ATP sintaza

Pretraga
PMC	članci
PubMed	članci
NCBI	proteini

ATP sintaza
( H⁺ transportujuća dvodijelna ATPaza)
ATP sintaza; ( H+ transportujuća dvodijelna ATPaza)
	}
Identifikatori
EC broj	3.6.3.14
Baze podataka
IntEnz	IntEnz pregled
BRENDA	BRENDA unos
ExPASy	NiceZyme pregled
KEGG	KEGG unos
MetaCyc	metabolički put
PRIAM	profil
PDB strukture	RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
PMC
Pretraga
PMC	članci
PubMed	članci
NCBI	proteini

ATP sintaza ili ATPaza (EC 3.6.3.14 – H⁺ transportujuća dvodijelna ATPaza, F1-ATPaza, FoF1-ATPaza, H⁺-transportna ATPaza, mitohondrijska ATPaza, faktori sprezanja (F0, F1 i CF1), hloroplastna ATPaza, bakterijska Ca²⁺/Mg²⁺ ATPaza) – j e enzim sistemskog imena ATP fosfohidrolaza (H⁺ transport).^[1]^[2]^[3]^[4] Ovaj enzim katalizira hemijsku reakciju:

ATP + H₂O + H⁺_in

\rightleftharpoons

ADP + fosfat + H⁺_out

Ovo je multipodjednična nefosforilisana ATPaza koja učestvuje u transportu iona.

Struktura i mehanizam djelovanja ATP-sintaze

ATP sintaza je protonska pumpa tipa F, koja se sastoji od dva dijela pod nazivom F_ili. Pravilno ime podjedinice je F_ili (ili se odnosi na oligomicin, podjedinicu reverzne transkriptaze), a ne F0. Isto tako, zove se i Vo i Ao i F₁ .

F₁ je periferni protein F_ili – transmembranski protein unutrašnje membrane mitohondrija.

Polipeptidna podjedinica F₁ je direktno odgovorna za sintezu ATP. Sastoji se od tri podjedinice proteina. Proteinske podjedinice alfa i βべーた, organizovane su u dimere, tako da je veza alfa-βべーた uređen poput segmenata narandža. U centru je γがんま podjedinica, koja se montira na dio okvira F_ili.
povezanog sa F₁; postoje i druge podjedinice: δでるた i εいぷしろん.

Polipeptidna podjedinica F_ili prolazi kroz unutrašnju mitohondrijsku, u slučaju eukariota, ili ćelijsku membranu kod prokariota. To je kanal za prolaz iona H⁺ (ili protona), koji daju energiju za sintezu ATP.

Dio F_ili se sastoji od podjedinice da, 2 podjedinica B i 14 podjedinice C. Prolaz protona kroz kanal stvara C podjedinica F_ili određuje rotaciju γがんま podjedinice koja zauzvrat uzrokuje promjene postojeće konformacije 3 dimera αあるふぁ -βべーた i sintezu adenozin trifosfata (ATP).

Na dijelu F₁ postoje 3 aktivna mjesta koja zauzvrat kataliziraju sintezi ATP. Jedno od tih mjesta je u obliku βべーた-ATP (koji veže ATP), a drugo u vidu βべーた-ADP i posljednje kao βべーた-prazno (ne mogu da veže adenozin trifosfat). Pokretačka snaga protona uzrokuje rotaciju centralne ose C i dolazi u kontakt sa podjedinicom βべーた.

To uzrokuje konformacijske promjene asocijacija, kada se mjesto βべーた-ATP pretvara u βべーた-prazan, uz oslobađanje adenozin trifosfata; onda mjesto βべーた-prazan prolazi u oblik βべーた-ADP koji slabo veže ADP i fosfatnu grupu iz otapala, i na kraju, mjesto βべーた-ADP se pretvara u oblik βべーた-ATP za promociju kondenzacije ADP i P_i. Ono što uzrokuje oslobađanje ATP je kontakt između γがんま podjedinice i βべーた-ATP pretvarajući ga u βべーた-prazan.

Reference

^ Boyer, P.D. (1993). "The binding change mechanism for ATP synthase - some probabilities and possibilities". Biochim. Biophys. Acta. 1140: 215–250. PMID 8417777.
^ Abrahams, J.P., Leslie, A.G.W., Lutter, R. and Walker, J.F. (1994). "Structure at 2.8 Å resolution of F₁-ATPase from bovine heart mitochondria". Nature. 375: 621–628. PMID 8065448.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
^ Blair, A., Ngo, L., Park, J., Paulsen, I.T. and Saier, M.H., Jr. (1996). "Phylogenetic analyses of the homologous transmembrane channel-forming proteins of the F_oF₁-ATPases of bacteria, chloroplasts and mitochondria". Microbiology. 142: 17–32. PMID 8581162.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
^ Noji, H., Yasuda, R., Yoshida, M. and Kinosita, K., Jr. (1997). "Direct observation of the rotation of F₁-ATPase". Nature. 386: 299–302. PMID 9069291.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)

Vanjski linkovi

H -transporting two-sector ATPase na US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)

http://www.emc.maricopa.edu/faculty/farabee/BIOBK/BioBookATP.html%7CATP^{[mrtav link]} ed energia biologica}}

[1] Boyer, P.D. (1993). "The binding change mechanism for ATP synthase - some probabilities and possibilities". Biochim. Biophys. Acta. 1140: 215–250. PMID 8417777.

[2] Abrahams, J.P., Leslie, A.G.W., Lutter, R. and Walker, J.F. (1994). "Structure at 2.8 Å resolution of F₁-ATPase from bovine heart mitochondria". Nature. 375: 621–628. PMID 8065448.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)

[3] Blair, A., Ngo, L., Park, J., Paulsen, I.T. and Saier, M.H., Jr. (1996). "Phylogenetic analyses of the homologous transmembrane channel-forming proteins of the F_oF₁-ATPases of bacteria, chloroplasts and mitochondria". Microbiology. 142: 17–32. PMID 8581162.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)

[4] Noji, H., Yasuda, R., Yoshida, M. and Kinosita, K., Jr. (1997). "Direct observation of the rotation of F₁-ATPase". Nature. 386: 299–302. PMID 9069291.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)

[1]

[2]

[3]

[4]