Бета раван
Поред алфа хеликса постоји и друга врста секундарне структуре код протеина а то је ß раван (или ß наборана раван). Она се састоји од ß ланаца бочно повезаног са 3 или више водоничних веза и формира увијену набрану плочу. ß ланац је низ аминокиселина, који се састоји од 5 до 10 аминокиселина чији су пептидни ланци скоро потпуно издужени. Повезане ß равни учествују у формирању глобуларних и фибриларних протеина који су испитивани код многих људских болести, укључујући Алцхајмерову и болест лудих крава.
Номенклатура
[уреди | уреди извор]Најчешће коришћени израз ß ланац се односи на једноланчани низ аминокиселина издужене конфигурације и обавијен водоничним везама, насупрот томе, ß раван се односи на скуп ланаца међусобно повезаних водоничним везама. Међутим, израз ß раван се понекад користи као синоним за ß ланац, као на пример, за један сегмент аминокиселине продужене водоничном везом.
Историјат
[уреди | уреди извор]Прве структуре ß равни је предложио 1930. године Вилијам Астбури. Он је предложио идеју о водоничним везама између пептидних веза паралелних или антипаралелних издужених ß ланаца. Ипак, Астбури није имао неопходне податке о геометрији везе аминокиселина да би направио тачне моделе, посебно зато што није знао да је пептидна веза поларна. Тачнију верзију су предложили 1915. године Линус Паулинг и Роберт Кори.
Структура и оријентација
[уреди | уреди извор]|| |
Геометрија
[уреди | уреди извор]Већина ß ланаца су уређени тако да у додиру са другим ланцима формирају издужену мрежу водоничних веза са
суседним ланцима у којој N-H групе из кичме једног ланца успостављају водоничне везе са C=O групама
из кичме суседних ланаца. У потпуно издуженом ß ланцу долази до сукцесивне промене бочних ланаца усправљања и спуштања итд.
Околни ß ланци у ß равни су поређани тако да су њихови C
ß ланаци су ретко савршено издужени, они се радије излажу благом заокрету да би избегли да изгледају као лик у огледалу својих
компонената аминокиселина. Енергетски су повољнији диедрални углови (
Шеме водоничних веза
[уреди | уреди извор]Пошто су пептидни ланци у директној вези преко њихових N-терминус и C-терминус може се рећи да су и ß ланци тако повезани. Често су представљани у дијаграмима топологије протеина са стрелицом која показује ка C крају. Суседни ß ланци могу да уреде водоничне везе као паралелне, антипапалелне и мешовите.
У антипаралелним, узатопни ß ланци мењају правац тако да N-терминус једног ланца се надовезује на C-терминус следећег. Ово је уређење које изазива најјачу интерланчану стабилност јер дозвољава да интерланчана водонична веза између карбонилних и водоничних група буде планарна што је њихова пожељнија оријентација. Диедрални углови пептидне кичме су (
У паралелној форми сви N терминуси узастопних ланаца усмерени су у истом правцу. Ова оријентација је нешто мање стабилна јер је неполарна. Диедрални углови ((
На крају, појединачан ланац може да постоји као шема мешавине веза са паралелним ланцем на једној страни и антипаралелним ланцем на другој. Овакво уређење је мање уобичајено него што би се претпоставило насумичном дистрибуцијом оријентација, што указује на то да је ова шема мање стабилна од антипапалелно уређене.
Повезивање ß ланца водоничним везама не мора да буде савршено; могу да постоје локалне сметње познате као ß испупчења.
Водоничне везе леже приближно у површини равни, са пептидним карбоналним групама усмереним у наизменичним правцима са наизменичним бочним групама, поређења ради, узастопне карбонилне групе су усмерене у истом правцу у алфа- хеликсу.
ß паралелна и ß антипапалелна струкрура
[уреди | уреди извор]ß паралелна и ß антипапалелна структура се састоји од суседних полипептидних низова, или сусено постављених делова истог пептидног полипептидног низа, који су међусобно повезани водоничним везама. Конформација полипептидног низа ова два облика ß структуре нешто се разликује од конформације истегнутог полипептидног низа (
Паралелна и антипаралелна ß структура се разликује по оријентацији водонично везаних пептидних низова. Код паралелне структуре суседно, водонично везани полипептидни низови су истог смера (C- и N- терминални крајеви су исто усмерени), док су код антипаралелне структуре суседни, водонично везани полипептидни низови усмерени (један полипептидни низ је N-C- оријентације а други C-N- оријентације). Оба облика ß структуре су приближно заступљена у структури протеина, иако је паралелна структура нешто мање стабилна од антипапалелне. Осим тога, у молекулу протеина се може остварити и мешовита паралелна-антипаралелна структура полипептидног низа, али је она знатно ређа.
Склоности Аминокиселина
[уреди | уреди извор]Велике ароматичне бочне групе (Thy, Phe i Trp) и ß-разгранате аминокиселине (Thr, Val, Ile) имају већу вероватноћу да се нађу у оквиру ß ланца у средини ß равни. Интересантно, различити типови бочних група (као што је Pro) пре ће се наћи на крају ланца ß равни, вероватно да би избегле везивања “крај за крај” између протеина, које може да доведе до груписања и амилоидне форме.
Чести структурни мотиви
[уреди | уреди извор]Мотиви у структури протеина који су настали комбинацијом 2 или више секундарне сутруктуре означавају се као супер секундарне структуре. Настанком ових структура које су засноване на водоничним везама, смањује се број места слободних за нове водоничне везе. Одатле су ове структуре углавном у унутрашњем, неполарном делу протеина, далеко од околне воде која захтева слободна места за стварање водоничних веза.[2]
Одређени делови протеинског молекула могу формирати специфичне домене. Протеински домени су локално организоване структуре протеина и језгро сваког домена се састоји од серије међусобно повезаних ß равни или -хеликсне структуре, а веома често су у комбинацији ове две секундарне сутруктуре протеина. С обзиром да постоји мали број начина како се могу комбиновати и ß структуре у глобуларне структуре, комбинацијом ових секундарних структура граде се одређени мотиви који се јављају у протеинима.[3]
Врло једноставан структурни мотив који се појављује код ß равни је ß укосница, у којој су 2 антипаралелна ланца повезана (ß окрет) кратком петљом од 2 до 5 бочних ланаца, од којих је један најчешће глицин или пролин, где оба могу да прихвате необичну конфигурацију двоструког угла потребну за оштар заокрет, односно формира се оштро савијање пептидног ланца. Међутим, појединачни ланци се такође могу повезати на сложеније начине са дугачким петљама које могу садржати алфа хеликс или чак целе протеинске домене.
Мотив Грчког кључа
[уреди | уреди извор]Мотив грчког кључа се састоји из 4 суседна антипаралелна ланца и њихових везивних петљи. Садржи 3 антипаралелна ланца спојена укосницом, док се четврти граничи са првим и са трећим ланцем је спојен са дужом петљом. Ова врста структуре се формира врло лако током процеса слагања протеина. Добио је назив по честој шари на орнаментим Грчке уметности.
β -α -β motiv
[уреди | уреди извор]У овом мотиву су 2 антипаралелне
Други мотиви'
[уреди | уреди извор]Велика разноврсност топологије и веза између основних секундарних структурних елемената води до формирања различитих протеинских превоја. Познати превоји који садрже ß равни укључују ß ваљкове, ß пропелере и мотиве желатинасто-увијеног превоја. База структурне класификације протеина укључује посебну категорију за све ß протеине.
Структурна грађа протеина са β равнима
[уреди | уреди извор]Структурна топологија
[уреди | уреди извор]Топологија ß равни описује распоред водоничних веза ß ланаца дуж кичме (основног ланца). На пример, превој флаводоксина има петоланчану, паралелну ß раван са топологијом 21345; стога, гранични ланци су ß ланци 2 и ß ланци 5 дуж кичме. Јасније речено, ß ланац 2 је H-везан са ß ланцем 1, који је H-везан са ß ланцем 3, који је H-везан са ß ланцем 4, који је такође H-везан са ß ланцем 5, другим граничним ланцем. По истом принципу, мотив грчког кључа, описан горе, има топологију 4123. Секундарна структура ß равни може се грубо описати тако што ланцима приписујемо бројеве, њихову топологију, било да су њихове водоничне везе паралелне или антипаралелне.
ß равни могу бити отворене, што значи да имају два гранична ланца (као код превоја флаводоксина или превоја имуноглобулина) или могу бити затворени ß буре (као што је TIM буре). Неке отворене ß равни су веома закривљене и савијају се око себе (као код SH3 домена) или образују облике потковице (као код рибонуклеинских инхибитора). Отворене ß равни могу се саставити „лицем у лице“ (као код бета-пропелер доменаили превоја имуноглобулина) или „крај са крајем“, формирајући једну велику раван
Паралелни ß хеликси
[уреди | уреди извор]ß хеликс је формиран од понављајућих структурних јединица које се састоје од два или три кратка ß ланца повезаних кратким петљама. Ове јединице се “нагомилавају“ једна на другу у облику спирале тако да долази до узастопног понављања истог ланца водоничних веза у међусобно паралелној оријентацији. Код ß хеликса, сами ланци су скоро планарни, и резултујућа површина хеликса је скоро равна, на пример, формирање облика троуглсте призме.
Дволанчани хеликс је нађен у ензиму пектате лиазе. Он има 2 петље које су дужине од по 6 бочних група а да би одржале интегритет структуре везане су јонима стабилизационог калцијума. Сложенији троланчани хеликс садржи три везивне петље, од којих једна је тачно две бочне групе дуга, а друге варирају. Ова структура је нађена у бактериофагу P22 таилспикског протеина.[4].
ß равни у патологији
[уреди | уреди извор]Неки протеини који су поремећени или спирални као мономери, као што је амилоид ß (амилоиди су нерешива влакна протеина, то су групе које имају посебне структурне особине) могу да формирају олигомеричне структуре богате ß равнима што је повезано са патолошким стањима. Амилоид ß протеинска олигомерична форма је представљена као узрочник Алцхајмерове болести. Њена структура још треба да се одреди у потпуности, али скорашњи подаци указују на то да може да личи на необичан двоструколанчани ß хеликс.[5]
Бочни ланци од остатака амино киселина нађени у структури ß равни могу такође да буду уређени тако да многи од граничних бочних ланаца на једној страни равни су хидрофобични, док многи од оних међусобно суседних на супротној страни равни су поларни или наелектрисани (хидрофилични), што може бити корисно ако раван треба да формира границу између поларних/водњикавих и неполарних/замућених окружења.
Извори
[уреди | уреди извор]- ^ Voet D, Voet JG. (2004). Biochemistry Vol 1 3rd ed. Wiley. See esp. pp 227–231.
- ^ Predavanja proteini2, Goran Bačić
- ^ Dr Ljubiša Topisirović, Dinamička Biohemija, Beograd 1999. poglave VI, pp. 67
- ^ Carl Branden and John Tooze. 1999. Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY. See esp. pp 20-32 and ch. 5.
- ^ Nelson R, Sawaya MR, Balbirnie M, Madsen AO, Riekel C, Grothe R, Eisenberg D. 2005. Structure of the cross-beta spine of amyloid-like fibrils. Nature 435: 773-8.
- Cooper, J. "Super Secondary Structure - Part II", May 31, 1996. Accessed May 25, 2007.
- Structural Classification of Proteins (SCOP) "Open-sided Beta-meander", October 20, 2006. Accessed May 31, 2007.
Види још
[уреди | уреди извор]Спољашње везе
[уреди | уреди извор]- Interactive model of an anti-parallel
β sheet (plug-in required) - Interactive model of a parallel
β sheet (plug-in required)