Lizozym

Lizozym, muramidaza (ang. lysozyme) – białko kationowe o masie 14,4 kDa, które ma właściwości enzymu hydrolitycznego rozkładającego peptydoglikan ściany komórkowej bakterii. Został odkryty w 2. dekadzie XX wieku przez Alexandra Fleminga.

Struktura

Strukturę pierwszorzędową lizozymu stanowi łańcuch polipeptydowy złożony ze 129 aminokwasów. Miejsce aktywne lizozymu stanowią dwie reszty aminokwasowe: glutaminianu 35 i asparaginianu 52, oddalone od siebie w sekwencji aminokwasów, lecz położone względnie blisko siebie w przestrzeni^[1].

Funkcja

Lizozym stanowi jeden z mechanizmów nieswoistej odporności (odpowiedź immunologiczna).

Występuje w ziarnistościach dojrzałych granulocytów, monocytów i makrofagów. Znajduje się także w większości płynów tkankowych.

Lizozym wywiera działanie przeciwbakteryjne poprzez destrukcyjny wpływ na ścianę komórkową bakterii. Działanie lizozymu polega na rozrywaniu wiązań glikozydowych pomiędzy cząsteczkami kwasu N-acetylomuraminowego (NAM) i N-acetyloglukozaminą (NAG).

Mechanizm działania lizozymu polega na hydrolizie wiązań βべーた-1,4-glikozydowych pomiędzy cząsteczkami NAM i NAG w taki sposób, że atom tlenu wiązania glikozydowego pozostaje przy cząsteczce NAG, podczas gdy cząsteczka NAM otrzymuje grupę OH z cząsteczki wody. Proces ten biegnie zgodnie z mechanizmem substytucji nukleofilowej pierwszego rzędu S_N1. Substytucja S_N1 biegnie przez utworzenie karbokationu, który ma strukturę płaską trójkątną, a atom węgla C1 cząsteczki NAM przyjmuje hybrydyzację sp². Tylko takie odkształcenie pierścienia glukopiranozowego pozwala na aktywność katalityczną lizozymu w jego miejscu aktywnym. Działanie lizozymu jest najwyższe przy pH bliskim 5. Tylko w takim środowisku reszta kwasu glutaninowego 35 jest w postaci protonowanej (–COOH), a reszta kwasu asparaginowego 52 jest w postaci anionu (COO⁻)^[1].

Bakterie Gram-ujemne (G-) są bardziej oporne na lizozym, ze względu na występowanie u nich zewnętrznej błony komórkowej, ściana komórkowa jest w tym typie bakterii częściowo rozłożona i taka forma nosi nazwę sferoplastu. Bakterie Gram-dodatnie (G+), pozbawione ściany komórkowej, noszą nazwę protoplastu i wykazują wszystkie czynności życiowe. Całkowite jej zniszczenie ma miejsce w roztworach hipotonicznych (gradient stężeń).

Lizozymy fagowe

Lizozymy obecne są również w bakteriofagach^[2]. Rolą tych białek jest umożliwienie cząstce fagowej infekcję komórki bakteryjnej po uprzednim nadtrawieniu bakteryjnej ściany komórkowej (na drodze hydrolizy peptydoglikanu) przez lizozym^[3]^[2]. Lizozymy fagowe dzieli się na lizozymy typu V, G, lambda i CH. Klasy V i G oraz ewentualnie lambda mają wspólne elementy strukturalne z lizozymami typu C (np. lizozym z białka jaja kurzego). Lizozymy klasy CH są strukturalnie podobne do lizozymu z bakterii Saccharopolyspora erythraea^[2]. Niektóre lizozymy fagowe poza domeną katalityczną zawierają istotne dla wiązania się ze ścianami bakteryjnymi i wydajnej katalizy dodatkowe domeny lub powtarzające się motywy^[2].

Przypisy

↑ ^a ^b LubertL. Stryer LubertL., Biochemia, JacekJ. Augustyniak (tłum.), HalinaH. Augustyniak (tłum.), JanJ. Michejda (tłum.), Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 1997, ISBN 83-01-12044-4, OCLC 749292209 .
↑ ^a ^b ^c ^d Fastrez J. Phage lysozymes. „EXS”. 75, s. 35–64, 1996. DOI: 10.1007/978-3-0348-9225-4_3. PMID: 8765293. (ang.).
↑ Duckworth, D. H. Role of lysozyme in the biological activity of bacteriophage ghosts. „Journal of Virology”. 3 (1), s. 92–94, 1969. DOI: 10.1128/jvi.3.1.92-94.1969. (ang.).

Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.

[Stryer1997-1] LubertL. Stryer LubertL., Biochemia, JacekJ. Augustyniak (tłum.), HalinaH. Augustyniak (tłum.), JanJ. Michejda (tłum.), Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 1997, ISBN 83-01-12044-4, OCLC 749292209 .

[fastrez-2] Fastrez J. Phage lysozymes. „EXS”. 75, s. 35–64, 1996. DOI: 10.1007/978-3-0348-9225-4_3. PMID: 8765293. (ang.).

[JoV-3] Duckworth, D. H. Role of lysozyme in the biological activity of bacteriophage ghosts. „Journal of Virology”. 3 (1), s. 92–94, 1969. DOI: 10.1128/jvi.3.1.92-94.1969. (ang.).

[1]

[2]

[3]