モノアミン酸化さんか酵素こうそB

MAOB
PDBに登録とうろくされている構造こうぞう
PDB	オルソログ検索けんさく: RCSB PDBe PDBj
PDBのIDコード一覧いちらん
	1GOS, 1OJ9, 1OJA, 1OJC, 1OJD, 1S2Q, 1S2Y, 1S3B, 1S3E, 2BK3, 2BK4, 2BK5, 2BYB, 2C64, 2C65, 2C66, 2C67, 2C70, 2C72, 2C73, 2C75, 2C76, 2V5Z, 2V60, 2V61, 2VRL, 2VRM, 2VZ2, 2XCG, 2XFN, 2XFO, 2XFP, 2XFQ, 2XFU, 3PO7, 3ZYX, 4A79, 4A7A, 4CRT
識別子しきべつし
記号きごう	MAOB, Monoamine oxidase B
外部がいぶID	OMIM: 309860 MGI: 96916 HomoloGene: 20251 GeneCards: MAOB
遺伝子いでんしの位置いち (ヒト)
染色せんしょく体たい	X染色せんしょく体たい
終点しゅうてん	43,882,450 bp
遺伝子いでんしの位置いち (マウス)
染色せんしょく体たい	X染色せんしょく体たい (マウス)
終点しゅうてん	16,683,605 bp
RNA発現はつげんパターン
	さらなる参照さんしょう発現はつげんデータ
遺伝子いでんしオントロジー
分子ぶんし機能きのう	• protein homodimerization activity; • flavin adenine dinucleotide binding; • electron transfer activity; • 酸化さんか還元かんげん酵素こうそ活性かっせい; • primary amine oxidase activity;
細胞さいぼうの構成こうせい要素ようそ	• integral component of membrane; • 膜まく; • ミトコンドリア外がい膜まく; • ミトコンドリア; • ミトコンドリア内ない膜まく; • ミトコンドリアエンベロープ; • エキソソーム;
生物せいぶつ学がく的てきプロセス	• response to selenium ion; • substantia nigra development; • response to corticosterone; • ステロイドホルモンへの反応はんのう; • negative regulation of serotonin secretion; • リポ多た糖とうへの反応はんのう; • response to aluminum ion; • dopamine catabolic process; • hydrogen peroxide biosynthetic process; • response to ethanol; • 毒性どくせい物質ぶっしつへの反応はんのう; • positive regulation of dopamine metabolic process; • 神経しんけい伝達でんたつ物質ぶっしつ異化いかプロセス; • 電子でんし伝達でんたつ系けい;
	出典しゅってん:Amigo / QuickGO
オルソログ
	4129
	109731
	ENSG00000069535
	ENSMUSG00000040147
	P27338
	Q8BW75
	NM_000898
	NM_172778
	NP_000889
	NP_766366
	ウィキデータ
閲覧えつらん/編集へんしゅうヒト	閲覧えつらん/編集へんしゅうマウス

モノアミン酸化さんか酵素こうそB（モノアミンさんかこうそB、モノアミンオキシダーゼB、英えい: monoamine oxidase B、略称りゃくしょう: MAO-B）は、ヒトではMAOB遺伝子いでんしにコードされる酵素こうそである。

MAO-Bはフラビンモノアミンオキシダーゼファミリーに属ぞくし、ミトコンドリア外がい膜まくに位置いちしている。生体せいたい物質ぶっしつや生体せいたい異物いぶつのアミンの酸化さんか的てき脱だつアミノ化か（英語えいご版ばん）を触媒しょくばいし、中枢ちゅうすう神経しんけい系けいや末梢まっしょう組織そしきにおいて神経しんけい作動さどう性せいや血管けっかん作用さよう性せいを有ゆうするアミンの異化いかに重要じゅうような役割やくわりを果はたしている。このタンパク質たんぱくしつはベンジルアミンやフェネチルアミンを選択せんたく的てきに分解ぶんかいする^[5]。モノアミン酸化さんか酵素こうそA（MAO-A）と同様どうように、ドーパミンも分解ぶんかいする（ただし一部いちぶの研究けんきゅうではこれに反はんする結果けっかが得えられており、MAO-Bはドーパミンを直接的ちょくせつてきには分解ぶんかいせず、GABAの合成ごうせいを担になっていることが示唆しさされている^[6]）。

構造こうぞうと機能きのう

MAO-Bの基質きしつ結合けつごう部位ぶいには2つの部分ぶぶんからなる疎水そすい的てきで細長ほそながい形状けいじょうのくぼみが存在そんざいし、「開ひらいた」コンフォメーションではこのくぼみの総そう体積たいせきは700 Å³近ちかくになる。一方いっぽう、MAO-Aの基質きしつ結合けつごう部位ぶいのくぼみは1つの部分ぶぶんからなる丸まるい形状けいじょうであり、体積たいせきはMAO-Bのものよりも大おおきい^[7]。

MAO-Bの2つのくぼみはentrance cavity（約やく290 Å³）、substrate cavity（active site cavity、約やく390 Å³）と呼よばれており、Ile199の側がわ鎖くさりが両者りょうしゃの間あいだでゲートとして機能きのうしている。基質きしつまたは阻害そがい剤ざいの結合けつごうによって「開ひらいた」または「閉とじた」形状けいじょうのいずれかの状態じょうたいとなり、このことが阻害そがい剤ざいのMAO-B特異とくい性せいに重要じゅうようであることが示しめされている。Substrate cavityの末端まったんには補ほ因子いんしのFADが位置いちしており、aromatic cageと呼よばれる2つのほぼ平行へいこうなチロシン残ざん基もと（398と435）とフラビンによってアミンの結合けつごうに適てきした部位ぶいが形成けいせいされている^[7]。

MAO-Aと同様どうように、MAO-Bは一いち級きゅうアリールアルキルアミンに対たいする酸素さんそ依存いぞん的てき酸化さんか反応はんのうを触媒しょくばいする^[8]。反応はんのう産物さんぶつは対応たいおうするアルデヒド、過酸化水素かさんかすいそ、アンモニアである。

Amine + O₂ + H₂O → Aldehyde + H₂O₂ + NH₃

この反応はんのうは三さん段階だんかいで進行しんこうすると考かんがえられている。まず、アミンが対応たいおうするイミンに酸化さんかされ、FADがFADH₂へ還元かんげんされる。続つづいて、酸素さんそがFADH₂から2つの電子でんしと2つのプロトンを受容じゅようして過酸化水素かさんかすいそが形成けいせいされ、FADが再生さいせいされる。最後さいごに、イミンが水分すいぶん子こによって加水かすい分解ぶんかいされ、アンモニアとアルデヒドが形成けいせいされる^[7]^[9]。

MAO-Aとの差異さい

MAO-Aはチラミンの代謝たいしゃに関与かんよしているため、MAO-Aの阻害そがい、特とくに不ふ可逆かぎゃく的てき阻害そがいは、チーズなどチラミンを多おおく含ふくむ食品しょくひんを摂取せっしゅした際さいに血清けっせいチラミン濃度のうどの上昇じょうしょうによる高血圧こうけつあつ症状しょうじょうの原因げんいんとなる場合ばあいがある（この作用さようは俗ぞくに「チーズ効果こうか」（"cheese effect"）と呼よばれている）。MAO-Aはセロトニン、ノルアドレナリン、ドーパミンの代謝たいしゃに関与かんよし、MAO-Bは主おもにドーパミンを代謝たいしゃする^[10]。特定とくていの疾患しっかんの治療ちりょうに際さいしては両者りょうしゃの基質きしつ選択せんたく性せいの差異さいが利用りようされ、MAO-A阻害そがい薬やくはうつ病びょうの治療ちりょうに、そしてMAO-B阻害そがい薬やくはパーキンソン病びょうの治療ちりょうに利用りようされるのが典型てんけい的てきである^[11]^[12]。

疾患しっかんと老化ろうかにおける役割やくわり

アルツハイマー病びょうとパーキンソン病びょうは、どちらも脳のう内ないのMAO-B濃度のうどの上昇じょうしょうと関連かんれんしている^[13]^[14]。MAO-Bの正常せいじょうな活性かっせいは活性かっせい酸素さんそ種しゅの形成けいせいをもたらし、細胞さいぼうを直接的ちょくせつてきに傷害しょうがいする^[15]。MAO-B濃度のうどは年齢ねんれいとともに上昇じょうしょうすることが示しめされており、加か齢よわいに伴ともなう認知にんち機能きのうの低下ていかや神経しんけい疾患しっかんの発症はっしょう可能かのう性せいの増大ぞうだいに関与かんよしていることが示唆しさされる^[16]。MAOB遺伝子いでんしの高こう活性かっせい型がた多た型がたは負まけの情動じょうどう性せいと関連かんれんしており、抑そもそもうつの根底こんてい因子いんしとして疑うたがわれている^[17]。また、MAO-Bの活性かっせいはストレスによる心しん損傷そんしょうにも関与かんよしていることが示しめされている^[18]^[19]。脳のう内ないでのMAO-Bの過剰かじょう発現はつげんや濃度のうどの上昇じょうしょうは、γがんま-セクレターゼを介かいした機構きこうによってアミロイドβべーた（Aβべーた）の蓄積ちくせきと関連かんれんしている。γがんま-セクレターゼはアルツハイマー病びょうやパーキンソン病びょうの患者かんじゃにみられるプラークの形成けいせいを担になっている。siRNAによるMAO-BのサイレンシングやMAO-B選択せんたく的てき阻害そがい薬やく（セレギリン、ラサギリン）による阻害そがいは、脳のう内ないのAβべーたプラークの減少げんしょうといった、アルツハイマー病びょうやパーキンソン病びょうと関係かんけいした症状しょうじょうの進行しんこうの低下ていかや改善かいぜんをもたらす可能かのう性せいがある^[20]^[21]。

動物どうぶつモデル

MAO-Bを産さん生せいすることができないトランスジェニックマウスは、パーキンソン病びょうモデルに対たいして抵抗ていこう性せいを示しめすことが示しめされている^[22]^[23]^[24]。また、ストレスに対たいする応答おうとう性せいの増加ぞうか（これはMAO-Aノックアウトマウスでもみられる）^[25]やβべーた-フェネチルアミンの増加ぞうかも示しめす^[23]^[25]。さらに、行動こうどうの脱だつ抑制よくせいや不安ふあん関連かんれん行動こうどうの低下ていかもみられる^[26]。

ラットでは、MAO-Bの阻害そがいによって視神経ししんけい変性へんせいなど加か齢よわいと関連かんれんした多おおくの生物せいぶつ学がく的てき変化へんかが防ふせがれることが示しめされており、寿命じゅみょうも最大さいだいで39%伸長しんちょうする^[27]^[28]。

ヒトでの欠損けっそんの影響えいきょう

MAOA遺伝子いでんしの欠損けっそんは境界きょうかい知能ちのうと異常いじょう行動こうどうをもたらし、またMAOAとMAOBをともに欠損けっそんしている場合ばあいには重度じゅうどの知的ちてき障害しょうがいとなるのに対たいし、MAOBのみを欠損けっそんしている場合ばあいには尿にょう中ちゅうフェネチルアミン濃度のうどの上昇じょうしょうを除のぞいて異常いじょうはみられない^[29]。フェネチルアミンやその他たの微量びりょうアミン（英語えいご版ばん）の重要じゅうよう性せいを示しめす研究けんきゅうもあり、これらはアンフェタミンと同おなじ受容じゅよう体たいTAAR1（英語えいご版ばん）を介かいしてカテコールアミンやセロトニンによる神経しんけい伝達でんたつを調節ちょうせつしていることが知しられている^[30]。

健康けんこうな人物じんぶつにおいて自然しぜんな加か齢よわいを遅おくらせることを目的もくてきとしたMAO-B阻害そがい薬やくの予防よぼう的てき使用しようが提唱ていしょうされているものの、依然いぜんとして多おおくの議論ぎろんのあるトピックである^[31]^[32]。

選択せんたく的てき阻害そがい剤ざい

ゲイパルバリン

(+)-カテキン

MAO-B選択せんたく的てきな高こう親和しんわ性せい可逆かぎゃく的てきMAO阻害そがい剤ざいの構造こうぞう式しき

種たね依存いぞん的てきな多様たよう性せいが阻害そがい効力こうりょくの外そと挿の障害しょうがいとなる場合ばあいがある^[33]。

可逆かぎゃく的てき

天然てんねん物ぶつ

ゲイパルバリン（英語えいご版ばん）^[34]
デスメトキシヤンゴニン^[35] - カヴァ抽出ちゅうしゅつ物ぶつの成分せいぶんの1つ、中ちゅう程度ていどの親和しんわ性せい
カテキン、エピカテキン^[36]
生姜しょうがエキス^[37]
ロシリジン（英語えいご版ばん）^[38] (in vitro)

合成ごうせい化合かごう物ぶつ

サフィナミド（英語えいご版ばん）とそのアナログ^[39]
5H-Indeno[1,2-c]pyridazin-5-ones^[33]^[40]^[41]
カルコン誘導体ゆうどうたい^[42]
2-(N-Methyl-N-benzylaminomethyl)-1H-pyrrole^[43]
1-(4-Arylthiazol-2-yl)-2-(3-methylcyclohexylidene)hydrazine^[44]
2-チアゾリルヒドラゾン^[45]
3,5-ジアリールピラゾール^[46]
ピラゾリン誘導体ゆうどうたい^[47]^[48]
いくつかのクマリン誘導体ゆうどうたい^[49]^[33]
フェニルクマリンとそのアナログ^[50]^[51]^[52]^[53]
クロモン-3-フェニルカルボキサミド^[54]
イサチン^[55]
フタルイミド（英語えいご版ばん）^[56]
8-ベンジルオキシカフェイン^[57]^[58]および8-(3-クロロスチリル)カフェインアナログ^[59]
(E,E)-8-(4-phenylbutadien-1-yl)caffeines（A_2A受容じゅよう体たい（英語えいご版ばん）に対たいするアンタゴニスト作用さようも有ゆうする）^[60]
インダゾール-5-カルボキサミドおよびインドール-5-カルボキサミド^[61]

不ふ可逆かぎゃく的てき（共有きょうゆう結合けつごう）

セレギリン (Eldepryl, Zelapar, Emsam)
ラサギリン (Azilect)

出典しゅってん

^ ^a ^b ^c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000069535 - Ensembl, May 2017
^ ^a ^b ^c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000040147 - Ensembl, May 2017
^ Human PubMed Reference:
^ Mouse PubMed Reference:
^ “Entrez Gene: MAOB monoamine oxidase B”. 2023年ねん12月27日にち閲覧えつらん。
^ “Redefining differential roles of MAO-A in dopamine degradation and MAO-B in tonic GABA synthesis”. Experimental & Molecular Medicine 53 (7): 1148–1158. (July 2021). doi:10.1038/s12276-021-00646-3. PMC 8333267. PMID 34244591.
^ ^a ^b ^c “Structural insights into the mechanism of amine oxidation by monoamine oxidases A and B”. Arch. Biochem. Biophys. 464 (2): 269–76. (August 2007). doi:10.1016/j.abb.2007.05.006. PMC 1993809. PMID 17573034.
^ “Crystal structures of monoamine oxidase B in complex with four inhibitors of the N-propargylaminoindan class”. J. Med. Chem. 47 (7): 1767–74. (March 2004). doi:10.1021/jm031087c. PMID 15027868.
^ “Structure-function relationships in flavoenzyme-dependent amine oxidations: A comparison of polyamine oxidase and monoamine oxidase”. Journal of Biological Chemistry 277 (27): 23973–23976. (July 5, 2002). doi:10.1074/jbc.R200005200. PMID 12015330.
^ “Therapeutic applications of selective and non-selective inhibitors of monoamine oxidase A and B that do not cause significant tyramine potentiation”. Neurotoxicology 25 (1–2): 243–50. (January 2004). doi:10.1016/S0161-813X(03)00103-7. PMID 14697899.
^ “Reversible monoamine oxidase-A inhibitors in resistant major depression”. Clin Neuropharmacol 16 (Suppl 2): S69–76. (1993). PMID 8313400.
^ “MAO-inhibitors in Parkinson's Disease”. Exp Neurobiol 20 (1): 1–17. (March 2011). doi:10.5607/en.2011.20.1.1. PMC 3213739. PMID 22110357.
^ “Increased monoamine oxidase B activity in plaque-associated astrocytes of Alzheimer brains revealed by quantitative enzyme radioautography”. Neuroscience 62 (1): 15–30. (September 1994). doi:10.1016/0306-4522(94)90311-5. PMID 7816197.
^ “Metabolic control analysis in a cellular model of elevated MAO-B: relevance to Parkinson's disease”. Neurotox Res 16 (3): 186–93. (October 2009). doi:10.1007/s12640-009-9032-2. PMC 2727365. PMID 19526285.
^ “Molecular mechanism of the relation of monoamine oxidase B and its inhibitors to Parkinson's disease: Possible implications of glial cells”. Oxidative Stress and Neuroprotection. Journal of Neural Transmission. Supplementa. 71. (2006). 53–65. doi:10.1007/978-3-211-33328-0_7. ISBN 978-3-211-33327-3. PMID 17447416
^ “Perspectives on MAO-B in aging and neurological disease: where do we go from here?”. Mol. Neurobiol. 30 (1): 77–89. (August 2004). doi:10.1385/MN:30:1:077. PMID 15247489.
^ “Negative emotionality: monoamine oxidase B gene variants modulate personality traits in healthy humans”. J Neural Transm 116 (10): 1323–34. (October 2009). doi:10.1007/s00702-009-0281-2. PMC 3653168. PMID 19657584.
^ “Monoamine oxidases (MAO) in the pathogenesis of heart failure and ischemia/reperfusion injury”. Biochim. Biophys. Acta 1813 (7): 1323–32. (July 2011). doi:10.1016/j.bbamcr.2010.09.010. PMC 3030628. PMID 20869994.
^ “Monoamine oxidase B prompts mitochondrial and cardiac dysfunction in pressure overloaded hearts”. Antioxid. Redox Signal. 20 (2): 267–80. (January 2014). doi:10.1089/ars.2012.4616. PMC 3887464. PMID 23581564.
^ “Monoamine oxidase B is elevated in Alzheimer disease neurons, is associated with γがんま-secretase and regulates neuronal amyloid βべーた-peptide levels”. Alzheimer's Research & Therapy 9 (1): 57. (August 2017). doi:10.1186/s13195-017-0279-1. PMC 5540560. PMID 28764767.
^ “Monoamine oxidase inhibitors: promising therapeutic agents for Alzheimer's disease (Review)”. Molecular Medicine Reports 9 (5): 1533–41. (May 2014). doi:10.3892/mmr.2014.2040. PMID 24626484.
^ “MAO-A and -B gene knock-out mice exhibit distinctly different behavior”. Neurobiology (Bp) 7 (2): 235–46. (1999). PMID 10591056.
^ ^a ^b “Increased stress response and beta-phenylethylamine in MAOB-deficient mice.”. Nature Genetics 17 (2): 206–10. (October 1997). doi:10.1038/ng1097-206. PMID 9326944.
^ “Monoamine oxidase: from genes to behavior.”. Annual Review of Neuroscience 22: 197–217. (1999). doi:10.1146/annurev.neuro.22.1.197. PMC 2844879. PMID 10202537.
^ ^a ^b “Cloning, after cloning, knock-out mice, and physiological functions of MAO A and B.”. Neurotoxicology 25 (1–2): 21–30. (January 2004). doi:10.1016/s0161-813x(03)00112-8. PMID 14697877.
^ “Behavioral disinhibition and reduced anxiety-like behaviors in monoamine oxidase B-deficient mice.”. Neuropsychopharmacology 34 (13): 2746–57. (December 2009). doi:10.1038/npp.2009.118. PMC 2783894. PMID 19710633.
^ “Monoamine oxidase enzymes and oxidative stress in the rat optic nerve: age-related changes”. International Journal of Experimental Pathology 93 (6): 401–5. (December 2012). doi:10.1111/j.1365-2613.2012.00832.x. PMC 3521895. PMID 23082958.
^ “Chronic treatment of (-)deprenyl prolongs the life span of male Fischer 344 rats. Further evidence”. Life Sci. 52 (3): 281–8. (1993). doi:10.1016/0024-3205(93)90219-S. PMID 8423709.
^ “Specific genetic deficiencies of the A and B isoenzymes of monoamine oxidase are characterized by distinct neurochemical and clinical phenotypes”. J. Clin. Invest. 97 (4): 1010–9. (February 1996). doi:10.1172/JCI118492. PMC 507147. PMID 8613523.
^ “The emerging role of trace amine-associated receptor 1 in the functional regulation of monoamine transporters and dopaminergic activity”. J. Neurochem. 116 (2): 164–176. (January 2011). doi:10.1111/j.1471-4159.2010.07109.x. PMC 3005101. PMID 21073468.
^ “[Slowing the age-induced decline of brain function with prophylactic use of (−)-deprenyl (Selegiline, Jumex). Current international view and conclusions 25 years after the Knoll's proposal]” (ハンガリー語ご). Neuropsychopharmacol Hung 11 (4): 217–25. (December 2009). PMID 20150659.
^ “Antiaging treatments have been legally prescribed for approximately thirty years”. Ann. N. Y. Acad. Sci. 1019 (1): 64–9. (June 2004). Bibcode: 2004NYASA1019...64U. doi:10.1196/annals.1297.014. PMID 15246996.
^ ^a ^b ^c “Impact of species-dependent differences on screening, design, and development of MAO B inhibitors”. J. Med. Chem. 49 (21): 6264–72. (October 2006). doi:10.1021/jm060441e. PMID 17034132.
^ “Natural and synthetic geiparvarins are strong and selective MAO-B inhibitors. Synthesis and SAR studies”. Bioorg. Med. Chem. Lett. 12 (24): 3551–5. (December 2002). doi:10.1016/S0960-894X(02)00798-9. PMID 12443774.
^ “Inhibition of platelet MAO-B by kava pyrone-enriched extract from Piper methysticum Forster (kava-kava)”. Pharmacopsychiatry 31 (5): 187–92. (September 1998). doi:10.1055/s-2007-979325. PMID 9832350.
^ Hou, Wen-Chi; Lin, Rong-Dih; Chen, Cheng-Tang; Lee, Mei-Hsien (2005-08-22). “Monoamine oxidase B (MAO-B) inhibition by active principles from Uncaria rhynchophylla”. Journal of Ethnopharmacology 100 (1-2): 216–220. doi:10.1016/j.jep.2005.03.017. ISSN 0378-8741. PMID 15890481.
^ “Evidences for the involvement of monoaminergic and GABAergic systems in antidepressant-like activity of garlic extract in mice”. Indian Journal of Pharmacology 40 (4): 175–179. (August 2008). doi:10.4103/0253-7613.43165. PMC 2792615. PMID 20040952.
^ “Monoamine oxidase inhibition by Rhodiola rosea L. roots”. Journal of Ethnopharmacology 122 (2): 397–401. (March 2009). doi:10.1016/j.jep.2009.01.007. PMID 19168123.
^ “Solid-phase synthesis and insights into structure-activity relationships of safinamide analogues as potent and selective inhibitors of type B monoamine oxidase”. Journal of Medicinal Chemistry 50 (20): 4909–16. (October 2007). doi:10.1021/jm070725e. PMID 17824599.
^ compound #2d, “Synthesis, structural reassignment, and biological activity of type B MAO inhibitors based on the 5H-indeno[1,2-c]pyridazin-5-one core”. J. Med. Chem. 49 (12): 3743–7. (June 2006). doi:10.1021/jm051091j. PMID 16759116.
^ “Synthesis and monoamine oxidase inhibitory activity of new pyridazine-, pyrimidine- and 1,2,4-triazine-containing tricyclic derivatives”. Journal of Medicinal Chemistry 50 (22): 5364–71. (November 2007). doi:10.1021/jm070728r. PMID 17910428.
^ “Chalcones: a valid scaffold for monoamine oxidases inhibitors”. J. Med. Chem. 52 (9): 2818–24. (May 2009). doi:10.1021/jm801590u. PMID 19378991.
^ compound #21, “Simple, potent, and selective pyrrole inhibitors of monoamine oxidase types A and B”. J. Med. Chem. 46 (6): 917–20. (March 2003). doi:10.1021/jm0256124. PMID 12620068.
^ compound # (R)-8b, “Synthesis, stereochemical separation, and biological evaluation of selective inhibitors of human MAO-B: 1-(4-arylthiazol-2-yl)-2-(3-methylcyclohexylidene)hydrazines”. J. Med. Chem. 53 (17): 6516–20. (September 2010). doi:10.1021/jm100120s. hdl:11573/360702. PMID 20715818.
^ compound #18, “Selective inhibitory activity against MAO and molecular modeling studies of 2-thiazolylhydrazone derivatives”. J. Med. Chem. 50 (4): 707–12. (February 2007). doi:10.1021/jm060869d. hdl:11573/231039. PMID 17253676.
^ compound #3g, “Monoamine oxidase isoform-dependent tautomeric influence in the recognition of 3,5-diaryl pyrazole inhibitors”. J. Med. Chem. 50 (3): 425–8. (February 2007). doi:10.1021/jm060868l. PMID 17266193.
^ compound #(S)-1, “Synthesis, molecular modeling studies, and selective inhibitory activity against monoamine oxidase of 1-thiocarbamoyl-3,5-diaryl-4,5-dihydro-(1H)- pyrazole derivatives”. J. Med. Chem. 48 (23): 7113–22. (November 2005). doi:10.1021/jm040903t. PMID 16279769.
^ “Development of selective and reversible pyrazoline based MAO-B inhibitors: virtual screening, synthesis and biological evaluation”. Bioorg. Med. Chem. Lett. 21 (7): 1969–73. (April 2011). doi:10.1016/j.bmcl.2011.02.030. PMID 21377879.
^ compound #41, “Structural insights into monoamine oxidase inhibitory potency and selectivity of 7-substituted coumarins from ligand- and target-based approaches”. Journal of Medicinal Chemistry 49 (16): 4912–25. (2006). doi:10.1021/jm060183l. PMID 16884303.
^ compound #2, “MAO inhibitory activity modulation: 3-Phenylcoumarins versus 3-benzoylcoumarins”. Bioorg. Med. Chem. Lett. 21 (14): 4224–7. (July 2011). doi:10.1016/j.bmcl.2011.05.074. PMID 21684743.
^ “New halogenated 3-phenylcoumarins as potent and selective MAO-B inhibitors”. Bioorg. Med. Chem. Lett. 20 (17): 5157–60. (September 2010). doi:10.1016/j.bmcl.2010.07.013. PMID 20659799.
^ “Synthesis and evaluation of 6-methyl-3-phenylcoumarins as potent and selective MAO-B inhibitors”. Bioorg. Med. Chem. Lett. 19 (17): 5053–5. (September 2009). doi:10.1016/j.bmcl.2009.07.039. PMID 19628387.
^ “A new series of 3-phenylcoumarins as potent and selective MAO-B inhibitors”. Bioorg. Med. Chem. Lett. 19 (12): 3268–70. (June 2009). doi:10.1016/j.bmcl.2009.04.085. PMID 19423346.
^ compound #9, #12, “Chromone 3-phenylcarboxamides as potent and selective MAO-B inhibitors”. Bioorg. Med. Chem. Lett. 21 (2): 707–9. (January 2011). doi:10.1016/j.bmcl.2010.11.128. PMID 21194943.
^ compound #9i, “Inhibition of monoamine oxidase by selected C5- and C6-substituted isatin analogues”. Bioorg. Med. Chem. 19 (1): 261–74. (January 2011). doi:10.1016/j.bmc.2010.11.028. PMID 21134756.
^ compound #5c, “Inhibition of monoamine oxidase by C5-substituted phthalimide analogues”. Bioorg. Med. Chem. 19 (16): 4829–40. (August 2011). doi:10.1016/j.bmc.2011.06.070. PMID 21778064.
^ “8-Aryl- and alkyloxycaffeine analogues as inhibitors of monoamine oxidase”. Eur J Med Chem 46 (8): 3474–85. (August 2011). doi:10.1016/j.ejmech.2011.05.014. PMID 21621312.
^ “Inhibition of monoamine oxidase by 8-benzyloxycaffeine analogues”. Bioorg. Med. Chem. 18 (3): 1018–28. (February 2010). doi:10.1016/j.bmc.2009.12.064. PMID 20093036.
^ “Inhibition of monoamine oxidase B by analogues of the adenosine A2A receptor antagonist (E)-8-(3-chlorostyryl)caffeine (CSC)”. Bioorg. Med. Chem. 14 (10): 3512–21. (May 2006). doi:10.1016/j.bmc.2006.01.011. PMID 16442801.
^ “Dual inhibition of monoamine oxidase B and antagonism of the adenosine A(2A) receptor by (E,E)-8-(4-phenylbutadien-1-yl)caffeine analogues”. Bioorganic & Medicinal Chemistry 16 (18): 8676–84. (September 2008). doi:10.1016/j.bmc.2008.07.088. PMID 18723354.
^ “Indazole- and indole-5-carboxamides: selective and reversible monoamine oxidase B inhibitors with subnanomolar potency”. Journal of Medicinal Chemistry 57 (15): 6679–6703. (August 2014). doi:10.1021/jm500729a. PMID 24955776.