Histidin
| |||
Imena | |||
---|---|---|---|
IUPAC ime
Histidin
| |||
Druga imena
2-amino-3-(1H-imidazol-4-il)propanojska kislina
| |||
Identifikatorji | |||
3D model (JSmol)
|
|||
ChEBI | |||
ChEMBL | |||
ChemSpider | |||
DrugBank | |||
ECHA InfoCard | 100.000.678 | ||
KEGG | |||
PubChem CID
|
|||
UNII | |||
CompTox Dashboard (EPA)
|
|||
| |||
| |||
Lastnosti | |||
C6H9N3O2 | |||
Molska masa | 155,16 g·mol−1 | ||
4,19g/100g pri 25 °C [1] | |||
Nevarnosti | |||
NFPA 704 (diamant ognja) | |||
Če ni navedeno drugače, podatki veljajo za material v standardnem stanju pri 25 °C, 100 kPa). | |||
Sklici infopolja | |||
Histidin (iz grškega ἱστός [histós] - tkivo), okrajšano kot His ali H,[2] je
Kemijske lastnosti
[uredi | uredi kodo]Konjugirana kislina (protonirana oblika) imidazolne stranske verige v histidinu ima pKa približno 6. To pomeni, da bo pri fiziološko pomembnih vrednostih pH že relativno majhna sprememba pH spremenila njegov skupni naboj. Pri pH < 6 je imidazolni obroč večinoma protoniran. V protoniranem stanju ima imidazolni obroč dve vezi NH in pozitiven naboj, ki je enakomerno porazdeljen med obema dušikovima atomoma in se lahko prikaže z dvema enako pomembnima resonančnima strukturama.
Imidazolni obroč histidina je pri vseh pH vrednostih aromatski.[4] Vsebuje šest elektronov: štiri iz dveh dvojnih vezi in dva iz osamljenega dušikovega elektronskega para.
Histidin v nobenem stanju ne absorbira svetlobe z valovno dolžino 280 nm, v nižjem UV območju pa absorbira bolj kot nekatere amino kisline.[7][8]
Izoelektrična točka histidina je v nevtralnem območju (pH = 7,59[9]), zato je edina proteinogena aminokislina, ki je lahko pod fiziološkimi pogoji deluje kot donor ali akceptor protonov. Takšna je na primer njegova vloga v katalitični triadi asparagin-histidin-serin serinskih proteaz. Pomemben je tudi za vezavo železa v hemoglobinu in mišičnem pigmentu mioglobinu in kot ligand kovinskih ionov kompleksov v elektronski transportni verigi v mitohondrijih (oksidativna fosforilacija) in v kloroplastih (fotosinteza).
V vodni raztopini histidin protolizira:
Histidin je prekurzor za biosintezo histamina in karnozina.
Encim histidinaza pretvori histidin v amonijak in urokansko kislino. Pomanjkanje tega encima povzroči redko metabolično motnjo histidinemijo. V aktinobakterijah in vlaknastih glivah, kot je Neurospora crassa, se histidin lahko pretvori v antioksidant ergotionein.
Nahajališča
[uredi | uredi kodo]L-histidin se nahaja v mladih rastlinah in ima pomembno vlogo kot pufer v hemoglobinu.
Vsebujejo ga tudi z beljakovinami bogata živila. V naslednji preglednici je prikazana vsebnost histidina v 100 g najpogostejših živil:[10]
Živilo | Beljakovine | Histidin | Delež |
---|---|---|---|
Govedina, surova | 21,26 g | 678 mg | 3,2 % |
Piščančje prsi, surove | 21,23 g | 791 mg | 3,7 % |
Losos, surov | 20,42 g | 549 mg | 2,7 % |
Kokošje jajce | 12,57 g | 309 mg | 2,4 % |
Mleko, 3,7 % maščobe | 3,28 g | 89 mg | 2,7 % |
Oreh | 15,23 g | 391 mg | 2,6 % |
Pšenični kalčki, suhi | 23,15 g | 643 mg | 2,8 % |
Pčenična moka, polnozrnata | 13,70 g | 317 mg | 2,3 % |
Koruzna moka, polnozrnata | 6,93 g | 211 mg | 3,0 % |
Riž, neolupljen | 7,94 g | 202 mg | 2,5 % |
Soja, suha | 36,49 g | 1097 mg | 3,0 % |
Grah, suh | 24,55 g | 597 mg | 2,4 % |
V vseh omenjenih živilih je skoraj izključno L-histidin, vezan na beljakovinsko komponento. Prosteha histidina ni.
Histidin je tudi sestavina nekaterih zdravil in vitaminskih dodatkov.
Sklici
[uredi | uredi kodo]- ↑ »arhivska kopija«. Arhivirano iz prvotnega spletišča dne 12. septembra 2017. Pridobljeno 5. decembra 2014.
- ↑ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides.Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Pridobljeno 17. maja 2007.
- ↑ J.D. Kopple,M.E. Swendseid (1975). Evidence that histidine is an essential amino acid in normal and chronically uremic man. Journal of Clinical Investigation 55 (5): 881–891. doi: 10.1172/JCI108016. PMC 301830. PMID 1123426.
- ↑ A. Mrozek, J. Karolak-Wojciechowska, K. Kieć-Kononowicz (2003). Five-membered heterocycles. Part III. Aromaticity of 1,3-imidazole in 5+n hetero-bicyclic molecules. Journal of Molecular Structure 655 (3): 397. doi: 10.1016/S0022-2860(03)00282-5.
- ↑ L. Wang, N. Sun, S. Terzyan, X. Zhang, D.R. Benson (2006). A Histidine/Tryptophan
π -Stacking Interaction Stabilizes the Heme-Independent Folding Core of Microsomal Apocytochrome b5Relative to that of Mitochondrial Apocytochrome b5. Biochemistry 45 (46): 13750–9. doi: 10.1021/bi0615689. PMID 17105194. - ↑ R.H. Blessing, E.L. McGandy (1972). Base stacking and hydrogen bonding in crystals of imidazolium dihydrogen orthophosphate. Journal of the American Chemical Society 94 (11): 4034. doi: 10.1021/ja00766a075.
- ↑ R. Katoh (2007). Absorption Spectra of Imidazolium Ionic Liquids. Chemistry Letters 36 (10): 1256. doi: 10.1246/cl.2007.1256.
- ↑ A.R. Goldfarb, L.J. Saidel, E. Mosovich (1951). The Ultraviolet Absorption Spectra of Proteins. Journal of Biological Chemistry 193 (1): 397–404. PMID 14907727.
- ↑ P. M. Hardy (1985). The Protein Amino Acids. Chemistry and Biochemistry of the Amino Acids, Chapman and Hall. str. 9. ISBN 0-412-23410-6,
- ↑ S. Ebel, H. J. Roth (urednika) (1987). Lexikon der Pharmazie. Georg Thieme Verlag. str. 66. ISBN 3-13-672201-9.