CAMK2G

CAMK2G
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	2UX0, 2V7O
Ідентифікатори
Символи	CAMK2G, CAMK, CAMK-II, CAMKG, calcium/calmodulin dependent protein kinase II gamma
Зовнішні ІД	OMIM: 602123 MGI: 88259 HomoloGene: 15596 GeneCards: CAMK2G
Реагує на сполуку
	бозутиніб
Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity; • nucleotide binding; • protein kinase activity; • protein homodimerization activity; • kinase activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity; • ATP binding; • protein serine/threonine kinase activity; • calmodulin-dependent protein kinase activity; • calmodulin binding; • identical protein binding;
Клітинна компонента	• endocytic vesicle membrane; • гіалоплазма; • мембрана; • клітинна мембрана; • нуклеоплазма; • sarcoplasmic reticulum; • sarcoplasmic reticulum membrane; • цитоплазма; • GO:0097483, GO:0097481 постсинаптичне ущільнення; • neuron projection;
Біологічний процес	• regulation of calcium ion transport; • фосфорилювання; • interferon-gamma-mediated signaling pathway; • G1 phase; • regulation of relaxation of cardiac muscle; • insulin secretion; • MAPK cascade; • multicellular organism development; • protein phosphorylation; • protein complex oligomerization; • regulation of cellular response to heat; • protein autophosphorylation; • regulation of skeletal muscle adaptation; • calcium ion transport; • GO:0016576 protein dephosphorylation; • нейробіологія розвитку; • GO:0035404 peptidyl-serine phosphorylation; • peptidyl-threonine phosphorylation; • диференціація клітин; • GO:0007243 intracellular signal transduction; • regulation of molecular function;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	818
	12325
	ENSG00000148660
	ENSMUSG00000021820
	Q13555
	Q923T9
NM_001204492; NM_001222; NM_172169; NM_172170; NM_172171;
	NM_172172; NM_172173; NM_001320898
	NM_001039138; NM_001039139; NM_178597; NM_001360186
NP_001191421; NP_001213; NP_001307827; NP_751909; NP_751910;
	NP_751911; NP_751913; NP_001354443; NP_001354445; NP_001354446; NP_001354447; NP_001354448; NP_001354449; NP_001354450; NP_001354451; NP_001354452; NP_001354453; NP_001354454; NP_001354455; NP_001354456; NP_001354457; NP_001354458; NP_001354459; NP_001354460; NP_001354461; NP_001354462; NP_001354463; NP_001354464; NP_001354465; NP_001354466; NP_001354467; NP_001354468; NP_001354469; NP_001354470; NP_001354471; NP_001354472; NP_001354473; NP_001354474; NP_001354475; NP_001354476; NP_001354477
	NP_001034227; NP_001034228; NP_848712; NP_001347115
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

CAMK2G (англ. Calcium/calmodulin dependent protein kinase II gamma) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 10-ї хромосоми.^[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 558 амінокислот, а молекулярна маса — 62 609^[5].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MATTATCTRF	TDDYQLFEEL	GKGAFSVVRR	CVKKTSTQEY	AAKIINTKKL
SARDHQKLER	EARICRLLKH	PNIVRLHDSI	SEEGFHYLVF	DLVTGGELFE
DIVAREYYSE	ADASHCIHQI	LESVNHIHQH	DIVHRDLKPE	NLLLASKCKG
AAVKLADFGL	AIEVQGEQQA	WFGFAGTPGY	LSPEVLRKDP	YGKPVDIWAC
GVILYILLVG	YPPFWDEDQH	KLYQQIKAGA	YDFPSPEWDT	VTPEAKNLIN
QMLTINPAKR	ITADQALKHP	WVCQRSTVAS	MMHRQETVEC	LRKFNARRKL
KGAILTTMLV	SRNFSAAKSL	LNKKSDGGVK	KRKSSSSVHL	MPQSNNKNSL
VSPAQEPAPL	QTAMEPQTTV	VHNATDGIKG	STESCNTTTE	DEDLKARSPE
GRSSRDRTAP	SAGMQPQPSL	CSSAMRKQEI	IKITEQLIEA	INNGDFEAYT
KICDPGLTSF	EPEALGNLVE	GMDFHKFYFE	NLLSKNSKPI	HTTILNPHVH
VIGEDAACIA	YIRLTQYIDG	QGRPRTSQSE	ETRVWHRRDG	KWLNVHYHCS
GAPAAPLQ

A: Аланін

C: Цистеїн

D: Аспарагінова кислота

E: Глутамінова кислота

F: Фенілаланін

G: Гліцин

H: Гістидин

I: Ізолейцин

K: Лізин

L: Лейцин

M: Метіонін

N: Аспарагін

P: Пролін

Q: Глутамін

R: Аргінін

S: Серин

T: Треонін

V: Валін

W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, серин/треонінових протеїнкіназ, білків розвитку, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як диференціація клітин, нейрогенез, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, молекулою кальмодуліну. Локалізований у мембрані, саркоплазматичному ретикулумі.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Breen M.A., Ashcroft S.J. (1997). Human islets of Langerhans express multiple isoforms of calcium/calmodulin-dependent protein kinase II. Biochem. Biophys. Res. Commun. 236: 473—478. PMID 9240463 DOI:10.1006/bbrc.1997.6871
Tombes R.M., Krystal G.W. (1997). Identification of novel human tumor cell-specific CaMK-II variants. Biochim. Biophys. Acta. 1355: 281—292. PMID 9060999 DOI:10.1016/S0167-4889(96)00141-3
Kwiatkowski A.P., McGill J.M. (1995). Human biliary epithelial cell line Mz-ChA-1 expresses new isoforms of calmodulin-dependent protein kinase II. Gastroenterology. 109: 1316—1323. PMID 7557101 DOI:10.1016/0016-5085(95)90594-4
Rose A.J., Kiens B., Richter E.A. (2006). Ca2+-calmodulin-dependent protein kinase expression and signalling in skeletal muscle during exercise. J. Physiol. (Lond.). 574: 889—903. PMID 16690701 DOI:10.1113/jphysiol.2006.111757
Chin E.R. (2004). The role of calcium and calcium/calmodulin-dependent kinases in skeletal muscle plasticity and mitochondrial biogenesis. Proc. Nutrit. Soc. 63: 279—286. PMID 15294044 DOI:10.1079/PNS2004335