(Translated by https://www.hiragana.jp/)
Τρυπτοφάνη - Βικιπαίδεια Μετάβαση σしぐまτたうοおみくろん περιεχόμενο

Τρυπτοφάνη

Από τたうηいーた Βικιπαίδεια, τたうηいーたνにゅー ελεύθερη εγκυκλοπαίδεια
Τρυπτοφάνη
Γενικά
Όνομα IUPAC Τρυπτοφάνη
(2S)-2-αμινο-3-(ινδολ-3-υうぷしろんλらむだ)προπανοϊκό οξύ
Άλλες ονομασίες Θρυπτοφάνη
Χημικά αναγνωριστικά
Χημικός τύπος C11H12N2O2
Μοριακή μάζα 204,23 amu
Συντομογραφίες trp ή W
Αριθμός CAS 73-22-3
SMILES c1ccc2c(c1)c(c[nH]2)C[C@@H](C(=O)O)N
InChI 1S/C11H12N2O2/c12-9(11(14)15)5-7-6-13-10-4-2-1-3-8(7)10/h1-4,6,9,13H,5,12H2,(H,14,15)/t9-/m0/s1
Κλειδί: QIVBCDIJIAJPQS-VIFPVBQESA-N
Αριθμός UN 8DUH1N11BX
PubChem CID 6305
ChemSpider ID 6066
Φυσικές ιδιότητες
Διαλυτότητα
σしぐまτたうοおみくろん νερό		 Διαλυτό: 230 g/m³ στους 0 °C
11,4 kg/m³ στους 25 °C
17,1 kg/m³ στους 50 °C
27,95 kg/m³ στους 75 °C
Διαλυτότητα
σしぐまεいぷしろん άλλους διαλύτες		 Διαλυτή σしぐまτたうηいーたνにゅー αιθανόλη
Διαλυτή σしぐまτたうαあるふぁ υδροξείδια τたうωおめがνにゅー αλκαλιμετάλλων
Αδιάλυτη σしぐまτたうοおみくろん χλωροφόρμιο
Χημικές ιδιότητες
pKa1 2,38 (-COOH)
pKa2 9,39 (-NH3+)
pI 5,89
Εκτός αあるふぁνにゅー σημειώνεται διαφορετικά, τたうαあるふぁ δεδομένα αφορούν υλικά υπό κανονικές συνθήκες περιβάλλοντος (25°C, 100 kPa).

Ηいーた τρυπτοφάνη[1] είναι ένα από τたうαあるふぁ 22 πρωτεϊνογόνα αμινοξέα κかっぱαあるふぁιいおた ένα (από τたうαあるふぁ 8) απαραίτητα αμινοξέα γがんまιいおたαあるふぁ τたうηいーたνにゅー ανθρώπινη διατροφή. Κωδικοποιείται σしぐまτたうοおみくろんνにゅー γενετικό κώδικα μみゅーεいぷしろん τたうοおみくろん κωδικόνιο UGG. Μόνο τたうοおみくろん L-στερεοϊσομερές της τρυπτοφάνης χρησιμοποιείται σしぐまεいぷしろん δομικές πρωτεΐνες ή σしぐまεいぷしろん ένζυμα, αλλά ηいーた D-τρυπτοφάνη βρίσκεται περιστασιακά σしぐまεいぷしろん πεπτίδια φυσικής παραγωγής (γがんまιいおたαあるふぁ παράδειγμα θαλάσσιο δηλητηριώδες πεπτίδιο κοντρυφάνη, contryphan)[2]. Τたうοおみくろん χαρακτηριστικό δομικό χαρακτηριστικό της τρυπτοφάνης είναι ότι περιέχει μみゅーιいおたαあるふぁ ινδολική λειτουργική ομάδα, σしぐまτたうηいーたνにゅー πλευρική της αλυσίδα. Είναι ένα απαραίτητο αμινοξύ, όπως επιδεικνύεται από τたうαあるふぁ αυξητικά αποτελέσματα της χορήγησής της σしぐまεいぷしろん αρουραίους.

Απομόνωση

[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Ηいーた απομόνωση της τρυπτοφάνης αναφέρθηκε γがんまιいおたαあるふぁ πρώτη φορά από τたうοおみくろんνにゅー Φρέντερικ Χόπκινς (Frederick Hopkins) τたうοおみくろん 1901[3], μέσω υδρόλυσης καζεΐνης. Από 600 γραμμάρια ακατέργαστης καζεΐνης μπορεί κάποιος νにゅーαあるふぁ απομονώσει 4-8 γραμμάρια τρυπτοφάνης[4].

Βιοσύνθεση

[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Φυτά κかっぱαあるふぁιいおた μικροοργανισμοί συνήθως συνθέτουν τたうηいーたνにゅー τρυπτοφάνη από σικιμικό οξύ ή ανθρανιλικό οξύ[5]. Τたうοおみくろん τελευταίο συμπυκνώνεται μみゅーεいぷしろん φふぁいωσφοριβοσυλοπυροφωσφορικό οξύ (PRPP), παράγοντας πυροφωσφορικό οξύ ως παραπροϊόν. Μετά τたうοおみくろん άνοιγμα τたうοおみくろんυうぷしろん δακτυλίου της ριβόζης, ακολουθούμενο από αναγωγική αποκαρβοξυλίωση, παράγεται ινδολο-3-γλυκερινοφωσφορικό οξύ, πぱいοおみくろんυうぷしろん μみゅーεいぷしろん τたうηいーた σειρά τたうοおみくろんυうぷしろん μετατρέπεται σしぐまεいぷしろん ινδόλιο. Σしぐまτたうοおみくろん τελευταίο συνθετικό στάδιο, τたうοおみくろん ένζυμο συνθετάση της τρυπτοφάνης καταλύει τたうοおみくろん σχηματισμό της τρυπτοφάνης από ινδόλιο κかっぱαあるふぁιいおた τたうοおみくろん αμινοξύ σερίνη.

Βιομηχανική παραγωγή

[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]

Ηいーた βιομηχανική παραγωγή της τρυπτοφάνης είναι επίσης βιοσυνθετική κかっぱαあるふぁιいおた βασίζεται σしぐまτたうηいーた ζύμωση σερίνης κかっぱαあるふぁιいおた ινδόλιου χρησιμοποιώντας είτε «άγριου τύπου» ή γενετικά τροποποιημένα βακτήρια, όπως τους Βべーた. αμυλοζυμωτές, Βべーた. λεπτίλες, C. γλουταμίκιο ή E. coli. Αυτά τたうαあるふぁ στελέχη φέρουν είτε μεταλλάξεις πぱいοおみくろんυうぷしろん εμποδίζουν τたうηいーたνにゅー επαναπρόσληψη τたうωおめがνにゅー αρωματικών αμινοξέων είτε πολλαπλά κかっぱαあるふぁιいおた «υπερεκφρασμένα» οπερόνια τρυπτοφάνης. Ηいーた μετατροπή καταλύεται (κかっぱαあるふぁιいおた πάλι) από τたうοおみくろん ένζυμο συνθετάση της τρυπτοφάνηςIkeda M (2002). "Amino acid production processes". Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology 79: 1–35. doi:10.1007/3-540-45989-8_1. ISBN 978-3-540-43383-5. PMID 12523387.

Λειτουργικότητα

[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]
Μεταβολισμός της L-τρυπτοφάνης σしぐまεいぷしろん σεροτονίνη, μελατονίνη κかっぱαあるふぁιいおた νιασίνη. Οおみくろんιいおた μεταφερόμενες μετά από χημική αντίδραση λειτουργικές ομάδες εμφανίζονται γがんまιいおたαあるふぁ έμφαση μみゅーεいぷしろん κόκκινο χρώμα

.

Γがんまιいおたαあるふぁ πολλούς οργανισμούς (συμπεριλαμβανομένων τたうωおめがνにゅー ανθρώπων), ηいーた τρυπτοφάνη είναι ένα απαραίτητο αμινοξύ. Αυτό σημαίνει ότι είναι απαραίτητο γがんまιいおたαあるふぁ τたうηいーたνにゅー επιβίωση τたうωおめがνにゅー οργανισμών αυτών (κかっぱαあるふぁιいおた τたうωおめがνにゅー ανθρώπων), ότι δでるたεいぷしろんνにゅー μπορεί νにゅーαあるふぁ συνθεθεί από τους οργανοσμούς αυτούς κかっぱαあるふぁιいおた γがんまιいおた' αυτό πρέπει νにゅーαあるふぁ αποτελεί μέρος της διατροφής τους. Τたうαあるふぁ (πρωτεϊνικά) αμινοξέα, συμπεριλαμβάνοντας κかっぱαあるふぁιいおた τたうηいーたνにゅー τρυπτοφάνη, δρουν ως δομικές μονάδες γがんまιいおたαあるふぁ τたうηいーた βιοσύνθεση πρωτεϊνών. Επιπλέον, ηいーた τρυπτοφάνη λειτουργεί ως μみゅーιいおたαあるふぁ βιοχημική πρόδρομη ένωση γがんまιいおたαあるふぁ τたうηいーたνにゅー παραγωγή τたうωおめがνにゅー παρακάτω ενώσεων (δείτε κかっぱαあるふぁιいおた τたうοおみくろん σχετικό σχήμα):

  1. Ηいーた τρυπτοφάνη μετατρέπεται σしぐまεいぷしろん 5-υδροξυτρυπτοφάνη από τたうοおみくろん ένζυμο υδροξυλάση της τρυπτοφάνης.
  2. Σεροτονίνη (ένας νευροδιαβιβαστής), συνθέτεται από τたうοおみくろん ένζυμο αποκαρβοξυλάση της 5-υδροξυτρυπτοφάνης [6][7].
  3. Ηいーた σεροτονίνη, μみゅーεいぷしろん τたうηいーた σειρά της, μπορεί νにゅーαあるふぁ μετατραπεί σしぐまεいぷしろん μελατονίνη (μみゅーιいおたαあるふぁ νευροορμόνη), μέσω της δράσης τたうωおめがνにゅー ενζύμων N-ακετυλοτρανσφεράση κかっぱαあるふぁιいおた 5-υδροξυϊνδολο-O-μεθυλοτρανσφεράση[8].
  4. Ηいーた νιασίνη συνθέτεται από τたうηいーたνにゅー τρυπτοφάνη μέσω κυνουρενίνης κかっぱαあるふぁιいおた κουϊνολικού οξέος ως νευραλγικής σημασίας βιοσυνθετικά ενδιάμεσα[9].
  5. Ηいーた αυξίνη (μみゅーιいおたαあるふぁ φυτοορμόνη): Όταν στοιχεία σωλήνα ηθμού υφίστανται απόπτωση, ηいーた τρυπτοφάνη μετατρέπεται σしぐまεいぷしろん αυξίνες[10].

Οおみくろんιいおた διαταραχές δυσαπορρόφηση φρουκτόζης κかっぱαあるふぁιいおた δυσανεξία σしぐまτたうηいーた λακτόζη προκαλούν ακατάλληλη απορρόφηση της τρυπτοφάνης σしぐまτたうοおみくろん έντερο, μειώνουν τたうοおみくろん επίπεδο συγκέντρωσης της τρυπτοφάνης σしぐまτたうοおみくろん αίμα[11] κかっぱαあるふぁιいおた κατάθλιψη[12].

Σしぐまεいぷしろん βακτήρια πぱいοおみくろんυうぷしろん συνθέτουν τρυπτοφάνη, υψηλό επίπεδο κυτταρικής συγκέντρωσης αυτού τたうοおみくろんυうぷしろん αμινοξέος ενεργοποιούν μみゅーιいおたαあるふぁ αμυντική πρωτεΐνη - παρεμποδιστή, πぱいοおみくろんυうぷしろん παρεμποδίζει τたうηいーた δράση τたうοおみくろんυうぷしろん οπερόνιου τρυπτοφάνης[13]. Ηいーた παρεμπόδιση αυτού τたうοおみくろんυうぷしろん παρεμποδιστεί σしぐまτたうοおみくろん οπερόνιο της τρυπτοφάνης αποτρέπει μεταγραφή τたうοおみくろんυうぷしろん αντίστροφου DNA πぱいοおみくろんυうぷしろん κωδικοποιεί τたうηいーたνにゅー παραγωγή τたうωおめがνにゅー ενζύμων πぱいοおみくろんυうぷしろん εμπλέκονται σしぐまτたうηいーたνにゅー παραγωγή της τρυπτοφάνης. Έτσι, υψηλά επίπεδα συγκέντρωσης τρυπτοφάνης αποτρέπουν τたうηいーた σύνθεση νέας τρυπτοφάνης, μέσω ενός αρνητικού κύκλου παρεμπόδισης της παραγωγής ενζύμων παραγωγής της, κかっぱαあるふぁιいおた όταν τたうαあるふぁ επίπεδα συγκέντρωσης τρυπτοφάνης ενδοκυτταρικά μειωθούν, ηいーた παρεμπόδιση τたうοおみくろんυうぷしろん οπερόνιου τρυπτοφάνης παύει. Αυτή ηいーた γενετική οργάνωση τたうοおみくろんυうぷしろん οπερόνιου τρυπτοφάνης κρατά έτσι τたうηいーたνにゅー παραγωγή τたうοおみくろんυうぷしろん αμινοξέος σφιχτά κανονισμένη κかっぱαあるふぁιいおた αντιδρά τάχιστα σしぐまεいぷしろん αλλαγές τたうωおめがνにゅー εσωκυτταρικών, αλλά κかっぱαあるふぁιいおた της εξωκυτταρικών επιπέδων συγκέντρωσης τρυπτοφάνης.

Αναφορές κかっぱαあるふぁιいおた σημειώσεις

[Επεξεργασία | επεξεργασία κώδικα]
  1. ↑ Δείτε τις εναλλακτικές ονομασίες κかっぱαあるふぁιいおた επίσημες συντομογραφίες σしぐまτたうοおみくろんνにゅー παρακείμενο πίνακα πληροφοριών χημικής ένωσης.
  2. ↑ Pallaghy PK, Melnikova AP, Jimenez EC, Olivera BM, Norton RS (1999). "Solution structure of contryphan-R, a naturally-occurring disulfide-bridged octapeptide containing D-tryptophan: comparison with protein loops". Biochemistry 38 (35): 11553–9. doi:10.1021/bi990685j. PMID 10471307.
  3. ↑ Hopkienns FG, Cole SW (1901). "A contribution to the chemistry of proteids: Part I. A preliminary study of a hitherto undescribed product of tryptic digestion". J. Physiol. (Lond.) 27 (4–5): 418–28. PMC 1540554. PMID 16992614.
  4. ↑ Cox GJ, King Ηいーた (1943), "L-Tryptophane", Org. Synth.; Coll. Vol. 2: 612–616
  5. ↑ Radwanski ER, Last RL (1995). "Tryptophan biosynthesis and metabolism: biochemical and molecular genetics". Plant Cell 7 (7): 921–34. doi:10.1105/tpc.7.7.921. PMC 160888. PMID 7640526.
  6. ↑ Fernstrom JD (1983). "Role of precursor availability in control of monoamine biosynthesis in brain". Physiol. Rev. 63 (2): 484–546. PMID 6132421.
  7. ↑ Schaechter JD, Wurtman RJ (1990). "Serotonin release varies with brain tryptophan levels". Brain Res. 532 (1–2): 203–10. doi:10.1016/0006-8993(90)91761-5. PMID 1704290.
  8. ↑ Wurtman RJ, Anton-Tay F (1969). "The mammalian pineal as a neuroendocrine transducer". Recent Prog. Horm. Res. 25: 493–522. PMID 4391290.
  9. ↑ Ikeda M, Tsuji H, Nakamura S, Ichiyama A, Nishizuka Y, Hayaishi Οおみくろん (1965). "Studies on the biosynthesis of nicotinamide adenine dinucleotide. II. A role of picolinic carboxylase in the biosynthesis of nicotinamide adenine dinucleotide from tryptophan in mammals". J. Biol. Chem. 240 (3): 1395–401. PMID 14284754.
  10. ↑ Palme K, Nagy F (April 2008). "A new gene for auxin synthesis". Cell 133 (1): 31–2. doi:10.1016/j.cell.2008.03.014. PMID 18394986.
  11. ↑ Ledochowski M, Widner B, Murr C, Sperner-Unterweger B, Fuchs D (2001). "Fructose malabsorption is associated with decreased plasma tryptophan". Scand. J. Gastroenterol. 36 (4): 367–71. doi:10.1080/003655201300051135. PMID 11336160.
  12. ↑ Ledochowski M, Sperner-Unterweger B, Widner B, Fuchs D (1998). "Fructose malabsorption is associated with early signs of mental depression". Eur. J. Med. Res. 3 (6): 295–8. PMID 9620891.
  13. ↑ Gollnick P, Babitzke P, Antson A, Yanofsky C (2005). "Complexity in regulation of tryptophan biosynthesis in Bacillus subtilis". Annu. Rev. Genet. 39: 47–68. doi:10.1146/annurev.genet.39.073003.093745. PMID 16285852.
πぱい • σしぐま • εいぷしろん Πρωτεϊνικά αμινοξέα
Μみゅーηいーた πολικά πρωτεϊνικά αμινοξέα
Ουδέτερα πολικά πρωτεϊνικά αμινοξέα
Όξινα πρωτεϊνικά αμινοξέα
Βασικά πρωτεϊνικά αμινοξέα
Προλίνη (Pro)  · Λυσίνη (Lys)  · Ιστιδίνη (His)  · Αργινίνη (Arg)
Ειδικά πρωτεϊνικά αμινοξέα
Ανακτήθηκε από "https://el.wikipedia.org/w/index.php?title=Τρυπτοφάνη&oldid=10272715"