glucosa (maltosa) a la vez. La amilasa presente en el grano de cereal es la responsable de la producción de malta. Muchos microorganismos también producen amilasa para degradar el almidón extracelular. Los tejidos animales no contienen βべーた-amilasa, aunque puede estar presente en microorganismos saprofitos del tracto gastrointestinal.

γがんま-amilasa

(Nombres alternativos: Glucano 1,4-αあるふぁ-glucosidasa; aminoglucosidasa; Exo-1,4-αあるふぁ-glucosidasa; glucoamilasa; αあるふぁ-glucosidasa lisosómica; 1,4-αあるふぁ-D-glucano glucohidrolasa).

Además de romper el último enlace αあるふぁ(1-4)glicosídico en el extremo no reductor de la cadena de amilosa y amilopectina, liberando glucosa, la γがんま-amilasa puede romper los enlaces glicosídicos αあるふぁ(1-6). A diferencia de las otras amilasas esta forma es más eficaz en medios ácidos y su pH óptimo es de 3.

Usos

La amilasa sirve en el diagnóstico de enfermedades al determinar sus niveles en plasma para saber si se puede producir una pancreatitis. Sus niveles pueden estar elevados por un daño a las células productoras de la enzima en el páncreas, o bien, por una deficiencia renal (excreción reducida) o también por paperas (inflamación de las glándulas salivares).^[3]

Las enzimas amilasas son empleadas en la fabricación de pan para romper glúcidos complejos como el almidón, presente en la harina, en azúcares simples. La levadura puede entonces alimentarse de esos azúcares simples y convertirlos en productos de fermentación alcohólica, entre ellos el gas carbónico. Este proceso da sabor al pan y leva la masa. Las células del grano de trigo así como la harina que de él se deriva contienen amilasas, pero en la masa estas enzimas necesitan mucho tiempo para liberar cantidades significativas de azúcares a partir del almidón. Este es el motivo de los habituales largos tiempos de fermentación (muy especialmente en ciertas masas). Las técnicas modernas de elaboración de masas incluyen la presencia de amilasas, aportadas por la harina de malta e incluso amilasas fúngicas, para facilitar y acelerar estos procesos.^[4]

Bibliografía

Glosario de términos médicos en el sitio web Discapnet.

Referencias

↑ Ramasubbu, N.; Paloth, V.; Luo, Y.; Brayer, G. D.; Levine, M. J. (1996). «Structure of Human Salivary αあるふぁ-Amylase at 1.6 Å Resolution: Implications for its Role in the Oral Cavity». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 52 (3): 435-446. PMID 15299664. doi:10.1107/S0907444995014119.
↑ Rejzek, M.; Stevenson, C. E.; Southard, A. M.; Stanley, D.; Denyer, K.; Smith, A. M.; Naldrett, M. J.; Lawson, D. M.; Field, R. A. (2011). «Chemical genetics and cereal starch metabolism: Structural basis of the non-covalent and covalent inhibition of barley βべーた-amylase». Molecular BioSystems 7 (3): 718-730. PMID 21085740. doi:10.1039/c0mb00204f.
↑ McDowall, Jennifer (2006): «Alpha-amylase», artículo en inglés en el sitio web del EBI (Instituto Europeo de Bioinformática), 2006.
↑ Anthea Maton, Jean Hopkins, Charles William McLaughlin, Susan Johnson. «Human Biology and Health». 1994.

Datos: Q17153
Multimedia: Amylases / Q17153

[Rmasubbu96-1] Ramasubbu, N.; Paloth, V.; Luo, Y.; Brayer, G. D.; Levine, M. J. (1996). «Structure of Human Salivary αあるふぁ-Amylase at 1.6 Å Resolution: Implications for its Role in the Oral Cavity». Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 52 (3): 435-446. PMID 15299664. doi:10.1107/S0907444995014119.

[Rejzek-2] Rejzek, M.; Stevenson, C. E.; Southard, A. M.; Stanley, D.; Denyer, K.; Smith, A. M.; Naldrett, M. J.; Lawson, D. M.; Field, R. A. (2011). «Chemical genetics and cereal starch metabolism: Structural basis of the non-covalent and covalent inhibition of barley βべーた-amylase». Molecular BioSystems 7 (3): 718-730. PMID 21085740. doi:10.1039/c0mb00204f.

[3] McDowall, Jennifer (2006): «Alpha-amylase», artículo en inglés en el sitio web del EBI (Instituto Europeo de Bioinformática), 2006.

[4] Anthea Maton, Jean Hopkins, Charles William McLaughlin, Susan Johnson. «Human Biology and Health». 1994.

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