NF-κ B
![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/d/d9/3do7_NFkB_relB_DNA.png/230px-3do7_NFkB_relB_DNA.png)
NF-
Structure
[modifier | modifier le code]NF-
Toutes les sous-unités sont caractérisées par un domaine N-terminal conservé d’environ 300 acides aminés[2], le Rel Homology Domain (RHD), contenant un domaine de liaison à l’ADN, un domaine de dimérisation, un signal de localisation nucléaire et un domaine d'interaction avec la protéine inhibitrice I
Mécanisme d'action
[modifier | modifier le code]NF-
Voie de signalisation
[modifier | modifier le code]![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/53/Overview_of_canonical_and_non-canonical_NF-%CE%BAB_signaling.webp/440px-Overview_of_canonical_and_non-canonical_NF-%CE%BAB_signaling.webp.png)
NF-
I
Divers stimuli peuvent phosphoryler I
L'activation du facteur NF-
Activation canonique
[modifier | modifier le code]C'est la voie la plus simple. Un ligand extracellulaire se fixe à un type de récepteur membranaire (par exemple, des récepteurs TLR activés par divers types de ligands), ce qui entraîne un recrutement et une activation du complexe IKK. Pour rappel, IKK comprend IKKa, IKKb et NEMO.
Le complexe IKK activé phosphoryle alors IKB (IKB étant le séquestreur cytosolique de NF-
Activation non canonique
[modifier | modifier le code]Elle inclut l'activation des complexes p100/RelB et s'observe souvent durant le développement de certains organes lymphoïdes (génération et formation des lymphocytes B et T). Actuellement, on ne connaît que très peu de stimuli permettant de l'activer (lymphotoxine B, B cell activating factor, etc).
La caractéristique de la voie non canonique est l'utilisation d'un complexe IKK ayant deux sous-unités IKKa sans NEMO.
Le récepteur activé induira l'activation de la protéine NIK (NF-
Interactions avec les autres voies de signalisation cellulaire
[modifier | modifier le code]![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/58/The_crosstalk_between_NF-%CE%BAB_signaling_and_other_signaling_pathways.webp/440px-The_crosstalk_between_NF-%CE%BAB_signaling_and_other_signaling_pathways.webp.png)
Les molécules transmettent des signaux de manière intracellulaire ou extracellulaire et agissent comme récepteurs, ligands, protéines kinases ou facteurs de transcription dans les voies de signalisation. Les différentes voies de signalisation constituent un réseau de transduction de signal avec une régulation fine grâce à des interactions mutuelles. La signalisation NF-
Voie de signalisation PI3K/AKT
[modifier | modifier le code]![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/8/8e/PI3K-AKT-mTOR_axis_has_a_pivotal_role_in_regulation_of_EMT_process_during_CRC_progression.webp/220px-PI3K-AKT-mTOR_axis_has_a_pivotal_role_in_regulation_of_EMT_process_during_CRC_progression.webp.png)
La voie de signalisation phosphatidylinositol 3-kinase (PIK3) /protéine kinase B (AKT1) ou PI3K/AKT est une voie de signalisation cellulaire crucialet impliquée dans la régulation de plusieurs activités biologiques : le métabolisme cellulaire, la prolifération, la cancérogenèse, l'immunité, l'angiogenèse et de l'homéostasie cardiovasculaire[3],[4]. Les signaux provenant des facteurs de croissance, des cytokines et des ligands des récepteurs membranaires de la tyrosine kinase au récepteur couplé aux protéines G favorisent la production catalysée par la phosphatidylinositol 3-kinase de phosphatidylinositol trisphosphate, et le phosphatidylinositol trisphosphate est le deuxième messager qui active la protéine kinase B[4],[5]. La sous-unité catalytique alpha du phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase code pour la sous-unité catalytique p110
L'interaction entre la signalisation NF-
Un autre cas exemplaire est l'athérosclérose. L'interleukine 7, essentielle au développement et à l'équilibre des lymphocytes T, active la signalisation NF-
La signalisation NF-
Voie de signalisation MAPK/ERK
[modifier | modifier le code]![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/aa/Mitogen-activated_protein_kinase_%28MAPK%29_cascades_and_their_physiological_function.webp/220px-Mitogen-activated_protein_kinase_%28MAPK%29_cascades_and_their_physiological_function.webp.png)
La protéine kinase activée par des agents mitogènes (MAPK) appartient à la famille des sérine/thréonine kinase et joue un rôle important dans la prolifération, la différenciation, le développement, la transformation, les réponses inflammatoires et l'apoptose en transmettant, en amplifiant et en intégrant les signaux de un large spectre de stimuli. La signalisation MAPK est une cascade enzymatique conservée qui assure la transduction du signal de la surface cellulaire au noyau via des événements de phosphorylation. Cette voie implique trois enzymes clés : la MAPK déjà citée, la MAPK kinase ou MAPKK et la MAPKK kinase ou MAPKKK. La MAPK est responsable de la phosphorylation des protéines cibles dans le cytoplasme ou le noyau. Les MAPK dans les cellules de mammifères comprennent principalement la protéine kinase régulée extracellulaire, la MAPK p38, la c-Jun N-terminal kinases (JNK) et la protéine kinase 5 régulée extracellulaire . L’interaction de la signalisation NF-
Voie de signalisation JAK-STAT
[modifier | modifier le code]![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/3/30/Canonical_activation_and_negative_regulation_of_JAK-STAT_signaling_pathways.webp/220px-Canonical_activation_and_negative_regulation_of_JAK-STAT_signaling_pathways.webp.png)
La janus kinase 2 (JAK) se lie de manière non covalente aux récepteurs de cytokines, médie la phosphorylation du récepteur de la tyrosine et recrute un ou plusieurs transducteurs de signal et activateurs de transcription ( protéines STAT). Lors de la phosphorylation, les protéines STAT traversent la membrane nucléaire pour moduler l'activité de gènes spécifiques. La famille JAK comprend JAK1, JAK2, JAK3 et la tyrosine kinase 2 (TYK2)[22]. L'érythropoïétine intervient dans l'activation de JAK2 dans les neurones, ce qui active en outre la signalisation NF-
STAT1 aide à renforcer l’immunité contre les tumeurs, mais STAT3 et d’autres types de protéines peuvent déclencher une inflammation pro-cancéreuse[26]. Une interaction étroite entre STAT3 et la signalisation NF-
L'acétylation de la sous-unité RelA du NF-kB médiée par STAT3 favorise l'exercice par NF-
Voie de signalisation TGF beta
[modifier | modifier le code]![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/1d/TGF-%CE%B2_induced_canonical_and_noncanonical_signaling_pathways.webp/220px-TGF-%CE%B2_induced_canonical_and_noncanonical_signaling_pathways.webp.png)
La voie de signalisation du facteur de croissance transformant bêta (TGF
Le récepteur des lymphocytes T inhibe l'expression du T
Voie de signalisation Wnt
[modifier | modifier le code]![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a7/Wnt-%CE%B2catenin_pathway.webp/220px-Wnt-%CE%B2catenin_pathway.webp.png)
Les voies de signalisation de Wnt englobent les voies Wnt/
Au cours du développement de l'infarctus aigu du myocarde, un Wnt2 élevé a favorisé la signalisation
Voie de signalisation Notch
[modifier | modifier le code]Régulation du facteur Iκ B et de l'action de NF-κ B
[modifier | modifier le code]Les IKK sont des I
Les IKK sont activés par de nombreux couples ligand-récepteurs, variés également. Parmi eux, on peut citer :
- Le TNF-
α avec le TNF-Receptor : l'activation du TNF-Receptor pourrait permettre l'activation de NF-κ B qui dans ce cas stimule le facteur mTOR et inhibe la production de réactifs oxygénés cellulaires, ce qui serait à la base d'un blocage des processus d'autophagie, notamment dans les cellules cancéreuses[48]. - L'IL-1
β avec les lipopolysaccharides bactériens ; en effet, l'IL-1β peut se fixer sur son IL-1β R du macrophage (récepteur de cette cytokine inflammatoire) qui stimulera IKK. Cela engendre l'activation de NF-κ B (dimère p50/p65) qui stimulera la transcription du gène de la NOS inductible. Celle-ci sera ensuite sécrétée par le macrophage afin d'aller bloquer le métabolisme mitochondrial des bactéries, ce qui engendre la mort de la bactérie. C'est un processus très utilisé lors de l'inflammation. L'interaction du lipopolysaccharide bactérien ou du lipopolysaccharide binding protein (LBP) avec le récepteur CD14 (en surface du macrophage) peut enclencher des voies de signalisation très similaires. - Le TLR4 (CD 284), récepteur pouvant être activé par les lipopolysaccharides de bactéries Gram -, ce qui activera la voie MyD88 en intracytosolique afin de stimuler une activation indirecte (pouvant être Akt-dépendante) du facteur NF-
κ B. - L'hypoxie est capable, selon les cas, de stimuler la production de réactifs oxygénés qui peuvent stimuler l'activation de NF-
κ B et de facteurs HIF-1α et ensemble, stimuleront l'autophagie. - La kinase Akt concourt indirectement à l'activation de NF-
κ B : Akt peut en effet activer le complexe IKK par phosphorylation, qui lui-même pourra phosphoryler IKB, ce qui activera le facteur NF-κ B. - Divers antigènes activant les B-cell Receptor (BCR) ou T-cell Receptor (TCR) : par exemple, une infection bactérienne peut stimuler la production d'Interleukine 2 en activant la voie incluant le complexe NFAT/AP-1/NF-
κ B. NFAT est activé par le Ca2+, AP-1 est activé par des MAP kinases et la protéine kinase C (PKC) activera NF-κ B. L'association des trois facteurs pourra se fixer sur le promoteur du gène de l'interleukine 2 et ainsi stimuler sa transcription. La sécrétion de l'IL-2 par les cellules T est une caractéristique majeure de la réponse immune adaptative. - Le signal costimulateur des lymphocytes T permet également d'accroître le taux de NF-
κ B libre. En effet l'activation du CD28 (de la cellule T) par les CD80 et CD86 (aussi connus sous le nom de B7.1 ET B7.2) de la CPA permet l'augmentation de la production des facteurs AP-1 et NF-κ B, triplant ainsi la transcription de l'ARNm de l'IL-2[49].
Physiopathologie
[modifier | modifier le code]- Son activation exagérée (lors de la présence de bactéries dans le sang par exemple) peut provoquer un choc septique.
- NF-
κ B est connu pour être un des multiples régulateurs de plusieurs gènes codant des protéines de l'inflammation ; ce facteur dispose ainsi d'une fenêtre de temps d'activation (temps passé dans le noyau) beaucoup plus long que la normale dans diverses pathologies inflammatoires comme : arthrite, maladies inflammatoires de l'intestin, asthme, athérosclérose, etc[50]. - Il a été montré dans de très nombreuses publications l'implication du facteur NF-
κ B dans la cancérogenèse et les processus de tumorisation de certaines cellules[51],[52].
La voie de signalisation NF-kB dans les pathologies humaines
[modifier | modifier le code]Maladies inflammatoires et auto-immunes
[modifier | modifier le code]Lors de la reconnaissance de divers motifs moléculaires associé aux pathogènes et motifs moléculaires associé aux dégâts, les macrophages activent et libèrent rapidement des quantités substantielles de cytokines. En fonction de conditions spécifiques, les macrophages activés peuvent se différencier en deux phénotypes distincts : les macrophages classiquement activés et alternativement activés. NF-
La voie de signalisation NF-
Traitements ciblant la voie de signalisation NF-kB
[modifier | modifier le code]![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/24/Strategies_for_targeting_NF-%CE%BAB_signaling_in_human_diseases.webp/330px-Strategies_for_targeting_NF-%CE%BAB_signaling_in_human_diseases.webp.png)
Inhibiteurs du complexe IKK
[modifier | modifier le code]Aspirine
[modifier | modifier le code]L'aspirine, un anti-inflammatoire non stéroïdien, est bien connue pour son action inhibant la cyclooxygénase. La découverte, en 1994, du pouvoir inhibiteur de l'aspirine sur la transcription dépendante de NF-
Il existe des preuves substantielles indiquent que l'aspirine et les anti-inflammatoires non stéroïdien apparentés possèdent une activité antitumorale potentielle et des effets préventifs du cancer, conduisant à un intérêt accru pour l'utilisation de l'aspirine pour le traitement du cancer. L'aspirine réduit la migration, l'invasion et les métastases des cellules d'ostéosarcome grâce à la modulation de la voie NF-
Salicylate de sodium
[modifier | modifier le code]Le découverte de l'inhibition de la voie de signalisation NF-kB par le salicylate de sodium fut faite en 1995[61]. Le salicylate de sodium est connu comme inhibiteur de la COX-2 et ce médicament peut empêcher la dissociation du NF-
Sulfasalazine
[modifier | modifier le code]La sulfasalazine est principalement utilisée comme antibiotique sulfamide. Lorsqu’il est partiellement absorbé, il est dégradé par le microbiote intestinal en acide 5-aminosalicylique et sulfapyridine . L'acide 5-aminosalicylique avec le tissu conjonctif de la paroi intestinale exercent des effets antimicrobiens, anti-inflammatoires et immunosuppresseurs. Elle inhibe la synthèse des prostaglandines et d'autres médiateurs inflammatoires comme les leucotriènes[64]. La sulfasalazine est un inhibiteur connu du NF-
Dexaméthasone
[modifier | modifier le code]La dexaméthasone est un glucocorticoïde dont elle a tous les effets thérapeutiques. L'inhibition de l'activation de NF-
Thalidomide
[modifier | modifier le code]La thalidomide, initialement développée comme médicament contre la lèpre, s'est avérée avoir divers effets pharmacologiques. Son mécanisme d'action implique l'immunosuppression, la modulation immunitaire et l'inhibition de la chimiotaxie des neutrophiles. Plusieurs études ont indiqué que la thalidomide produit ces effets en inhibant l’activation de NF-
En termes de traitement inflammatoire, la thalidomide a démontré sa capacité à améliorer l’inflammation cutanée de type rosacée en inhibant l’activation du NF-
Le mécanisme à l'origine de la malformation des membres induite par la thalidomide est également lié à NF-
Lénalidomide
[modifier | modifier le code]Le lénalidomide, un analogue de la thalidomide, est un médicament antitumoral ayant une activité antitumorale, une modulation immunitaire et des propriétés anti-angiogenèse[75]. Comme la thalidomide, le lénalidomide possède également la capacité d'inhiber le NF-
Notes et références
[modifier | modifier le code]- Pereira et Oakley 2008
- Perkins et Gilmore 2006
- (en) Qing Guo, Yizi Jin, Xinyu Chen et Xiaomin Ye, « NF-
κ B in biology and targeted therapy: new insights and translational implications », Signal Transduction and Targeted Therapy, vol. 9, no 1, , p. 1–37 (ISSN 2059-3635, PMID 38433280, PMCID PMC10910037, DOI 10.1038/s41392-024-01757-9, lire en ligne, consulté le ) - (en) Bart Vanhaesebroeck, Julie Guillermet-Guibert, Mariona Graupera et Benoit Bilanges, « The emerging mechanisms of isoform-specific PI3K signalling », Nature Reviews Molecular Cell Biology, vol. 11, no 5, , p. 329–341 (ISSN 1471-0080, DOI 10.1038/nrm2882, lire en ligne, consulté le )
- (en) Lauren M. Thorpe, Haluk Yuzugullu et Jean J. Zhao, « PI3K in cancer: divergent roles of isoforms, modes of activation and therapeutic targeting », Nature Reviews Cancer, vol. 15, no 1, , p. 7–24 (ISSN 1474-1768, PMID 25533673, PMCID PMC4384662, DOI 10.1038/nrc3860, lire en ligne, consulté le )
- Ariella B. Hanker, Virginia Kaklamani, Carlos L. Arteaga; Challenges for the Clinical Development of PI3K Inhibitors: Strategies to Improve Their Impact in Solid Tumors. Cancer Discov 1 April 2019; 9 (4): 482–491. https://doi.org/10.1158/2159-8290.CD-18-1175
- (en) R. Eric Davis, Vu N. Ngo, Georg Lenz et Pavel Tolar, « Chronic active B-cell-receptor signalling in diffuse large B-cell lymphoma », Nature, vol. 463, no 7277, , p. 88–92 (ISSN 1476-4687, PMID 20054396, PMCID PMC2845535, DOI 10.1038/nature08638, lire en ligne, consulté le )
- Wendan Xu, Philipp Berning, Georg Lenz; Targeting B-cell receptor and PI3K signaling in diffuse large B-cell lymphoma. Blood 2021; 138 (13): 1110–1119. doi: https://doi.org/10.1182/blood.2020006784
- Juliane Paul, Maurice Soujon, Antje M. Wengner et Sabine Zitzmann-Kolbe, « Simultaneous Inhibition of PI3K
δ and PI3Kα Induces ABC-DLBCL Regression by Blocking BCR-Dependent and -Independent Activation of NF-κ B and AKT », Cancer Cell, vol. 31, no 1, , p. 64–78 (ISSN 1535-6108, DOI 10.1016/j.ccell.2016.12.003, lire en ligne, consulté le ) - (en) Wendan Xu, Philipp Berning, Tabea Erdmann et Michael Grau, « mTOR inhibition amplifies the anti-lymphoma effect of PI3K
β /δ blockage in diffuse large B-cell lymphoma », Leukemia, vol. 37, no 1, , p. 178–189 (ISSN 1476-5551, PMID 36352190, PMCID PMC9883168, DOI 10.1038/s41375-022-01749-0, lire en ligne, consulté le ) - Seiichi Okabe, Yuko Tanaka et Akihiko Gotoh, « Targeting phosphoinositide 3-kinases and histone deacetylases in multiple myeloma », Experimental Hematology & Oncology, vol. 10, no 1, , p. 19 (ISSN 2162-3619, PMID 33663586, PMCID PMC7934550, DOI 10.1186/s40164-021-00213-6, lire en ligne, consulté le )
- (en) Rongying Li, Antoni Paul, Kerry W.S. Ko et Michael Sheldon, « Interleukin-7 induces recruitment of monocytes/macrophages to endothelium », European Heart Journal, vol. 33, no 24, , p. 3114–3123 (ISSN 0195-668X et 1522-9645, PMID 21804111, PMCID PMC3598429, DOI 10.1093/eurheartj/ehr245, lire en ligne, consulté le )
- (en) Zitong Wang, Ziyu Gao, Yinghong Zheng et Jiayuan Kou, « Melatonin inhibits atherosclerosis progression via galectin‐3 downregulation to enhance autophagy and inhibit inflammation », Journal of Pineal Research, vol. 74, no 3, (ISSN 0742-3098 et 1600-079X, DOI 10.1111/jpi.12855, lire en ligne, consulté le )
- Lingjun Chen, Xianyi Lin, Yiming Lei et Xuan Xu, « Aerobic glycolysis enhances HBx-initiated hepatocellular carcinogenesis via NF-
κ Bp65/HK2 signalling », Journal of Experimental & Clinical Cancer Research, vol. 41, no 1, , p. 329 (ISSN 1756-9966, PMID 36411480, PMCID PMC9677649, DOI 10.1186/s13046-022-02531-x, lire en ligne, consulté le ) - Mounira Chalabi-Dchar, Stéphanie Cassant-Sourdy, Camille Duluc et Marjorie Fanjul, « Loss of Somatostatin Receptor Subtype 2 Promotes Growth of KRAS-Induced Pancreatic Tumors in Mice by Activating PI3K Signaling and Overexpression of CXCL16 », Gastroenterology, vol. 148, no 7, , p. 1452–1465 (ISSN 0016-5085, DOI 10.1053/j.gastro.2015.02.009, lire en ligne, consulté le )
- Chun-Yu Lin, Pei-Hsun Tsai, Chithan C. Kandaswami et Geen-Dong Chang, « Role of tissue transglutaminase 2 in the acquisition of a mesenchymal-like phenotype in highly invasive A431 tumor cells », Molecular Cancer, vol. 10, no 1, , p. 87 (ISSN 1476-4598, PMID 21777419, PMCID PMC3150327, DOI 10.1186/1476-4598-10-87, lire en ligne, consulté le )
- (en) Alain Israël, « The IKK Complex, a Central Regulator of NF-
κ B Activation », Cold Spring Harbor Perspectives in Biology, , a000158 (ISSN 1943-0264, PMID 20300203, DOI 10.1101/cshperspect.a000158, lire en ligne, consulté le ) - (en) Erwin F. Wagner et Ángel R. Nebreda, « Signal integration by JNK and p38 MAPK pathways in cancer development », Nature Reviews Cancer, vol. 9, no 8, , p. 537–549 (ISSN 1474-1768, DOI 10.1038/nrc2694, lire en ligne, consulté le )
- (en) H. Nakano, A. Nakajima, S. Sakon-Komazawa et J.-H. Piao, « Reactive oxygen species mediate crosstalk between NF-
κ B and JNK », Cell Death & Differentiation, vol. 13, no 5, , p. 730–737 (ISSN 1476-5403, DOI 10.1038/sj.cdd.4401830, lire en ligne, consulté le ) - (en) Hailing Liu, Chau R. Lo et Mark J. Czaja, « NF-
κ B inhibition sensitizes hepatocytes to TNF-induced apoptosis through a sustained activation of JNK and c-Jun: NF-κ B inhibition sensitizes hepatocytes to TNF-induced apoptosis through a sustained activation of JNK and c-Jun », Hepatology, vol. 35, no 4, , p. 772–778 (DOI 10.1053/jhep.2002.32534, lire en ligne, consulté le ) - Nadine Gehrke, Nadine Hövelmeyer, Ari Waisman et Beate K. Straub, « Hepatocyte-specific deletion of IL1-RI attenuates liver injury by blocking IL-1 driven autoinflammation », Journal of Hepatology, vol. 68, no 5, , p. 986–995 (ISSN 0168-8278, DOI 10.1016/j.jhep.2018.01.008, lire en ligne, consulté le )
- Kunihiro Yamaoka, Pipsa Saharinen, Marko Pesu et Vance ET Holt, « The Janus kinases (Jaks) », Genome Biology, vol. 5, no 12, , p. 253 (ISSN 1474-760X, PMID 15575979, PMCID PMC545791, DOI 10.1186/gb-2004-5-12-253, lire en ligne, consulté le )
- (en) Murat Digicaylioglu et Stuart A. Lipton, « Erythropoietin-mediated neuroprotection involves cross-talk between Jak2 and NF-
κ B signalling cascades », Nature, vol. 412, no 6847, , p. 641–647 (ISSN 1476-4687, DOI 10.1038/35088074, lire en ligne, consulté le ) - (en) David E. Levy et J. E. Darnell, « STATs: transcriptional control and biological impact », Nature Reviews Molecular Cell Biology, vol. 3, no 9, , p. 651–662 (ISSN 1471-0080, DOI 10.1038/nrm909, lire en ligne, consulté le )
- Xue, C. et al. Evolving cognition of the JAK-STAT signaling pathway: autoimmune disorders and cancer. Signal Transduct. Target Ther. 8, 1–24 (2023).
- (en) Hua Yu, Drew Pardoll et Richard Jove, « STATs in cancer inflammation and immunity: a leading role for STAT3 », Nature Reviews Cancer, vol. 9, no 11, , p. 798–809 (ISSN 1474-1768, PMID 19851315, PMCID PMC4856025, DOI 10.1038/nrc2734, lire en ligne, consulté le )
- Sergei Grivennikov, Eliad Karin, Janos Terzic et Daniel Mucida, « IL-6 and Stat3 Are Required for Survival of Intestinal Epithelial Cells and Development of Colitis-Associated Cancer », Cancer Cell, vol. 15, no 2, , p. 103–113 (ISSN 1535-6108, PMID 19185845, PMCID PMC2667107, DOI 10.1016/j.ccr.2009.01.001, lire en ligne, consulté le )
- (en) Maren Feist, Philipp Schwarzfischer, Paul Heinrich et Xueni Sun, « Cooperative STAT/NF-
κ B signaling regulates lymphoma metabolic reprogramming and aberrant GOT2 expression », Nature Communications, vol. 9, no 1, , p. 1514 (ISSN 2041-1723, PMID 29666362, PMCID PMC5904148, DOI 10.1038/s41467-018-03803-x, lire en ligne, consulté le ) - Marcin Kortylewski, Hong Xin, Maciej Kujawski et Heehyoung Lee, « Regulation of the IL-23 and IL-12 Balance by Stat3 Signaling in the Tumor Microenvironment », Cancer Cell, vol. 15, no 2, , p. 114–123 (ISSN 1535-6108, PMID 19185846, PMCID PMC2673504, DOI 10.1016/j.ccr.2008.12.018, lire en ligne, consulté le )
- (en) Giorgio Trinchieri, « Interleukin-12 and the regulation of innate resistance and adaptive immunity », Nature Reviews Immunology, vol. 3, no 2, , p. 133–146 (ISSN 1474-1741, DOI 10.1038/nri1001, lire en ligne, consulté le )
- Heehyoung Lee, Andreas Herrmann, Jie-Hui Deng et Maciej Kujawski, « Persistently Activated Stat3 Maintains Constitutive NF-
κ B Activity in Tumors », Cancer Cell, vol. 15, no 4, , p. 283–293 (ISSN 1535-6108, PMID 19345327, PMCID PMC2777654, DOI 10.1016/j.ccr.2009.02.015, lire en ligne, consulté le ) - Anna Chorzalska, John Morgan, Nagib Ahsan, Diana O. Treaba, Adam J. Olszewski, Max Petersen, Nathan Kingston, Yan Cheng, Kara Lombardo, Christoph Schorl, Xiaoqing Yu, Roberta Zini, Annalisa Pacilli, Alexander Tepper, Jillian Coburn, Anita Hryniewicz-Jankowska, Ting C. Zhao, Elena Oancea, John L. Reagan, Olin Liang, Leszek Kotula, Peter J. Quesenberry, Philip A. Gruppuso, Rossella Manfredini, Alessandro Maria Vannucchi, Patrycja M. Dubielecka; Bone marrow–specific loss of ABI1 induces myeloproliferative neoplasm with features resembling human myelofibrosis. Blood 2018; 132 (19): 2053–2066. doi: https://doi.org/10.1182/blood-2018-05-848408
- (en) Hongbo Wang, Wei Wei, Jing-Ping Zhang et Zhihui Song, « A novel model of alternative NF-
κ B pathway activation in anaplastic large cell lymphoma », Leukemia, vol. 35, no 7, , p. 1976–1989 (ISSN 1476-5551, PMID 33184494, PMCID PMC9245089, DOI 10.1038/s41375-020-01088-y, lire en ligne, consulté le ) - (en) Jennifer F Ma, Brenda J Sanchez, Derek T Hall et Anne‐Marie K Tremblay, « STAT 3 promotes IFN
γ / TNFα ‐induced muscle wasting in an NF ‐κ B‐dependent and IL ‐6‐independent manner », EMBO Molecular Medicine, vol. 9, no 5, , p. 622–637 (ISSN 1757-4676 et 1757-4684, PMID 28264935, PMCID PMC5412921, DOI 10.15252/emmm.201607052, lire en ligne, consulté le ) - Lukasz Huminiecki, Leon Goldovsky, Shiri Freilich et Aristidis Moustakas, « Emergence, development and diversification of the TGF-
β signalling pathway within the animal kingdom », BMC Evolutionary Biology, vol. 9, no 1, , p. 28 (ISSN 1471-2148, PMID 19192293, PMCID PMC2657120, DOI 10.1186/1471-2148-9-28, lire en ligne, consulté le ) - Zhike Zi, « Molecular Engineering of the TGF-
β Signaling Pathway », Journal of Molecular Biology, vol. 431, no 15, , p. 2644–2654 (ISSN 0022-2836, DOI 10.1016/j.jmb.2019.05.022, lire en ligne, consulté le ) - Joan Massagué et Dean Sheppard, « TGF-
β signaling in health and disease », Cell, vol. 186, no 19, , p. 4007–4037 (ISSN 0092-8674, PMID 37714133, PMCID PMC10772989, DOI 10.1016/j.cell.2023.07.036, lire en ligne, consulté le ) - Sanford D Markowitz et Anita B Roberts, « Tumor suppressor activity of the TGF-
β pathway in human cancers », Cytokine & Growth Factor Reviews, vol. 7, no 1, , p. 93–102 (ISSN 1359-6101, DOI 10.1016/1359-6101(96)00001-9, lire en ligne, consulté le ) - Michael Reiss, « TGF-
β and cancer », Microbes and Infection, vol. 1, no 15, , p. 1327–1347 (ISSN 1286-4579, DOI 10.1016/S1286-4579(99)00251-8, lire en ligne, consulté le ) - Eric Tu, Cheryl P.Z. Chia, Weiwei Chen et Dunfang Zhang, « T Cell Receptor-Regulated TGF-
β Type I Receptor Expression Determines T Cell Quiescence and Activation », Immunity, vol. 48, no 4, , p. 745–759.e6 (ISSN 1074-7613, PMID 29669252, PMCID PMC5911925, DOI 10.1016/j.immuni.2018.03.025, lire en ligne, consulté le ) - (en) Suntaek Hong, Seunghwan Lim, Allen G. Li et Chan Lee, « Smad7 binds to the adaptors TAB2 and TAB3 to block recruitment of the kinase TAK1 to the adaptor TRAF2 », Nature Immunology, vol. 8, no 5, , p. 504–513 (ISSN 1529-2916, DOI 10.1038/ni1451, lire en ligne, consulté le )
- Hui Wang, Jian-Qing Pan, Lun Luo et Xin-jie Ning, « NF-
κ B induces miR-148a to sustain TGF-β /Smad signaling activation in glioblastoma », Molecular Cancer, vol. 14, no 1, , p. 2 (ISSN 1476-4598, PMID 25971746, PMCID PMC4429406, DOI 10.1186/1476-4598-14-2, lire en ligne, consulté le ) - (en) Libing Song, Liping Liu, Zhiqiang Wu et Yun Li, « TGF-
β induces miR-182 to sustain NF-κ B activation in glioma subsets », The Journal of Clinical Investigation, vol. 122, no 10, , p. 3563–3578 (ISSN 0021-9738, PMID 23006329, PMCID PMC3589141, DOI 10.1172/JCI62339, lire en ligne, consulté le ) - Raffaele Strippoli, Ignacio Benedicto, Miguel Foronda et Maria Luisa Perez-Lozano, « p38 maintains E-cadherin expression by modulating TAK1–NF-
κ B during epithelial-to-mesenchymal transition », Journal of Cell Science, vol. 123, no 24, , p. 4321–4331 (ISSN 1477-9137 et 0021-9533, DOI 10.1242/jcs.071647, lire en ligne, consulté le ) - Chao Yin, Zhishuai Ye, Jian Wu et Chenxing Huang, « Elevated Wnt2 and Wnt4 activate NF-
κ B signaling to promote cardiac fibrosis by cooperation of Fzd4/2 and LRP6 following myocardial infarction », eBioMedicine, vol. 74, , p. 103745 (ISSN 2352-3964, PMID 34911029, PMCID PMC8669316, DOI 10.1016/j.ebiom.2021.103745, lire en ligne, consulté le ) - (en) Klaus P. Hoeflich, Juan Luo, Elizabeth A. Rubie et Ming-Sound Tsao, « Requirement for glycogen synthase kinase-3
β in cell survival and NF-κ B activation », Nature, vol. 406, no 6791, , p. 86–90 (ISSN 1476-4687, DOI 10.1038/35017574, lire en ligne, consulté le ) - (en) Jiaqi Liu, Qing Xiao, Jiani Xiao et Chenxi Niu, « Wnt/
β -catenin signalling: function, biological mechanisms, and therapeutic opportunities », Signal Transduction and Targeted Therapy, vol. 7, no 1, , p. 1–23 (ISSN 2059-3635, PMID 34980884, PMCID PMC8724284, DOI 10.1038/s41392-021-00762-6, lire en ligne, consulté le ) - Autophagy and NF-
κ B signalling pathways in cancer cells - Immunobiologie, Éditions De Boeck, 2009 - page 345.
- ^ Monaco C, Andreakos E, Kiriakidis S, Mauri C, Bicknell C, Foxwell B, Cheshire N, Paleolog E, Feldmann M (April 2004). "Canonical pathway of nuclear factor kappa B activation selectively regulates proinflammatory and prothrombotic responses in human atherosclerosis". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101 (15): 5634–9. doi:10.1073/pnas.0401060101. PMC 397455.
- Hoesel, Bastian; Schmid, Johannes A.. The complexity of NF-
κ B signaling in inflammation and cancer. Molecular Cancer, 2013 12:86 - (en) N. Perkins et T. Gilmore, « Good cop, bad cop: the different faces of NF-kappaB », Cell Death Differ., vol. 13, no 5, , p. 759–772 (PMID 16410803, DOI 10.1038/sj.cdd.4401838)
- Nan Wang, Hongwei Liang et Ke Zen, « Molecular Mechanisms That Influence the Macrophage M1–M2 Polarization Balance », Frontiers in Immunology, vol. 5, (ISSN 1664-3224, PMID 25506346, PMCID PMC4246889, DOI 10.3389/fimmu.2014.00614, lire en ligne, consulté le )
- Carol Ward, Edwin R. Chilvers, Mark F. Lawson et James G. Pryde, « NF-
κ B Activation Is a Critical Regulator of Human Granulocyte Apoptosis in Vitro », Journal of Biological Chemistry, vol. 274, no 7, , p. 4309–4318 (ISSN 0021-9258, DOI 10.1074/jbc.274.7.4309, lire en ligne, consulté le ) - (en) Steve Gerondakis, Thomas S. Fulford, Nicole L. Messina et Raelene J. Grumont, « NF-
κ B control of T cell development », Nature Immunology, vol. 15, no 1, , p. 15–25 (ISSN 1529-2916, DOI 10.1038/ni.2785, lire en ligne, consulté le ) - (en) Elizabeth Kopp et Sankar Ghosh, « Inhibition of NF-
κ B by Sodium Salicylate and Aspirin », Science, vol. 265, no 5174, , p. 956–959 (ISSN 0036-8075 et 1095-9203, DOI 10.1126/science.8052854, lire en ligne, consulté le ) - (en) Min-Jean Yin, Yumi Yamamoto et Richard B. Gaynor, « The anti-inflammatory agents aspirin and salicylate inhibit the activity of I
κ B kinase-β », Nature, vol. 396, no 6706, , p. 77–80 (ISSN 1476-4687, DOI 10.1038/23948, lire en ligne, consulté le ) - Dan Liao, Li Zhong, Tingmei Duan et Ru-Hua Zhang, « Aspirin Suppresses the Growth and Metastasis of Osteosarcoma through the NF-
κ B Pathway », Clinical Cancer Research, vol. 21, no 23, , p. 5349–5359 (ISSN 1078-0432 et 1557-3265, DOI 10.1158/1078-0432.ccr-15-0198, lire en ligne, consulté le ) - Mitali Chattopadhyay, Ravinder Kodela, Niharika Nath et Arpine Barsegian, « Hydrogen sulfide-releasing aspirin suppresses NF-
κ B signaling in estrogen receptor negative breast cancer cells in vitro and in vivo », Biochemical Pharmacology, vol. 83, no 6, , p. 723–732 (ISSN 0006-2952, DOI 10.1016/j.bcp.2011.12.019, lire en ligne, consulté le ) - (en) Jianghua Shao, Toshiyoshi Fujiwara, Yoshihiko Kadowaki et Takuya Fukazawa, « Overexpression of the wild-type p53 gene inhibits NF-
κ B activity and synergizes with aspirin to induce apoptosis in human colon cancer cells », Oncogene, vol. 19, no 6, , p. 726–736 (ISSN 1476-5594, DOI 10.1038/sj.onc.1203383, lire en ligne, consulté le ) - (en) Betsy Frantz et Edward A. O'Neill, « The Effect of Sodium Salicylate and Aspirin on NF-
κ B », Science, vol. 270, no 5244, , p. 2017–2018 (ISSN 0036-8075 et 1095-9203, DOI 10.1126/science.270.5244.2017, lire en ligne, consulté le ) - Phuong Oanh T. Tran, Catherine E. Gleason, R. Paul Robertson; Inhibition of Interleukin-1
β -Induced COX-2 and EP3 Gene Expression by Sodium Salicylate Enhances Pancreatic Isletβ -Cell Function . Diabetes 1 June 2002; 51 (6): 1772–1778. https://doi.org/10.2337/diabetes.51.6.1772 - (en) Colin Rae, Susana Langa, Steven J. Tucker et David J. MacEwan, « Elevated NF-
κ B responses and FLIP levels in leukemic but not normal lymphocytes: reduction by salicylate allows TNF-induced apoptosis », Proceedings of the National Academy of Sciences, vol. 104, no 31, , p. 12790–12795 (ISSN 0027-8424 et 1091-6490, PMID 17646662, PMCID PMC1937545, DOI 10.1073/pnas.0701437104, lire en ligne, consulté le ) - (en) Peter Goldman et Mark A. Peppercorn, « Sulfasalazine », New England Journal of Medicine, vol. 293, no 1, , p. 20–23 (ISSN 0028-4793 et 1533-4406, DOI 10.1056/NEJM197507032930105, lire en ligne, consulté le )
- (en) Amir Rashidian, Ahad Muhammadnejad, Ahmad-Reza Dehpour et Shahram Ejtemai Mehr, « Atorvastatin attenuates TNBS-induced rat colitis: the involvement of the TLR4/NF-kB signaling pathway », Inflammopharmacology, vol. 24, no 2, , p. 109–118 (ISSN 1568-5608, DOI 10.1007/s10787-016-0263-6, lire en ligne, consulté le )
- Jing Su, Fei Liu, Meihui Xia et Ye Xu, « p62 participates in the inhibition of NF-
κ B signaling and apoptosis induced by sulfasalazine in human glioma U251 cells », Oncology Reports, vol. 34, no 1, , p. 235–243 (ISSN 1021-335X, DOI 10.3892/or.2015.3944, lire en ligne, consulté le ) - (en) Rachel Eyre, Denis G. Alférez, Angélica Santiago-Gómez et Kath Spence, « Microenvironmental IL1
β promotes breast cancer metastatic colonisation in the bone via activation of Wnt signalling », Nature Communications, vol. 10, no 1, , p. 5016 (ISSN 2041-1723, PMID 31676788, PMCID PMC6825219, DOI 10.1038/s41467-019-12807-0, lire en ligne, consulté le ) - Steven Timmermans, Jolien Souffriau et Claude Libert, « A General Introduction to Glucocorticoid Biology », Frontiers in Immunology, vol. 10, (ISSN 1664-3224, PMID 31333672, PMCID PMC6621919, DOI 10.3389/fimmu.2019.01545, lire en ligne, consulté le )
- Yana Ge, Ye Xu, Wenjing Sun et Zhaozhao Man, « The molecular mechanisms of the effect of Dexamethasone and Cyclosporin A on TLR4 /NF-
κ B signaling pathway activation in oral lichen planus », Gene, vol. 508, no 2, , p. 157–164 (ISSN 0378-1119, DOI 10.1016/j.gene.2012.07.045, lire en ligne, consulté le ) - Jayne A. Keifer, Denis C. Guttridge, Brian P. Ashburner et Albert S. Jr.Baldwin, « Inhibition of NF-
κ B Activity by Thalidomide through Suppression of Iκ B Kinase Activity », Journal of Biological Chemistry, vol. 276, no 25, , p. 22382–22387 (ISSN 0021-9258, DOI 10.1074/jbc.m100938200, lire en ligne, consulté le ) - Jin, S. H., Kim, T. I., Han, D. S., Shin, S. K. & Kim, W. H. Thalidomide suppresses the interleukin 1beta-induced NFkappaB signaling pathway in colon cancer cells. Ann. N. Y Acad. Sci. 973, 414–418 (2002).
- Mengting Chen, Hongfu Xie, Zhaohui Chen et San Xu, « Thalidomide ameliorates rosacea-like skin inflammation and suppresses NF-
κ B activation in keratinocytes », Biomedicine & Pharmacotherapy, vol. 116, , p. 109011 (ISSN 0753-3322, DOI 10.1016/j.biopha.2019.109011, lire en ligne, consulté le ) - Yi-Chu Lin, Chia-Tung Shun, Ming-Shiang Wu et Ching-Chow Chen, « A Novel Anticancer Effect of Thalidomide: Inhibition of Intercellular Adhesion Molecule-1–Mediated Cell Invasion and Metastasis through Suppression of Nuclear Factor-
κ B », Clinical Cancer Research, vol. 12, no 23, , p. 7165–7173 (ISSN 1078-0432 et 1557-3265, DOI 10.1158/1078-0432.ccr-06-1393, lire en ligne, consulté le ) - (en) Jason M. Hansen et Craig Harris, « A Novel Hypothesis for Thalidomide-Induced Limb Teratogenesis: Redox Misregulation of the NF-
κ B Pathway », Antioxidants & Redox Signaling, vol. 6, no 1, , p. 1–14 (ISSN 1523-0864 et 1557-7716, DOI 10.1089/152308604771978291, lire en ligne, consulté le ) - (en) Max Jan, Adam S. Sperling et Benjamin L. Ebert, « Cancer therapies based on targeted protein degradation — lessons learned with lenalidomide », Nature Reviews Clinical Oncology, vol. 18, no 7, , p. 401–417 (ISSN 1759-4782, PMID 33654306, PMCID PMC8903027, DOI 10.1038/s41571-021-00479-z, lire en ligne, consulté le )
- Venumadhav Kotla, Swati Goel, Sangeeta Nischal et Christoph Heuck, « Mechanism of action of lenalidomide in hematological malignancies », Journal of Hematology & Oncology, vol. 2, no 1, , p. 36 (ISSN 1756-8722, PMID 19674465, PMCID PMC2736171, DOI 10.1186/1756-8722-2-36, lire en ligne, consulté le )
- (en) I. Breitkreutz, M. S. Raab, S. Vallet et T. Hideshima, « Lenalidomide inhibits osteoclastogenesis, survival factors and bone-remodeling markers in multiple myeloma », Leukemia, vol. 22, no 10, , p. 1925–1932 (ISSN 1476-5551, DOI 10.1038/leu.2008.174, lire en ligne, consulté le )
- (en) John G. Gribben, Nathan Fowler et Franck Morschhauser, « Mechanisms of Action of Lenalidomide in B-Cell Non-Hodgkin Lymphoma », Journal of Clinical Oncology, vol. 33, no 25, , p. 2803–2811 (ISSN 0732-183X et 1527-7755, PMID 26195701, PMCID PMC5320950, DOI 10.1200/JCO.2014.59.5363, lire en ligne, consulté le )
Voir aussi
[modifier | modifier le code]Bibliographie
[modifier | modifier le code]- (en) Silvia Pereira et Fiona Oakley, « Nuclear factor-kappaB1: regulation and function », Int. J. Biochem. Cell Biol., vol. 40, no 8, , p. 1425–1430 (PMID 17693123, DOI 10.1016/j.biocel.2007.05.004)