二に硫苏糖とう醇あつし

二に硫苏糖とう醇あつし
IUPAC名めい (2S,3S)-1,4-Bis-sulfanylbutane-2,3-diol
别名	1,4-二に硫苏糖とう醇あつし、二硫代苏糖醇、Cleland试剂
识别
CAS号ごう	3483-12-3  Y
PubChem	446094
ChemSpider	393541
SMILES	C([C@H]([C@@H](CS)O)O)S
InChI	1/C4H10O2S2/c5-3(1-7)4(6)2-8/h3-8H,1-2H2/t3-,4-/m1/s1
InChIKey	VHJLVAABSRFDPM-QWWZWVQMBU
ChEBI	42170
DrugBank	DB04447
性せい质
化学かがく式しき	C4H10O2S2
摩ま尔质量りょう	154.253 g·mol⁻¹
外そと观	白色はくしょく固体こたい
熔点	42-43 °C
沸点ふってん	125-130 °C （2 mmHg压力下か）
溶解ようかい性せい（水みず）	可か溶
若わか非ひ注ちゅう明あかり，所有しょゆう数すう据すえ均ひとし出自しゅつじ标准状じょう态（25 ℃，100 kPa）下した。

二に硫苏糖とう醇あつし（Dithiothreitol，简称为DTT）是ぜ一いち种小分子ぶんし有ゆう机つくえ还原剂，化学かがく式しき为C₄H₁₀O₂S₂。其还原状げんじょう态下为线性せい分子ぶんし，被ひ氧化后きさき变为包含ほうがん二に硫键的てき六ろく元げん环状结构。二硫苏糖醇的名字衍生自苏糖（一いち种四碳单糖）。DTT的てき异构体たい为二に硫赤糖とう醇あつし（DTE），即そくDTT的てきC3-差さ向こう异构体たい。

还原性せい

DTT是ぜ一种很强的还原剂，其还原ばら性せい很大程度ていど上じょう是ぜ由よし于其氧化状じょう态六ろく元げん环（含二に硫键）的てき构象稳定性せい。它的氧化还原电势在ざいpH为7时为-0.33伏ふく。二硫苏糖醇对一个典型的二硫键的还原是由两步连续的巯基-二に硫键交换反はん应所组成：

其中，第だい一步反应所形成的中间态很不稳定，因いん为DTT上じょう的てき第だい二に个巯基趋向于与被ひ氧化的てき硫原子げんし连接，使つかい中ちゅう间态很快被ひ转化为DTT的てき环状氧化结构，从而完成かんせい对二に硫键的てき还原。

DTT的てき还原力りょく受pH值的影かげ响，只ただ在ざいpH值大于7的てき情じょう况下能のう够发挥还原作げんさく用よう。这是因いん为只有ゆう脱去だっきょ质子的てき硫醇盐负离子こ（-S^–）才ざい具有ぐゆう反はん应活性せい，硫醇（-SH）则没有ゆう；而巯基もと的てきpKa一いち般为～8.3。

应用

DTT的てき用途ようと之の一是作为巯基化DNA的てき还原剂和去さ保ほ护剂。巯基化かDNA末まつ端はし硫原子げんし在ざい溶液ようえき中ちゅう趋向于形成けいせい二に聚体，特とく别是在ざい存在そんざい氧气的てき情じょう况下。这种二聚化大大降低了一些偶联反应实验（如DNA在ざい生物せいぶつ感かん应器中ちゅう的てき固定こてい）的てき效率こうりつ；而在DNA溶液ようえき中ちゅう加入かにゅうDTT，反はん应一いち段だん时间后きさき除去じょきょ，就可以降いこう低ていDNA的てき二に聚化。

DTT也常常つね被ひ用よう于蛋白たんぱく质中ちゅう雙そう硫键的てき还原，可用かよう于阻止そし蛋白たんぱく质中的てき半はん胱氨酸さん之これ间所形成けいせい的てき蛋白たんぱく质分子ぶんし内ない或ある分子ぶんし间雙硫键。但ただしDTT往往おうおう无法还原包つつみ埋うめ于蛋白しろ质结构内部ぶ（溶剂不可ふか及）的てき雙そう硫键，这类雙そう硫键的てき还原常常つねづね需要じゅよう先さき将はた蛋白たんぱく质变性（高温こうおん加か热或加入かにゅう变性剂，如6M 盐酸胍、8M 尿素にょうそ或ある1% SDS）。反はん之これ，根ね据すえDTT存在そんざい情じょう况下，雙そう硫键还原速度そくど的てき不同ふどう，可か以判断はんだん其包埋うめ程度ていど的てき深浅しんせん。

特とく点てん

由よし于容易ようい被ひ空そら气氧化，因いん此DTT的てき稳定性せい较差；但ただし冷ひや冻保存ほぞん或ある在ざい惰性だせい气体中ちゅう处理能のう够延长它的てき使用しよう寿命じゅみょう。由よし于质子こ化か的てき硫的亲核性せい较低，随ずい着ぎpH值的降くだ低てい，DTT的てき有效ゆうこう还原性せい也随之の降くだ低てい；而Tris(2-carboxyethyl)phosphine HCl（TCEP盐酸盐）可か以作为低pH值条件下じょうけんかDTT的てき替がえ代品だいひん，而且也比DTT更さら为稳定じょう。

参考さんこう文献ぶんけん

• Cleland WW. (1964) "Dithiothreitol, A New Protective Reagent for SH Groups", Biochemistry, 3, 480-482.
• Ruegg UT and Rudinger J. (1977) "Cleavage of disulfide bonds in proteins", Methods Enzymol., 47, 111.