Σχεδόν όλες οι χημικές αντιδράσεις στακύτταρα απαιτούν τη ρυθμιστική δράση των ενζύμων. Όπως όλοι οικαταλύτες, έτσι καιτα ένζυμα λειτουργούν αυξομειώνοντας τηνενέργεια ενεργοποίησης μιας αντίδρασης. Τα περισσότερα ένζυμα επιταχύνουν την αντίδραση εκατομμύρια φορές σε σχέση μετην ταχύτητα της χωρίς αυτά να επηρεάζονται. Ωστόσο,τα ένζυμα διαφέρουν από τους υπόλοιπους καταλύτες ως προς την εξειδίκευση, καθώς είναι πολύ πιο περιοριστικά εξειδικευμένα από αυτούς - κάθε ένζυμο μπορεί να καταλύσει μια συγκεκριμένη μόνο αντίδραση. Για παράδειγμα, ηπηκτινάση βοηθά να διασπαστούν πρωτεΐνες, υδατάνθρακεςκαιλιπίδια. Ο αριθμός τους υπολογίζεται σήμερα σε περισσότερα από 700.
Ανκαιη ζύμωση, ως έννοια, ήταν γνωστή από τις αρχές του 18ου αιώνα, ο μηχανισμός της ανακαλύφθηκε ένα αιώνα μετά. Πρώτος που φέρεται να προσδιόρισε την έννοια του ενζύμου ήταν οΛουδοβίκος Παστέρ, ενώ ο πρώτος που έκανε τη χρήση του όρου, εκ της ελληνικής, "ένζυμο" ήταν ο Γερμανός φυσιολόγος Βίλελμ Κύνε (1837-1900), το 1877. Είκοσι χρόνια αργότερα, το 1897, οΈντουαρντ Μπούχνερ, (πουτο 1907 τιμήθηκε με Βραβείο Νόμπελ Χημείας), ονομάζει το ένζυμο που διασπά τη σακχαρόζη "ζυμάση".
Σημειώνεται ότι τα ένζυμα λόγω της πρωτεϊνικής τους σύστασης είναι ευαίσθητες ουσίες και πολύ εύκολα μετουσιώνονται. Το πρόβλημα ως εκ τούτου της απομόνωσής τους και της μελέτης των ιδιοτήτων τους ήταν πολύ δύσκολο. Μόλις το 1922, ξεκίνησε τις έρευνες οΤζέιμς Μπ. Σάμνερκαιτο 1926, κατέδειξε ότι το ένζυμο ουρεάση ήταν μια καθαρή πρωτεΐνη την οποία και απομόνωσε σε καθαρή κρυσταλλική κατάσταση. Στη συνέχεια ακολούθησαν οι Νόρθροπ και Στάνλεϊ οι οποίοι εργάστηκαν ομοίως στην απομόνωση της πεψίνης, θρυψίνης και χυμοθρυψίνης, λαμβάνοντας το 1946 το βραβείο Νόμπελ Χημείας.
Κατά τα αναφερόμενα από τη διεθνή βιβλιογραφία μέχρι το 1952 είχαν απομονωθεί σε καθαρή κατάσταση 50 ένζυμα. Στη δεκαετία του 1960 ο Ντέιβιντ Τσίλτον Φίλιπς καιη ομάδα τουμετη βοήθεια εφαρμογής κρυσταλλογραφίας ακτίνων-Χ κατάφερε να αποκαλύψει τις δομές της λυσοζύμης. Η επιτυχία του αυτή άνοιξε τελικά καιτον δρόμο της πληρέστερης ανακάλυψής τωνκαι της πλήρους κατανόησης όχι μόνο των δομών των ενζύμων, αλλά καιτων μηχανισμών της καταλυτικής τους δράσης.
Η ονομασία των ενζύμων εκτός από εκείνων που παρέμεινε από παλαιότερα (π.χ, θρεψίνη, πεψίνη κ.λπ.) έχει καθοριστεί, κατά παράδειγμα του Μπούχνερ, να λαμβάνει ως πρώτο συνθετικό τη θεματική ονομασία του υποστρώματος (της ένωσης επί της οποίας γίνεται η χημική μεταβολή) μετην κατάληξη -άση. Έτσι το ειδικό ένζυμο που έχει λιπολυτική δράση ονομάζεται (λιπ + άση) λιπάση, το ένζυμο που καταλύει την ουρία ουρεάσηκ.λπ.
Παρόλο που σχεδόν όλα τα ένζυμα είναι πρωτεΐνες, δεν είναι όλοι οι βιοχημικοί καταλύτες ένζυμα. Παράδειγμα μη ενζύμου αποτελεί τοκαταλυτικό RNA. Η δράση των ενζύμων μπορεί να επηρεαστεί από άλλα μόρια: οι ανασταλτικοί παράγοντες μειώνουν τη δράση τους, ενώ υπάρχουν μόρια πουτην αυξάνουν (παράγοντες ενεργοποίησης). Η ενζυμική δράση εξαρτάται επίσης από τηθερμοκρασία, το χημικό περιβάλλον (π.χ. τοpH) και από τη συγκέντρωση τουυποστρώματοςστοενεργό κέντροτου. Τααλλοστερικά ένζυμα υπάρχουν σε ενεργές και αδρανείς μορφές, ενώ κάποια άλλα μπορεί ν' αναστέλλονται από μόρια πουδεν ανήκουν σε υποστρώματα.
Τα ένζυμα πουδιασπoύν τις πρωτεΐνες (οιπρωτεάσες) παράγονται σε αδρανείς μορφές στοπεπτικό σύστηματωνθηλαστικών, προκειμένου έτσι να ελαχιστοποιήσουν τον κίνδυνο της "αυτόπεψης". Για παράδειγμα ηπεψίνη παράγεται ως αδρανές πεψινογόνο, όπως καιηθρυψίνηπου παράγεται ως θρυψινογόνο.
Κάποια ένζυμα χρησιμοποιούνται και εμπορικά, όπως για παράδειγμα γιατην παραγωγή αντιβιοτικών. Επιπλέον,κάποια οικιακά είδη περιέχουν ένζυμα ώστε να αυξήσουν την ταχύτητα κάποιας αντίδρασης, όπως για παράδειγμα τααπορρυπαντικά.
