Триптазы входят в семейство S1 трипсино-подобных сериновых протеаз. Они каталитически активны в тетрамерной форме, стабилизируемой гепарином, и устойчивы к известным эндогенным ингибиторам протеаз. Несколько генов триптаз сгруппированы на хромосоме 16p13.3 и обладают некоторыми общими свойствами. Все эти гены имеют высококонсервативные участки 3' UTR и содержат тандемные повторы на 5'-конце, а их 3' UTR участок играет роль в регуляции стабильности их мРНК. Гены содержат интрон непосредственно после инициирующего Met-кодона, отделяющего Met-кодон от кодирующей белок последовательности. Такая особенность структуры гена характерна в основном только для триптаз. Ген TPSAB1 отличается множественностью аллелей, две основные из которых альфа-1 и бета-1 ранее считались различными белками[7].
Триптаза бета-1 — основная нейтральная протеаза, присутствующая в тучных клетках. Она секретируется из клетки в ходе процесса активации-дегрануляции. Может играть роль во врождённом иммунитете. Изоформа 2 расщепляет крупные субстраты, такие как фибронектин, с большей эффективностью, чем изоформа 1 и, наоборот, менее эффективна в расщеплении небольших белковых субстратов[8].
↑Miller J. S., Moxley G., Schwartz L. B. Cloning and characterization of a second complementary DNA for human tryptase (англ.) // J Clin Invest : journal. — 1990. — October (vol. 86, no. 3). — P. 864—870. — doi:10.1172/JCI114786. — PMID2203827. — PMC296804.
↑Pallaoro M., Fejzo M. S., Shayesteh L., Blount J. L., Caughey G. H. Characterization of genes encoding known and novel human mast cell tryptases on chromosome 16p13.3 (англ.) // J Biol Chem : journal. — 1999. — February (vol. 274, no. 6). — P. 3355—3362. — doi:10.1074/jbc.274.6.3355. — PMID9920877.
Kam C. M., Hudig D., Powers J. C. Granzymes (lymphocyte serine proteases): characterization with natural and synthetic substrates and inhibitors (англ.) // Biochim. Biophys. Acta[англ.] : journal. — 2000. — Vol. 1477, no. 1—2. — P. 307—323. — doi:10.1016/s0167-4838(99)00282-4. — PMID10708866.
Schwartz L. B., Bradford T. R., Littman B. H., Wintroub B. U. The fibrinogenolytic activity of purified tryptase from human lung mast cells (англ.) // J. Immunol.[англ.] : journal. — 1985. — Vol. 135, no. 4. — P. 2762—2767. — PMID3161948.
Schwartz L. B., Lewis R. A., Seldin D., Austen K. F. Acid hydrolases and tryptase from secretory granules of dispersed human lung mast cells (англ.) // J. Immunol.[англ.] : journal. — 1981. — Vol. 126, no. 4. — P. 1290—1294. — PMID7009736.
Xia H. Z., Kepley C. L., Sakai K., etal. Quantitation of tryptase, chymase, Fc epsilon RI alpha, and Fc epsilon RI gamma mRNAs in human mast cells and basophils by competitive reverse transcription-polymerase chain reaction (англ.) // J. Immunol.[англ.] : journal. — 1995. — Vol. 154, no. 10. — P. 5472—5480. — PMID7730649.
Cairns J. A., Walls A. F. Mast cell tryptase is a mitogen for epithelial cells. Stimulation of IL-8 production and intercellular adhesion molecule-1 expression (англ.) // J. Immunol.[англ.] : journal. — 1996. — Vol. 156, no. 1. — P. 275—283. — PMID8598474.
Schwartz L. B., Sakai K., Bradford T. R., etal. The alpha form of human tryptase is the predominant type present in blood at baseline in normal subjects and is elevated in those with systemic mastocytosis (англ.) // J. Clin. Invest. : journal. — 1996. — Vol. 96, no. 6. — P. 2702—2710. — doi:10.1172/JCI118337. — PMID8675637. — PMC185977.
Cairns J. A., Walls A. F. Mast cell tryptase stimulates the synthesis of type I collagen in human lung fibroblasts (англ.) // J. Clin. Invest. : journal. — 1997. — Vol. 99, no. 6. — P. 1313—1321. — doi:10.1172/JCI119290. — PMID9077541. — PMC507947.
Xia H. Z., Du Z., Craig S., etal. Effect of recombinant human IL-4 on tryptase, chymase, and Fc epsilon receptor type I expression in recombinant human stem cell factor-dependent fetal liver-derived human mast cells (англ.) // J. Immunol.[англ.] : journal. — 1997. — Vol. 159, no. 6. — P. 2911—2921. — PMID9300715.
Thomas V. A., Wheeless C. J., Stack M. S., Johnson D. A. Human mast cell tryptase fibrinogenolysis: kinetics, anticoagulation mechanism, and cell adhesion disruption (англ.) // Biochemistry : journal. — 1998. — Vol. 37, no. 8. — P. 2291—2298. — doi:10.1021/bi972119z. — PMID9485375.
Pereira P. J., Bergner A., Macedo-Ribeiro S., etal. Human beta-tryptase is a ring-like tetramer with active sites facing a central pore (англ.) // Nature : journal. — 1998. — Vol. 392, no. 6673. — P. 306—311. — doi:10.1038/32703. — PMID9521329.
Huang C., Li L., Krilis S. A., etal. Human tryptases alpha and beta/II are functionally distinct due, in part, to a single amino acid difference in one of the surface loops that forms the substrate-binding cleft (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1999. — Vol. 274, no. 28. — P. 19670—19676. — doi:10.1074/jbc.274.28.19670. — PMID10391906.