Citoscheletro
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Il citoscheletro è un'intelaiatura di filamenti e microtubuli proteici presente nel citoplasma di tutte le cellule, di cui garantisce l'integrità strutturale.[1]
Formato dalle proteine actina e tubulina, non è solo un'intelaiatura statica, permettendo alle cellule di cambiare la loro forma e di muoversi mediante strutture. Inoltre, rinforza la membrana plasmatica e quella nucleare, consente il trasporto delle vescicole e il movimento di alcuni organuli nel citoplasma, costituisce i sarcomeri, che permettono la contrazione muscolare, e il fuso mitotico, essenziale per la divisione cellulare, sostiene i dendriti e gli assoni dei neuroni ed interagisce con l'ambiente extracellulare.
Funzioni
[modifica | modifica wikitesto]Le funzioni principali del citoscheletro sono:
- supporto dinamico e strutturale alla cellula
- determinazione della posizione degli organelli citoplasmatici
- determinazione della forma della cellula
- presidio del movimento cellulare
- formazione del fuso mitotico, necessario per la divisione cellulare
- smistamento di vescicole, organelli e molecole lungo specifiche piste
Il citoscheletro eucariotico
[modifica | modifica wikitesto]Il citoscheletro eucariotico è costituito da tre tipi di filamenti proteici che si distinguono per funzione e composizione:
- filamenti actinici o microfilamenti
- filamenti intermedi
- microtubuli superiori
Ai tre tipi fondamentali di filamenti proteici vanno aggiunte centinaia di proteine accessorie che servono da mediatori per il loro attacco ad altre strutture cellulari come la membrana plasmatica o le vescicole, ma anche come componenti fondamentali nell'assemblaggio dei filamenti e come motori proteici.
Caratteristiche generali
[modifica | modifica wikitesto]I filamenti proteici del citoscheletro sono strutture sottili che possono raggiungere decine di
Nel contempo tutte le subunità che formano i filamenti del citoscheletro sono unite le une alle altre mediante legami non covalenti ed interazioni idrofobiche, il che permette loro una maggiore velocità di polimerizzazione o di depolimerizzazione. Le subunità si associano formando sovrastrutture chiamate protofilamenti, che a loro volta si associano l'uno all'altro per formare strutture elicoidali comuni, le coiled coil, soprattutto nei filamenti intermedi. La polimerizzazione o depolimerizzazione all'interno di un filamento avviene sempre alle estremità poiché in quelle posizioni è necessario formare meno legami per associarsi o dissociarsi dal resto del filamento, generalmente un solo legame longitudinale (con la subunità appena posteriore) e due legami laterali con quelle adiacenti, ciò permette una maggiore velocità di questo processo.
L'associazione di più protofilamenti rende ciascun filamento del citoscheletro termicamente stabile ma la sua resistenza è ulteriormente implementata dal fatto che le singole subunità sono sfalsate l'una dall'altra, ciò conferisce al filamento resistenza alla trazione e al ripiegamento. I filamenti del citoscheletro più stabili e resistenti sono i filamenti intermedi che alle caratteristiche sopraelencate aggiungono una diversa struttura delle subunità proteiche (allungate e fibrose invece che globulari) e del filamento (coiled coil).
Microfilamento
[modifica | modifica wikitesto]![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/e/e9/MEF_microfilaments.jpg/220px-MEF_microfilaments.jpg)
Sono composti da subunità monomeriche di una singola proteina, l'actina, mentre i microtubuli erano formati da subunità dimeriche (
La polimerizzazione inizia lentamente con 3 molecole di actina che si legano tra loro. Nella cellula la concentrazione di actina libera è molto alta, quindi altre molecole di actina si legano a questo polimero neo-formato ed il processo diventa man mano più veloce fino a che non raggiunge uno stadio stazionario, definito "steady point", secondo il modello del mulinello dell'actina, il cosiddetto "treadmilling", ovvero quando la velocità di aggiunta di monomeri è uguale a quella di rilascio. Tale processo è considerato altamente dinamico.
Le proteine associate ai filamenti actinici sono numerose: ci sono proteine che inibiscono la polimerizzazione dei filamenti, altre che tagliano i filamenti (gelsolina) e altre ancora che li incappucciano (CapZ) per evitare che si accrescano; ci sono anche proteine che collegano i microfilamenti per formare un fascio, come avviene nei microvilli, ed altre proteine che conferiscono la contrattilità ai filamenti actinici donando alla cellula la capacità di cambiare forma e di dirigere i traffici interni ad essa.
La miosina e la sua interazione con i microfilamenti
[modifica | modifica wikitesto]Questa proteina è presente in tutte le cellule eucariotiche. È dotata di attività ATPasica, cioè è in grado di idrolizzare l'ATP. Esistono diverse isoforme di miosina all'interno delle cellule. Nel complesso le varie isoforme funzionano da "motori proteici" per l'actina; in pratica accoppiano l'idrolisi della molecola di ATP con cambiamenti conformazionali che contribuiscono a generare la forza meccanica per i vari tipi di motilità cellulare e sub-cellulare (contrazione cellulare, citocinesi, traffico di vescicole). La struttura della miosina consiste in due parti principali: la testa globulare, che lega la molecola di actina ed è dotata di attività ATPasica (cioè in grado di idrolizzare l'ATP) e da una coda, unita alla testa, che consiste in due catene proteiche con conformazione ad elica avvolte insieme. Il complesso actina-miosina, nelle cellule muscolari scheletriche dei Vertebrati, forma una struttura caratteristica detta sarcomero, da cui dipende la contrazione delle fibre muscolari; la contrazione è influenzata essenzialmente dalla concentrazione intracellulare dello ione calcio, ma anche da altre proteine come la tropomiosina, la troponina e la nebulina.
Filamenti intermedi
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I filamenti intermedi sono così chiamati per il loro spessore (circa 10 nm), intermedio tra quello dei microtubuli e quello dei filamenti actinici. Le molecole che li costituiscono sono filamentose e variano a seconda del tipo di cellula, pertanto costituiscono una popolazione eterogenea. Possiedono una grande resistenza alla trazione e consentono alla cellula di sopportare stress meccanici. A differenza degli altri filamenti citoscheletrici, i filamenti intermedi non sono polarizzati e sono più stabili.
La polimerizzazione dei filamenti intermedi avviene nel seguente modo: due monomeri si aggregano formando un dimero, il quale si unisce lateralmente ad un altro dimero formando un tetramero; infine i tetrameri si aggregano a loro volta fino a che non arrivano a formare un filamento costituito da 32 monomeri, molto simile ad una corda. I tetrameri si associano lateralmente a tandem, costituendo delle formazioni piane che successivamente si ripiegano in strutture cave.
Una categoria di filamenti intermedi presenti in tutte le cellule è quella delle lamìne, ovvero quel particolare tipo di filamenti che va a costituire la lamina nucleare. Nel processo di divisione cellulare la lamina nucleare deve scomparire, altrimenti il materiale genetico della cellula non potrebbe ripartirsi tra le due cellule figlie. È necessario quindi che le proteine che costituiscono i filamenti intermedi della lamina nucleare vengano fosforilate, in modo da renderle instabili e portarle alla depolimerizzazione. I filamenti intermedi della lamina nucleare sono controllati nei loro processi di polimerizzazione e depolimerizzazione dalla proteina chinasi.
I filamenti intermedi possono legare differenti tipologie proteiche, tra cui:
- la desmoplacchina, che connette i filamenti intermedi ai desmosomi e agli emidesmosomi
- la plectrina, che connette i filamenti intermedi ai microtubuli
- l'ankyrina, che connette i filamenti intermedi ai microfilamenti
Microtubuli
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I microtubuli sono strutture proteiche cilindriche cave dal diametro esterno di 25 nm. Sono composti da eterodimeri formati da una molecola di tubulina-
Il processo di polimerizzazione dei microtubuli inizia molto lentamente: più eterodimeri di tubulina-
In vitro si osserva che, a bassissime concentrazioni di tubulina libera, sia l'estremità positiva che quella negativa si accorciano. Man mano che la concentrazione di tubulina libera aumenta, la depolimerizzazione rallenta fino a che non si raggiunge un punto di equilibrio, detto punto critico; l'equilibrio che si raggiunge è di tipo dinamico. In vitro si può osservare il cosiddetto fenomeno a mulinello: se le concentrazioni di tubulina libera sono abbastanza elevate, i microtubuli si formano spontaneamente.
Nella cellula la concentrazione di tubulina libera non è sufficiente da poter permettere la formazione spontanea dei microtubuli, i quali per formarsi hanno quindi bisogno di un punto di innesco che, nelle cellule animali è dato dalla tubulina-
Due microtubuli possono scorrere l'uno sull'altro grazie a speciali proteine presenti sui microtubuli che trasformano l'energia derivante dall'idrolisi di ATP in energia motrice. Al microtubulo si ancorano anche organuli e vescicole, che possono quindi scorrere per mezzo delle proteine motrici, verso l'estremità più (chinesine) o verso l'estremità meno (dineine) del microtubulo.
Ciglia e flagelli, strutture con uno scheletro di microtubuli
[modifica | modifica wikitesto]Speciali proteine dette proteine associate ai microtubuli possono stabilizzare in maniera permanente i microtubuli che vanno così a formare lo scheletro di ciglia e flagelli. I microtubuli sono responsabili della locomozione di due importanti classi di protozoi: i ciliati e i flagellati. Le ciglia servono per il movimento della cellula. Esse sono particolarmente abbondanti sulla superficie libera (o apicale) di alcune cellule epiteliali. Possono creare correnti nel liquido intorno alla cellula in modo da indirizzare il cibo verso il luogo in cui verrà digerito, come succede per esempio nelle spugne.
La parte che emerge dal citoplasma è detta assonema ed è costituito da una membrana che racchiude 9 coppie di microtubuli (A e B) alla periferia più 2 microtubuli, emergenti dalla placca basale rappresentata da un MTOC. Questa struttura è detta 9+2 e si ritrova in quasi tutte le forme di ciglia e flagelli eucariotici, dai protozoi all'uomo. I microtubuli A delle 9 coppie esterne sono costituiti da due braccia di dineina, una proteina motrice alla base del movimento ciliare e flagellare.
La parte infissa nel citoplasma, invece, è detta corpuscolo basale o blefaroblasto. La sua struttura è molto vicina a quella di un centriolo e risulta costituita da nove triplette di microtubuli. Il fenomeno della motilità ciliare è reso possibile dalle braccia della dineina, che si legano al microtubulo B della coppia di microtubuli adiacenti e idrolizzano ATP. Il cosiddetto "battito ciliare", si traduce in un piegamento laterale che è regolato da un impulso, il quale una volta terminato induce il ritorno del ciglio alla posizione di partenza. Un caso particolare è quello delle cellule epiteliali, in cui le ciglia sono presenti in grande quantità. Per rendere efficace il battito ciliare il movimento deve essere necessariamente coordinato, sia per una stessa fila che per le file precedenti e successive. Il movimento che ne risulta è detto movimento metacronale ed è coordinato dalle radichette ciliari.
Confronto fra le varie tipologie di filamenti
[modifica | modifica wikitesto]Filamento citoscheletrico | Diametro in nm:[2] | Struttura | Esempi: |
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Microfilamenti | 3-6 | Doppia elica formate da tante subunità monomeriche di actina | |
Filamenti intermedi | 10 | Due eliche antiparalle/dimeri, formano dei tetrameri. Le proteine che compongono questo tipo di filamenti sono molto differenti, di questo gruppo fanno parte le cheratine (presenti in tutte le cellule del corpo), la vimentina, le laminine e la desmina[3] |
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Microtubuli | 20-25 | Il monomero di questa struttura è un eterodimero di Tubulina, formato da alfa e da beta tubulina. Tutti insieme, messi in fila, vanno a formare il protofilamento. 13 protofilamenti si dispongono in cerchio e formano il microtubulo. Il microtubulo è polarizzato, l'estremità + è contraddistinta da avere esposta la beta tubulina, l'estremità - ha esposta la alfa tubulina. |
Il citoscheletro procariote
[modifica | modifica wikitesto]![](https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/20/Prokaryotic_Cytoskeleton.png/350px-Prokaryotic_Cytoskeleton.png)
Con il termine citoscheletro procariote si intende il nome collettivo per tutte le proteine strutturali nei procarioti. Una volta si pensava che le cellule procariote non possedessero un citoschetro; la scoperta dei filamenti citoscheletrici in questo tipo di cellule è avvenuto nei primi anni '90. Questi elementi citoscheletrici giocano un ruolo importante nella divisione cellulare, nella protezione della cellula e nella determinazione della sua forma, oltre che per la determinazione polare nelle varie cellule procariote. La proteina FtsZ e la proteina MreB/Mbl sono state recentemente descritte come costituenti del citoscheletro batterico[5]
Note
[modifica | modifica wikitesto]- ^ citoschèletro nell'Enciclopedia Treccani, su treccani.it. URL consultato il 3 luglio 2023.
- ^ Esercitazione sul Citoscheletro microtubuli, microfilamenti & filamenti intermedi
- ^ F ilamento intermedio - Enciclopedia della Scienza e della Tecnica (2008)
- ^ Gitai, Z., The New Bacterial Cell Biology: Moving Parts and Subcellular Architecture, in Cell, vol. 120, n. 5, 2005, pp. 577–586, DOI:10.1016/j.cell.2005.02.026, PMID 15766522.
- ^ Cytoskeletons in prokaryotes, Mayer F., ncbi.nlm.nih.gov
Voci correlate
[modifica | modifica wikitesto]Altri progetti
[modifica | modifica wikitesto]Wikizionario contiene il lemma di dizionario «citoscheletro»
Wikimedia Commons contiene immagini o altri file sul citoscheletro
Collegamenti esterni
[modifica | modifica wikitesto]- citoschèletro, su Treccani.it – Enciclopedie on line, Istituto dell'Enciclopedia Italiana.
- citoschèletro, su sapere.it, De Agostini.
- (EN) cytoskeleton, su Enciclopedia Britannica, Encyclopædia Britannica, Inc.
- Cytoskeleton Monthly News and Blog
- MBInfo - Cytoskeleton Dynamics
- Citoscheletro, Mobilità cellulare e motori proteici - The Virtual Library of Biochemistry and Cell Biology
- Database sul citoscheletro, casi clinici, letteratura scientifica al riguardo, lab registry
- Animazione dell'adesione di un leucocita
- Video sul citoscheletro e sulla motilità cellulare
Controllo di autorità | Thesaurus BNCF 57487 · LCCN (EN) sh85035256 · GND (DE) 4121944-2 · BNF (FR) cb12113172p (data) · J9U (EN, HE) 987007540876005171 · NDL (EN, JA) 00576209 |
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