BAG3
BAG3, kortform av engelsk BAG family molecular chaperone regulartor 3, er et protein man kan finne i menneskeceller. Proteinet dannes ved BAG3-genet som finnes i kromosom 10. Det er et co-chaperon for proteinene HSP70 og HSC70, der det fungerer som en nukleotid utvekslingsfaktor;[1] et protein som hjelper til med å stimulere utveksling av nukleosiddifosfat og nukleosidtrifosdat bundet til andre proteiner. Det har egenskaper som kan motvirke apoptose,[2] og er medvirkende i transport av HSF1 mellom cellekjernen og cytoplasma.[3]
I muskelceller medvirker BAG3, sammen HSC70 og HSPB8, til å bryte ned skadede cytoskjelettkomponenter i lysosomer. Denne prosessen (på engelsk kalt for chaperone-assisted selective autophagy) er essensiell for at musklene skal virke som de skal.[4] Det er videre påvist at BAG3 spiller en viktig rolle i regulering av tau-proteinet i nevroner, og dermed implisitt påvirker neurodegenererende sykdommer som for eksempel Alzheimer. Å øke konsentrasjonen av BAG3 kan dermed være en del av den medisinske behandlingen av slike sykdommer.[5]
Referanser
[rediger | rediger kilde]- ^ «UniProtKB - O95817 (BAG3_HUMAN)». UniProt. Besøkt 28. desember 2018.
- ^ Jeong-Hwa Lee, Takeshi Takahashi, Noriko Yasuhara, Joji Inazawa, Shinji Kamada, Yoshihide Tsujimoto (1999). «Bis, a Bcl-2-binding protein that synergizes with Bcl-2 in preventing cell death.». Nature. doi:10.1038/sj.onc.1203043.
- ^ Young-Hee Jin, Sang-Gun Ahn, Soo-A. Kim (2005). «BAG3 affects the nucleocytoplasmic shuttling of HSF1 upon heat stress.». Biochemical and Biophysical Research Communications. 464 (2): 561–567. doi:10.1016/j.bbrc.2015.07.006.
- ^ Verena Arndt, Nikolaus Dick, Riga Tawo, Michael Dreiseidler, Daniela Wenzel, Michael Hesse, Dieter O. Fürst, Paul Saftig, Robert Saint, Bernd K. Fleischmann, Michael Hoch, Jörg Höhfeld (2010). «Chaperone-Assisted Selective Autophagy Is Essential for Muscle Maintenance». Current Biology. s. 143–148. doi:10.1016/j.cub.2009.11.022.
- ^ Zhinian Lei, Corey Brizzee, Gail V.W. Johnson (2015). «BAG3 facilitates the clearance of endogenous tau in primary neurons». Neurobiology of Aging. 36 (1): 241–248. doi:10.1016/j.neurobiolaging.2014.08.012.