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酶 - 维基百科，自由的百科全书
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酶

由よし细胞产生的てき具有ぐゆう高度こうど特とく异性催化能力のうりょく的てき一类蛋白质

酶（英語えいご：Enzyme），又また稱たたえ酵素こうそ，是ぜ一いち类大分おおいた子こ生物せいぶつ催化劑ざい。酶能加か快かい化學かがく反應はんのう的てき速度そくど（即そく具有ぐゆう催化作用さよう）。由よし酶催化か的てき反應はんのう中ちゅう，反應はんのう物ぶつ稱たたえ爲ため底そこ物ぶつ，生成せいせい的てき物質ぶっしつ稱たたえ爲ため產物さんぶつ。幾いく乎所有しょゆう細胞さいぼう內的代謝たいしゃ過程かてい都と離はなれ不ふ開ひらき酶。酶能大だい大だい加か快かい這些過程かてい中ちゅう各かく化學かがく反應はんのう進行しんこう的てき速そく率りつ，使つかい代謝たいしゃ產さん生せい的てき物質ぶっしつ和わ能のう量りょう能のう滿足まんぞく生せい物體ぶったい的てき需求[1]:8.1。細胞さいぼう中ちゅう酶的類型るいけい對たい可か在ざい該細胞さいぼう中ちゅう發生はっせい的てき代謝たいしゃ途と徑みち的てき類型るいけい起おこり決定けってい作用さよう。對たい酶進行しんこう研究けんきゅう的てき學科がっか稱しょう爲ため酶學（enzymology）。

Ribbon diagram of glycosidase with an arrow showing the cleavage of the maltose sugar substrate into two glucose products.
葡糖苷酶能のう催化一いち分子ぶんし麥芽糖ばくがとう（雙そう糖とう）轉化てんか爲ため兩りょう分子ぶんし葡萄糖ぶどうとう（單たん糖とう）的てき反應はんのう。圖ず中ちゅう活性かっせい位い點てん以紅色しょく表示ひょうじ，麥芽糖ばくがとう以黑色しょく表示ひょうじ，輔酶NAD以黃色しょく表示ひょうじ（PDB 1OBB）

目前もくぜん已やめ知ち酶可以催化か超過ちょうか5000種しゅ生せい化か反應はんのう[2]。大だい部分ぶぶん酶是蛋白質たんぱくしつ，有ゆう少しょう部分ぶぶん酶是具有ぐゆう催化活性かっせい的てきRNA分子ぶんし，这些酶被称しょう为核かく酶。酶的特異とくい性せい是ぜ由よし其獨特どくとく的てき三さん級きゅう結構けっこう決定的けっていてき。

和わ所有しょゆう的てき催化劑ざい一いち樣よう，酶通過つうか降くだ低ひく反應はんのう活かつ化か能のう加か快かい化學かがく反應はんのう的てき速そく率りつ。一些酶可以將底物轉化爲產物的速率提高數百萬倍。一個比較極端的例子是乳ちち清きよし苷-5'-磷酸脫だつ羧酶。該酶可か以使在ざい無む催化劑ざい條件下じょうけんか需要じゅよう進行しんこう數すう百ひゃく萬年的化學反應在幾毫秒內完成[3][4]。從したがえ化學かがく原理げんり上うえ講こう，酶和其它所有しょゆう催化劑ざい一いち樣よう，反應はんのう不ふ會かい使し其物質量しつりょう發生はっせい變化へんか。酶亦不能ふのう改變かいへん化學かがく平衡へいこう，這一點和其它催化劑也是一樣的。酶和其它催化劑ざい的てき不同ふどう之の處しょ在ざい於，它們的てき專せん一性要強得多。一些分子可以影響酶的活性。如酶抑制よくせい劑ざい能のう降くだ低てい酶的活性かっせい，酶激活かつ劑ざい能のう提ひさげ高だか酶的活性かっせい。許多きょた藥物やくぶつ及毒物どくぶつ是ぜ酶的抑制よくせい劑ざい。當とう超ちょう出で或ある小しょう于適宜てきぎ的てき溫度おんど和わpH值後ご，酶的活性かっせい會かい顯著けんちょ下降かこう。

酶在工こう业和人じん们的日常にちじょう生活せいかつ中ちゅう的てき应用也非常ひじょう广泛。例れい如，药厂用よう特定とくてい的てき合成ごうせい酶来合成ごうせい抗生こうせい素もと；洗あらい衣ころも粉こ中ちゅう添加てんか酶能加速かそく附着ふちゃく在ざい衣ころも物上ぶつじょう的てき蛋白たんぱく质、淀よどみ粉こ或ある脂肪しぼう漬づけ的てき分解ぶんかい；嫩肉粉こ中ちゅう加入かにゅう木瓜ぼけ蛋白たんぱく酶能のう將はた蛋白質たんぱくしつ分解ぶんかい爲ため稍やや小しょう的てき分子ぶんし，使つかい肉的にくてき口こう感かん更さら嫩滑。

发现及研究けんきゅう史し

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酶的发现来らい源げん于人们对发酵机つくえ理り的てき逐渐了解りょうかい。早はや在ざい18世せい纪末和わ19世せい纪初，人にん们就认识到食物しょくもつ在ざい胃い中ちゅう被ひ消化しょうか，[5]用よう植物しょくぶつ的てき提ひっさげ取ど液えき可か以将淀よどみ粉こ转化为糖とう，但ただし对于其对应的机つくえ理り则并不ふ了解りょうかい。[6]

十じゅう八世紀義大利的生物學家斯巴蘭らん贊さん尼あま（英えい语：Lazzaro Spallanzani）在ざい火ひ雞和鵝的砂すな囊中發現はつげん可か以分解ぶんかい碎肉和わ麥むぎ粒つぶ的てき液體えきたい，後來こうらい法ほう國こく的てき兩りょう位い化學かがく家か沛因（英えい语：Anselme Payen）與あずか&貝かい索さく茲（英えい语：Jean-François Persoz）則のり由よし大麥おおむぎ和水わすい磨すり碎的混合こんごう物ぶつ中ちゅう提ひさげ煉ねり出で能のう分解ぶんかい澱粉でんぷん的てき物質ぶっしつ。

1878年ねん，德とく国こく生理学せいりがく家か威い廉かど·屈こごめ内ない首くび次じ提出ていしゅつ了りょう酶的概念がいねん。随ずい后きさき，酶被用よう于专指ゆび胃い蛋白たんぱく酶等とう一类非活体物质，而酵素もと则被用よう于指由よし活かつ体たい细胞产生的てき催化活性かっせい。

 
德とく国こく科学かがく家か爱德华·比ひ希まれ纳

这种对酶的てき错误认识很快得え到いた纠正。1897年ねん，德とく国こく科学かがく家か爱德华·比ひ希まれ纳开始对不含细胞的酵母こうぼ提ひっさげ取ど液えき进行发酵研究けんきゅう，通つう过在柏かしわ林はやし洪ひろし堡大学がく所ところ做的一系列实验最终证明发酵过程并不需要完整的活细胞存在。[7]他た将しょう其中能のう够发挥发酵作用よう的てき酶命名めいめい为发酵酶。[8]这一贡献打开了通向现代酶学与现代生物せいぶつ化学かがく的てき大だい门，其本人じん也因“发现无细胞发酵及相しょう应的生せい化か研究けんきゅう”而获得とく了りょう1907年ねん的てき诺贝尔化学がく奖。在ざい此之后きさき，酶和酵素こうそ两个概念がいねん合あい二に为一，并依据すえ比ひ希まれ纳的命名めいめい方法ほうほう，酶的发现者しゃ们根据すえ其所催化的てき反はん应将它们命名めいめい。通常つうじょう酶的英文えいぶん名称めいしょう是ぜ在ざい催化底そこ物ぶつ或ある者もの反はん应类型がた的てき名字みょうじ最さい后きさき加か上じょう-ase的てき后きさき缀，而对应中文ぶん命名めいめい也采用よう类似方法ほうほう，即そく在ざい名字みょうじ最さい后きさき加か上じょう“酶”。例れい如，乳糖にゅうとう酶是能これよし够剪切きり乳糖にゅうとう的てき酶；DNA聚合酶能のう够催化かDNA聚合反はん应。

人ひと们在认识到酶是一类不依赖于活体细胞的物质后，下か一步工作就是鉴定其生化组成成分。许多早期そうき研究けんきゅう者しゃ指出さしで，一些蛋白质与酶的催化活性相关；但ただし包括ほうかつ诺贝尔奖得とく主ぬし里さと夏なつ德いさお·维尔施ほどこせ泰たい特とく在ざい内的ないてき部分ぶぶん科学かがく家か认为酶不是ぜ蛋白たんぱく质，他た们辩称しょう那な些蛋白しろ质只是ぜ酶分子ぶんし的てき携带者しゃ，蛋白たんぱく质本身ほんみ并不具有ぐゆう催化活性かっせい。1926年ねん，美国びくに生物せいぶつ化学かがく家か詹姆斯·萨姆纳完成かんせい了りょう一いち个决定性的ていせいてき实验。他た首くび次じ从刀豆なたまめ得え到いた尿素にょうそ酶结晶，并证明あきら了りょう尿素にょうそ酶的蛋白たんぱく质本ほん质。其后，萨姆纳在1931年ねん在ざい过氧化か氢酶的てき研究けんきゅう中ちゅう再さい次つぎ证实了りょう酶为蛋白たんぱく质。约翰·霍华德とく·诺思罗普和わ温ゆたか德とく尔·梅うめ雷かみなり迪すすむ思おもえ·斯坦利り通つう过对胃い蛋白たんぱく酶、胰蛋白しろ酶和わ胰凝乳ちち蛋白たんぱく酶等とう消化しょうか性せい蛋白たんぱく酶的てき研究けんきゅう，最さい终确认蛋白しろ质可以是酶。以后陆续发现的てき两千余种酶均证明酶的化学本质是蛋白质。以上いじょう三位科学家因此获得1946年度ねんど诺贝尔化学がく奖。[9]

由よし于蛋白しろ质可以结晶，通つう过X射い线晶体からだ学がく就可以对酶的三さん维结构进行ぎょう研究けんきゅう。第だい一个获得结构解析的酶分子是溶菌ようきん酶，一いち种在眼め泪なみだ、唾液だえき和わ蛋清中ちゅう含量丰富的てき酶，其功能のう是ぜ溶解ようかい细菌外そと壳。溶菌ようきん酶结构由ゆかり大だい卫·菲利浦うら所ところ领导的てき研究けんきゅう组解析かいせき，并于1965年ねん发表。[10]这一成果的发表标志着结构生物せいぶつ学がく研究けんきゅう的てき开始，高こう分ぶん辨べん率りつ的てき酶三さん维结构使得とく对于酶在分子ぶんし水平すいへい上じょう的てき工作こうさく机つくえ制せい的てき了解りょうかい成なり为可能かのう。

1980年代ねんだい，托たく马斯·切きり赫和わ悉尼·奥おく尔特曼分ぶん别从四よん膜まく虫ちゅう的てきrRNA前ぜん体からだ的てき加工かこう研究けんきゅう和わ细菌的てき核かく糖とう核酸かくさん酶P复合物ぶつ的てき研究けんきゅう中ちゅう都と发现RNA本身ほんみ具有ぐゆう自我じが催化作用さよう，并提出ていしゅつ了りょう核かく酶的てき概念がいねん。这是第だい一次发现蛋白质以外的具有催化活性的生物分子。 1989年ねん，其二そのじ人じん也因此获得とく诺贝尔化学がく奖。[11]

命名めいめい規則きそく

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主しゅ条目じょうもく：EC編へん號ごう

酶的命名めいめい是ぜ衍生自じ其受質しつ或ある是ぜ要よう催化的てき化學かがく反應はんのう，在ざい字じ尾お會かい加か上じょう-ase[1]:8.1.3。例れい如乳糖にゅうとう酶、醇あつし脫だつ氫酶及DNA聚合酶。但ただし有ゆう些化學がく反應はんのう可か以由幾いく種しゅ不同ふどう的てき酶催化か，這些酶稱為ため同工どうこう酶[1]:10.3，而上述じょうじゅつ的てき命名めいめい法ほう無法むほう處理しょり同工どうこう酶的情じょう形がた。

國際こくさい生物せいぶつ化學かがく與あずか分子生物學ぶんしせいぶつがく聯盟れんめい提出ていしゅつ了りょう酶的命名めいめい法ほう（英えい语：nomenclature），也就是ぜEC編へん號ごう。每まい一個酶用一個四位數的數字表示，前面ぜんめん再さい加か上じょう"EC"。第だい一いち位い數字すうじ是ぜ酶依酶促反應はんのう的まと機き制せい來らい分類ぶんるい[12]。

依よ照あきら第だい一いち位い數字すうじ，可か以分為ため以下いか六ろく類るい：

上述じょうじゅつ分類ぶんるい會かい再さい依よ底そこ物ぶつ、生成せいせい物ぶつ及化學かがく結構けっこう來らい分類ぶんるい。用よう四位數字可以完整的描述一個酶。例れい如，己おのれ糖とう激げき酶（EC 2.7.1.1）是ぜ轉移てんい酶（EC 2），會かい將はた磷酸基もと團だん（EC 7）加か到いた六ろく碳糖中ちゅう，是ぜ一個含有醇基的分子（EC 2.7.1）[13]。

結構けっこう

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酶結構けっこう的てき組織そしき（以溶菌きん酶爲例れい）。圖ず中ちゅう結合けつごう位い點てん以藍色しょく表示ひょうじ，催化位い點てん以紅色しょく表示ひょうじ，底そこ物ぶつ肽聚糖とう以黑色しょく表示ひょうじ（PDB 9LYZ）
 
酶活性せい最初さいしょ隨ずい溫度おんど升ます高だか而增加ぞうか（Q10爲ため正せい），直ちょく到いた酶的結構けっこう開始かいし去さ摺すり疊たたみ化か（即そく變性へんせい）。因よし而酶促反應おう的てき速度そくど在ざい適中てきちゅう的てき溫度おんど條件下じょうけんか是ぜ最さい快かい的てき
参まいり见：蛋白質たんぱくしつ結構けっこう

酶大都と是ぜ球状きゅうじょう蛋白たんぱく，以單體たい或ある聚成複ふく合ごう物ぶつ對たい反應はんのう進行しんこう催化。和わ其他的てき蛋白質たんぱくしつ一いち樣よう，酶的三さん維結構けっこう是ぜ通過つうか多た肽鏈摺すり疊たたみ形成けいせい的てき。氨基酸さん的てき序列じょれつ（一いち級きゅう結構けっこう）能のう決定けってい蛋白質たんぱくしつ的てき三さん維結構けっこう，進しん而影響えいきょう酶的催化活性かっせい[14]。儘管結構けっこう決定けってい功こう能のう是ぜ一條具普適性的規則，一種新的酶的活性不能僅僅通過其結構預測[15]。加熱かねつ時じ或ある與あずか化學かがく變性へんせい劑ざい接觸せっしょく時じ，酶結構けっこう會かい發生はっせい去さ摺すり疊たたみ（即そく變性へんせい），原はら有ゆう的てき結構けっこう被ひ打だ亂みだれ，活性かっせい也往往隨之の喪失そうしつ[16]。在ざい溫度おんど超過ちょうか正常せいじょう水平すいへい時じ，酶就會かい變性へんせい。因よし此，不ふ難なん推斷すいだん生活せいかつ在ざい火山かざん環境かんきょう（比ひ如熱ねつ泉いずみ）中ちゅう的てき細菌さいきん的てき酶具有ぐゆう很強的てき耐たい熱性ねっせい。這些酶使高溫こうおん條件下じょうけんか酶促反應はんのう的てき發はつ生成せいせい爲ため可能かのう，在ざい工業こうぎょう上じょう具有ぐゆう很高的てき利用りよう價か值。

酶通常つうじょう比ひ底そこ物ぶつ大だい得とく多た。酶的肽鏈長ちょう度ど從したがえ62個こ氨基酸さん殘ざん基もと的てき4-草くさ酰巴豆はず酸さん異い構酶（英えい语：4-Oxalocrotonate tautomerase）的てき單體たんたい[17]到いた長なが度たび超過ちょうか2,500個こ氨基酸さん殘ざん基もと的てき動物どうぶつ脂肪酸しぼうさん合あい酶[18]。酶的結構けっこう只ただ有一ゆういち小しょう部分ぶぶん（大約たいやく2-4個こ氨基酸さん）是ぜ直接ちょくせつ與あずか催化相關そうかん的てき。這部分ぶぶん稱たたえ爲ため催化位い點てん（英えい语：catalytic site）[19]。催化位い點てん通常つうじょう與あずか一個或多個與底物結合的結合けつごう位い點てん相あい連れん。催化位い點てん與あずか結合けつごう位い點てん共同きょうどう組成そせい了りょう酶的活性かっせい位い點てん。酶的其餘部分ぶぶん起おこり維持いじ活性かっせい位い點てん準じゅん確かく的てき方向ほうこう以及動力どうりょく學がく特性とくせい的てき作用さよう[20]。

在ざい一いち些酶中ちゅう，催化與あずか任にん何なん一個氨基酸都沒有關係。這類酶另有ゆう與あずか催化輔助因子いんし結合けつごう的てき位い點てん[20]。一いち些酶亦また可能かのう包含ほうがん變へん構位點てん。小しょう分子ぶんし與あずか變へん構位點てん的てき結合けつごう可か使し酶發生はっせい構象改變かいへん，進しん而使酶的活性かっせい降くだ低ひく或ある升ます高だか[21]。

一些具有生物催化活性的RNA分子ぶんし稱たたえ爲ため核かく酶。這類分子ぶんし可能かのう單獨たんどく發揮はっき催化作用さよう，也可能かのう在ざい與あずか蛋白質たんぱくしつ結合けつごう成なり複ふく合あい物的ぶってき條件下じょうけんか發揮はっき催化作用さよう。最さい常見つねみ的てき核かく酶應是ぜ核かく糖とう體からだ。核かく糖とう體からだ是ぜ蛋白質たんぱくしつ以及具有ぐゆう催化活性かっせい的てきRNA的てき複ふく合ごう物ぶつ。核かく糖とう體からだ的てき活性かっせい位い點てん完全かんぜん由よしRNA組成そせい，而蛋白質たんぱくしつ僅起支ささえ架か的てき作用さよう[1]:2.2[22]:695-701。

機き制せい

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底そこ物ぶつ結合けつごう

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酶在催化化學かがく反應はんのう前ぜん必須ひっす要よう與あずか底そこ物ぶつ結合けつごう。酶具有ぐゆう很強的てき專せん一いち性せい，通常つうじょう僅能與あずか寥寥りょうりょう數すう種しゅ底そこ物ぶつ結合けつごう，催化一いち種しゅ或ある幾いく種しゅ反應はんのう。專せん一いち性せい通過つうか結合けつごう區く的てき形狀けいじょう、電荷でんか、疏水そすい/親水しんすい性せい與あずか底そこ物ぶつ互補實現じつげん。因よし此，酶可以用來らい區分くぶん化學かがく選擇せんたく性せい（英えい语：chemoselectivity）上うえ、區域くいき選擇せんたく性せい上うえ、立體りったい專せん一いち性せい上うえ有ゆう所しょ不同ふどう的てき結構けっこう相似そうじ的てき分子ぶんし[23]。

一いち些與基もと因いん組ぐみ複製ふくせい與あずか表ひょう達たち相關そうかん的てき酶具有ぐゆう很高的てき專せん一いち性せい和わ準じゅん確かく性せい，表おもて现在一いち些酶所しょ具有ぐゆう的てき校こう對たい機き制せい。以DNA聚合酶爲例れい，這類酶先催化DNA鏈的合成ごうせい，再檢さいけん查新加か上うえ的てき鹼基是ぜ否ひ正確せいかく[24]。校こう對たい機き制せい確保かくほ了りょう酶的極きょく高だか準じゅん確かく性せい，哺乳ほにゅう動物どうぶつ的てき高保たかやす真まDNA聚合酶在每ごと一億次反應中才會出一次錯誤[1]:5.3.1。RNA聚合酶、氨酰-tRNA合成ごうせい酶[25]、核かく糖とう體からだ[26]也有やゆう與あずかDNA聚合酶類似るいじ的てき校こう對たい機き制せい[27]。

相あい对应地ち，另外一いち些酶则表現出げんしゅつ多た底そこ物ぶつ特とく异性（英えい语：enzyme promiscuity）（的てき現象げんしょう。這類酶專一いち性せい弱じゃく，能のう與一よいち系列けいれつ生理せいり上じょう相關そうかん的てき底そこ物ぶつ反應はんのう。很多此类酶偶然ぐうぜん还會出現しゅつげん一定いってい程度ていど的てき副ふく反應はんのう活性かっせい，而这可能かのう是ぜ進化しんか出新いでしん功こう能のう酶的起點きてん[28][29]。

 
在ざい與あずか底そこ物ぶつ發生はっせい誘導ゆうどう契合けいごう後ご，酶改變形へんけい狀じょう，生成せいせい酶—底そこ物ぶつ複ふく合ごう物ぶつ。己おのれ糖とう激げき酶的てき誘導ゆうどう契合けいごう運動うんどう較大，能のう包つつめ覆くつがえ住じゅう底そこ物ぶつATP和わ木き糖とう。圖ず中ちゅう結合けつごう位い點てん用よう藍色あいいろ表示ひょうじ，底そこ物ぶつ用よう黑色こくしょく表示ひょうじ，Mg2+輔助因子いんし用よう黃色おうしょく表示ひょうじ。（PDB 2E2N, 2E2Q）

「鑰匙和わ鎖くさり」模型もけい

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爲ため了りょう解釋かいしゃく觀かん察到的てき酶的特異とくい性せい，1894年ねん，赫尔曼·埃ほこり米まい尔·费歇尔提出ていしゅつ，酶和底そこ物ぶつ靠もたれ着ぎ互補的てき幾何きか形狀けいじょう精せい準じゅん地ち結合けつごう在ざい一起かずき[30]。這一理論りろん即そく通常つうじょう所說しょせつ的てき「鑰匙和わ鎖くさり」模型もけい[1]:8.3.2。這一早期的理論解釋了酶的專一性，但ただし卻沒能のう解釋かいしゃく酶的過渡かと態たい爲ため何なん能のう穩定存在そんざい[31]。

誘導ゆうどう契合けいごう模型もけい

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1958年ねん，丹たん尼に爾なんじ·科か甚蘭（英えい语：Daniel E. Koshland, Jr.）提出ていしゅつ了りょう一個對鑰匙與鎖模型進行修正的理論：酶的結構けっこう相對そうたい靈れい活かつ，底そこ物ぶつ與あずか酶（活性かっせい位い點てん）作用さよう時じ，活性かっせい位い點てん會かい不斷ふだん改變かいへん結構けっこう[32]。底そこ物ぶつ不ふ是ぜ簡單かんたん地ち與一よいち個こ剛性ごうせい的てき活性かっせい位い點てん結合けつごう。組成そせい活性かっせい位い點てん的てき氨基酸さん側がわ鏈的準じゅん確かく有ゆう序じょ排はい布ぬの保證ほしょう酶能執行しっこう催化功こう能のう。糖とう苷酶等とう酶，當とう底そこ物ぶつ分子ぶんし與あずか活性かっせい位い點てん結合けつごう時じ，底そこ物ぶつ分子ぶんし亦また會かい發生はっせい輕微けいび的てき形狀けいじょう改變かいへん[33]。直ちょく到底とうてい物もの與あずか酶發生はっせい完全かんぜん結合けつごう，分子ぶんし形狀けいじょう和わ電荷でんか排はい佈都最終さいしゅう確定かくてい，活性かっせい位い點てん都會とかい不斷ふだん發生はっせい結構けっこう變化へんか[34]誘導ゆうどう契合けいごう可か以通過つうか結構けっこう校こう對たい（英えい语：Conformational proofreading）機き制せい在ざい噪音和わ競爭きょうそう物ぶつ存在そんざい的てき條件下じょうけんか增強ぞうきょう分子ぶんし識別しきべつ的てき保ほ真しん度ど[35]。

催化机つくえ理り

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参まいり见：酶催化か

酶可以通過つうか多種たしゅ方式ほうしき加か快かい化學かがく反應はんのう的てき進行しんこう速度そくど，基本きほん機き理り都と是ぜ降くだ低てい反應はんのう的てき活かつ化か能のう（ΔでるたG‡，吉よし布ぬの斯自由じゆう能のう）[36]。

  1. 穩定過度かど態たい：
    • 產さん生せい一個與過度態所帶電荷互補的環境，以降いこう低てい其能量りょう[37]。
  2. 提供ていきょう不同ふどう的てき反應はんのう途と徑みち：
    • 先さき和わ底そこ物ぶつ發生はっせい初步しょほ反應はんのう，與あずか底そこ物ぶつ形成けいせい共ども價か鍵かぎ连接，产生一個能量較低的中間态[38]。
  3. 降くだ低てい底そこ物ぶつ基もと態たい的てき穩定性せい：
    • 结合底そこ物ぶつ后きさき引起底そこ物ぶつ扭曲，从而降くだ低てい底そこ物ぶつ基もと态与過渡かと態たい之の间的能のう差さ[39]。
    • 通過つうか改變かいへん底そこ物的ぶってき排列はいれつ方式ほうしき，減少げんしょう反應はんのう的てき熵變へん[40]，此機制せい對たい催化的てき貢獻こうけん較小。[41]。

酶可以同时使用よう以上いじょう多種たしゅ催化机つくえ制せい来らい催化反應はんのう。比ひ如，胰蛋白しろ酶先さき通過つうか一いち個こ催化三さん聯れん體たい进行共ども价催化か产生中ちゅう间态，再さい借か助じょ氧負離はなれ子こ洞ほら（英えい语：oxyanion hole）稳定過渡かと態たい的てき電荷でんか排はい佈，水みず解かい過程かてい的てき完成かんせい則そく依賴いらい有ゆう序じょ排列はいれつ的てき水分すいぶん子こ底そこ物ぶつ。

动态结构

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参まいり见：蛋白質たんぱくしつ動力どうりょく學がく（英えい语：Protein dynamics）

酶的結構けっこう並なみ不ふ是ぜ剛性ごうせい的てき、恆つね定てい不變ふへん的てき。酶的內部結構けっこう會かい發生はっせい複雜ふくざつ的てき動力どうりょく學がく變化へんか。酶的結構けっこう可能かのう在ざい反應はんのう過程かてい中ちゅう發生はっせい變化へんか，單たん個こ氨基酸さん殘ざん基もと、一いち個こ轉てん角かく（英えい语：turn (biochemistry)）、一いち個こ二に級きゅう結構けっこう單位たんい，乃至ないし整せい個こ結構けっこう域いき的てき位置いち都と可能かのう發生はっせい改變かいへん。酶內部ぶ結構けっこう的てき變化へんか能のう使し差異さい度ど不ふ大だい、且能發生はっせい互變的てき多た种构象ぞう体たい在ざい熱ねつ力學りきがく平衡へいこう狀態じょうたい下か共存きょうぞん，从而形成けいせい所しょ谓构象系けい综（英えい语：conformational ensemble）。在ざい系けい综狀態じょうたい下か，酶的每ごと一結構狀態或者构象体都可能與酶的功能的某一部分有關。舉例來らい說せつ，二氢叶酸还原酶的不同構象就分別和底物結合、催化、輔助因子いんし釋放しゃくほう、產物さんぶつ釋放しゃくほう相關そうかん[42]。

别构调节

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主しゅ条目じょうもく：别构调节

別べつ構中心ちゅうしん是ぜ酶结构上的てき結合けつごう口こう袋ぶくろ，远离活性かっせい中心ちゅうしん，可か以与细胞环境中ちゅう的てき一いち些分子ぶんし结合。和わ別べつ構中心ちゅうしん結合けつごう的てき分子ぶんし往往おうおう可か以改變かいへん酶的構象或ある是ぜ酶的动态结构，从而影響えいきょう酶活性せい中心ちゅうしん的てき反應はんのう速そく率りつ[43]。因よし此，別べつ構反應おう可か以使酶被激げき活かつ或ある被ひ抑制よくせい。別べつ構调节对代謝たいしゃ通路つうろ非常ひじょう重要じゅうよう，代謝たいしゃ酶往往おうおう可か以和通どおり路上ろじょう游ゆう或ある是ぜ下か游ゆう的てき代謝たいしゃ物ぶつ发生別べつ構效应，而产生せい反はん馈调控，即そく根ね据すえ通路つうろ其他部分ぶぶん上じょう的てき代だい谢通つう量りょう（英えい语：Flux (metabolism)）來らい調整ちょうせい酶的活性かっせい[44]。

輔因子いんし

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轉うたて酮酶（英えい语：Transketolase）（Transketolase）以及硫胺素もと焦こげ磷酸的てき結構けっこう。黃色おうしょく部分ぶぶん代表だいひょう硫胺素もと焦こげ磷酸，黑色こくしょく部分ぶぶん代表だいひょう木き酮糖-5-磷酸（PDB 4KXV）
主しゅ条目じょうもく：輔因子いんし

一些酶並不需要額外的組分就能就能正常發揮作用，另外一些酶則要在和輔助因子結合後才能顯示出活性[45]。輔助因子いんし可か以是無機物むきぶつ（如金屬きんぞく離はなれ子こ、铁硫簇むらが），也可以是有機物ゆうきぶつ（比ひ如黃き素もと（英えい语：Flavin group）和わ血ち基質きしつ）。有機ゆうき輔助因子いんし如果在ざい反應はんのう中ちゅう會かい與あずか酶分離ぶんり則そく爲ため輔酶，如果與あずか酶緊密きんみつ結合けつごう則そく爲ため輔基。有機ゆうき的てき輔基可能かのう與あずか酶發生はっせい共ども價か結合けつごう（丙へい酮酸羧化酶與あずか生物せいぶつ素もと之これ間あいだ即發そくはつ生せい共ども價か結合けつごう）[46]。

碳酸酐酶即そく是ぜ一類含有輔助因子的酶。理り查德森もり圖ず（英えい语：ribbon diagram）顯示けんじ，碳酸酐酶的てき肽鏈環たまき繞にょう在ざい一いち個こ鋅離子こ（值得注意ちゅうい的てき是ぜ，鋅離子こ亦また是ぜ活性かっせい位い點てん的てき一いち部分ぶぶん）周圍しゅうい，並なみ與あずか這個鋅離子こ結合けつごう在ざい一起かずき[47]這些與酶緊密きんみつ結合けつごう的てき離はなれ子こ或ある分子ぶんし通常つうじょう位い於活性せい位い點てん之の中なか，並なみ且能夠參與さんよ催化反應はんのう[1]:8.1.1。例れい如，黃き素もと以及血ち紅べに素もと即そく會かい參與さんよ氧化還かえ原げん反應はんのう[1]:17。

需要じゅよう輔助因子いんし才ざい可か以發揮はっき作用さよう的てき酶，處しょ於未與あずか輔助因子いんし狀態じょうたい時じ稱しょう爲ため「脫だつ輔酶」（apoenzymes或あるapoproteins），當とう其與輔助因子いんし結合けつごう後ご則のり稱しょう爲ため「全ぜん酶」（holoenzyme）。不ふ過か，值得注意ちゅうい的てき是ぜ，名詞めいし全ぜん酶亦可か以指含有がんゆう多た個こ亞あ基もと的てき酶，如DNA聚合酶。不ふ過か，在ざい本文ほんぶん中ちゅう，全ぜん酶是指ゆび含有がんゆう所有しょゆう發揮はっき活性かっせい所しょ需的亞あ基もと的てき酶[1]:8.1.1。

輔酶

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輔酶是ぜ一類與酶結合的小分子有機物，輔酶與酶結合けつごう的てき強度きょうど因いん輔酶和わ酶的種類しゅるい而異，或ある強つよ或ある弱じゃく。輔酶能のう夠將化學かがく基もと團だん從したがえ一個酶轉移到另一個酶上[48]。NADH、NADPH爲ため兩りょう種たね常見つねみ的てき輔酶。核かく黃き素もと、硫胺、葉酸ようさん等ひとし維生素もと類るい輔酶人體じんたい不能ふのう合成ごうせい，需要じゅよう通過つうか膳ぜん食しょく補充ほじゅう。輔酶能のう攜帶化學かがく基もと團だん，如NAD或あるNADP能のう攜帶负氢离子、ATP能のう攜帶磷酸基もと團だん、輔酶A能のう攜帶乙おつ酰基團だん、葉酸ようさん基もと團だん能のう攜帶甲かぶと酰基、次つぎ甲きのえ基はじめ，或ある甲きのえ基はじめ、S-腺せん苷甲硫氨酸さん能のう攜帶甲きのえ基はじめ[48]。

輔酶在ざい酶促反應はんのう發生はっせい後ご化學かがく結構けっこう會かい發生はっせい改變かいへん。因よし此，可か以將看み作さく一類普遍存在的特殊底物。許多きょた酶都有ゆう與あずか之これ匹ひき配はい的てき輔酶，2015年ねん已やめ知大ともひろ約やく1000種しゅ酶使用しようNADH作爲さくい輔酶[49]。

輔酶通常つうじょう能のう不斷ふだん再生さいせい，濃度のうど能のう始終しじゅう維持いじ在ざい一個恆定不變的水平上。舉例來らい說せつ，NADPH能のう通過つうか磷酸戊つちのえ糖とう途と径みち再生さいせい，S-腺せん苷甲硫氨酸さん能のう通過つうか甲きのえ硫氨酸さん腺せん苷轉移てんい酶催化的てき反應はんのう生成せいせい。持續じぞく不斷ふだん的てき再生さいせい意味いみ着ぎ總量そうりょう不ふ多た的てき輔酶也能以很快かい的てき速度そくど消耗しょうもう。舉例來らい說せつ，人類じんるい每ごと天てん會かい更新こうしん重量じゅうりょう與あずか自身じしん體重たいじゅう相等そうとう的てきATP[50]。

热力学がく

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参まいり见：活かつ化か能のう、热力学がく平衡へいこう和わ化学かがく平衡へいこう
 
有ゆう酶或无酶催化反はん应体系けい中ちゅう反はん应进程ほど与能よのう量りょう关系图示。可か以看出で，当とう反はん应没有ゆう酶的催化时，底そこ物ぶつ通常つうじょう需要じゅよう获得较高的てき活かつ化か能のう才能さいのう到いた达过渡わたり态，然しか后きさき才能さいのう生成せいせい产物；而当反はん应体系けい中有ちゅうう酶催化か时，通つう过酶对过渡わたり态的稳定作用さよう，降くだ低てい了りょう达到过渡态所需能量りょう，从而降くだ低てい了りょう整せい个反应所需的能のう量りょう。

与あずか其他催化剂一样，酶并不ふ改あらため变反应的平衡へいこう常数じょうすう，而是通どおり过降低てい反はん应的活かつ化か能のう来らい加か快かい反はん应速率りつ（见右图）。通常つうじょう情じょう况下，反はん应在酶存在そんざい或ある不ふ存在そんざい的てき两种条件下じょうけんか，其反应方向ほうこう是ぜ相しょう同どう的てき，只ただ是ぜ前者ぜんしゃ的てき反はん应速度ど更さら快かい一いち些。但ただし必须指出さしで的てき是ぜ，在ざい酶不存在そんざい的てき情じょう况下，底そこ物ぶつ可か以通过其他た不ふ受催化か的てき“自由じゆう”反はん应生成せいせい不同ふどう的てき产物，原因げんいん是ぜ这些不同ふどう产物的てき形成けいせい速度そくど更さら快こころよ。

酶可以连接せっ两个或ある多た个反应，因いん此可以用一いち个热力学がく上うえ更さら容易ようい发生的てき反はん应去“驱动”另一个热力学上不容易发生的反应。例れい如，细胞常常つねづね通どおり过ATP被ひ酶水解かい所しょ产生的てき能のう量りょう来らい驱动其他化学かがく反はん应。[51]

酶可以同等地とうち催化正ただし向こう反はん应和逆ぎゃく向こう反はん应，而并不ふ改あらため变反应自身じしん的てき化学かがく平衡へいこう。例れい如，碳酸酐酶可か以催化か如下两个可逆かぎゃく反はん应，催化哪一种反应则是依赖于反应物浓度。[52]

 （组织内うち；高だかCO2浓度下か）
 （肺はい中ちゅう；低ていCO2浓度下か）

　　反はん应式中ちゅう“*”表示ひょうじ“碳酸酐酶”

当然とうぜん，如果反はん应平衡极大地だいち趋向于某一いち方向ほうこう，比ひ如释放高だか能のう量的りょうてき反はん应，而逆反はん应不可能ふかのう有效ゆうこう的てき发生，则此时酶实际上じょう只ただ催化热力学がく上じょう允まこと许的方向ほうこう，而不催化其逆反はん应。

动力学がく

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主しゅ条目じょうもく：酶动力学りきがく
 
单一底物的酶催化反应机理：酶（表示ひょうじ为“E”）结合底そこ物ぶつ（表示ひょうじ为“S”），并通过催化か反はん应生成せいせい产物（表示ひょうじ为“P”）。
未み解決かいけつ的てき化學かがく問題もんだい：为什么一些酶的表现快于扩散动力学？
 

酶动力学りきがく是ぜ研究けんきゅう酶结合あい底そこ物ぶつ能力のうりょく和わ催化反はん应速率りつ的てき科学かがく。研究けんきゅう者しゃ通どおり过酶反应分析ぶんせき法ほう（英えい语：Enzyme assay）来らい获得用よう于酶动力学がく分析ぶんせき的てき反はん应速率りつ数すう据すえ。

1902年ねん，维克多た·亨とおる利り提出ていしゅつ了りょう酶动力学りきがく的てき定量ていりょう理り论；[53]随ずい后きさき该理论得到いた他人たにん证实并扩展てん为米よね氏し方かた程ほど。[54]亨とおる利とぎ最大さいだい贡献在ざい于其首くび次じ提出ていしゅつ酶催化か反はん应由两步组成：首くび先さき，底そこ物ぶつ可逆かぎゃく地ち结合到いた酶上，形成けいせい酶-底そこ物ぶつ复合物ぶつ；然しか后きさき，酶完成かんせい对对应化学がく反はん应的催化，并释放生ほうじょう成しげる的てき产物（见左图）。

 
酶初始はじめ反はん应速率りつ（表示ひょうじ为“V”）与あずか底そこ物ぶつ浓度（表示ひょうじ为“[S]”）的てき关系曲きょく线。随ずい着ぎ底そこ物ぶつ浓度不断ふだん提ひさげ高だか，酶的反はん应速率りつ也趋向こう于最大さいだい反はん应速率りつ（表示ひょうじ为“Vmax”）。

酶可以在一秒钟内催化数百万个反应。例れい如，乳ちち清きよし酸さん核かく苷5'-磷酸脱だつ羧酶所ところ催化的てき反はん应在无酶情じょう况下，需要じゅよう七なな千八百万年才能将一半的底物转化为产物；而同样的反はん应过程ほど，如果加入かにゅう这种脱だつ羧酶，则需要じゅよう的てき时间只ただ有ゆう25毫秒。[55]酶催化か速そく率りつ依よ赖于反はん应条件じょうけん和わ底そこ物ぶつ浓度。如果反はん应条件じょうけん中ちゅう存在そんざい能のう够将蛋白たんぱく解かい链的因いん素もと，如高温こうおん、极端的てきpH和わ高だか的てき盐浓度ど，都会とかい破やぶ坏酶的てき活性かっせい；而提高だか反はん应体系けい中ちゅう的てき底そこ物ぶつ浓度则会增加ぞうか酶的活性かっせい。在ざい酶浓度ど固定こてい的てき情じょう况下，随ずい着ぎ底そこ物ぶつ浓度的てき不断ふだん升ます高だか，酶催化か的てき反はん应速率りつ也不断ふだん加か快かい并趋向こう于最大さいだい反はん应速率りつ（Vmax，见右图的饱和曲きょく线）。出で现这种现象ぞう的てき原因げんいん是ぜ，当とう反はん应体系けい中ちゅう底そこ物的ぶってき浓度升ます高だか，越来ごえく越えつ多た自由じゆう状じょう态下的てき酶分子ぶんし结合底そこ物ぶつ形成けいせい酶-底そこ物ぶつ复合物ぶつ；当とう所有しょゆう酶分子ぶんし的てき活性かっせい位い点てん都と被ひ底そこ物ぶつ饱和结合，即そく所有しょゆう酶分子ぶんし形成けいせい酶-底そこ物ぶつ复合物ぶつ时，催化的てき反はん应速率りつ达到最大さいだい。当然とうぜん，Vmax并不是ぜ酶唯一いち的てき动力学がく常数じょうすう，要よう达到一定反应速率所需的底物浓度也是一个重要的动力学指标。这一动力学指标即米よね氏し常数じょうすう（Km），指ゆび的てき是ぜ达到Vmax值一半的反应速率所需的底物浓度（见右图）。对于特定とくてい的てき底そこ物ぶつ，每まい一种酶都有其特征Km值，表示ひょうじ底そこ物ぶつ与あずか酶之间的结合强度きょうど（Km值越低てい，结合越えつ牢固ろうこ，亲和力りょく越えつ高だか）。另一个重要的动力学指标是kcat，定てい义为一个酶活性位点在一秒钟内催化底物的数量，用よう于表示ひょうじ酶催化か特定とくてい底そこ物的ぶってき能力のうりょく。

酶的催化效率こうりつ可か以用kcat/Km来らい衡量。这一表示式又被称为特异性常数，其包含ほうがん了りょう催化反はん应中所有しょゆう步ふ骤的反はん应常数すう。由よし于特异性常数じょうすう同どう时反映はんえい了りょう酶对底そこ物的ぶってき亲和力りょく和わ催化能力のうりょく，因いん此可以用于比较不同どう酶对于特定とくてい底そこ物的ぶってき 催化效率こうりつ或ある同どう一种酶对于不同底物的催化效率。特とく异性常数じょうすう的てき理り论最大さいだい值，又また称たたえ为扩散极限，约为108至いたり109 M−1s−1；此时，酶与底そこ物的ぶってき每ごと一次碰撞都会导致底物被催化，因いん此产物的ぶってき生成せいせい速そく率りつ不ふ再さい为反应速率りつ所しょ主しゅ导，而分子ぶんし的てき扩散速そく率りつ起おこり到いた了りょう决定性せい作用さよう。酶的这种特性とくせい被ひ称しょう为“催化完かん美び性せい”或ある“动力学がく完かん美び性せい”。相あい关的酶的例れい子こ有ゆう磷酸丙へい糖とう异构酶、碳酸酐酶、乙おつ酰胆碱酯酶、过氧化か氢酶、延胡索えんこさく酸さん酶、βべーた-内うち酰胺酶和超ちょう氧化物ぶつ歧化酶。

米よね氏し方かた程ほど是ぜ基もと于质量作用さよう定律ていりつ而确立りつ的てき，而该定律ていりつ则基于自由じゆう扩散和わ热动力学りきがく驱动的てき碰撞这些假定かてい。然しか而，由ゆかり于酶/底そこ物ぶつ/产物的てき高だか浓度和わ相しょう分ぶん离或者しゃ一いち维/二维分子运动，许多生せい化か或ある细胞进程明あかり显偏离质量りょう作用さよう定律ていりつ的てき假定かてい。[56]在ざい这些情じょう况下，可か以应用よう分ぶん形かたち米よね氏し方かた程ほど。[57][58][59][60]

存在そんざい一いち些酶，它们的てき催化产物动力学がく速そく率りつ甚至高だか于分子ぶんし扩散速そく率りつ，这种现象无法用よう目前もくぜん公こう认的理り论来解かい释。有ゆう多た种理论模型がた被ひ提出ていしゅつ来らい解かい释这类现象ぞう。其中，部分ぶぶん情じょう况可以用酶对底そこ物的ぶってき附加ふか效こう应来解かい释，即そく一いち些酶被ひ认为可か以通过双偶极电场来らい捕捉ほそく底そこ物ぶつ以及将はた底そこ物ぶつ以正确方位い摆放到いた催化活性かっせい位い点てん。另一种理论模型引入了基于量子理论的穿ほじ隧效应，即そく质子或ある电子可か以穿过激活かつ能のう垒（就如同どう穿ほじ过隧道すいどう一般いっぱん），但ただし关于穿隧效应还有ゆう较多争そう议。[61][62]有ゆう报道发现色いろ胺中ちゅう质子存在そんざい量子りょうし穿ほじ隧效应。[63]因いん此，有ゆう研究けんきゅう者しゃ相しょう信しんじ在ざい酶催化か中也ちゅうや存在そんざい着ぎ穿ほじ隧效应，可か以直接ちょくせつ穿ほじ过反应能垒，而不是ぜ像ぞう传统理り论模型がた的てき方式ほうしき通どおり过降低能ていのう垒达到催化效果こうか。有ゆう相しょう关的实验报道提出ていしゅつ在ざい一いち种醇あつし脱だつ氢酶的てき催化反はん应中存在そんざい穿ほじ隧效应，[64]但ただし穿ほじ隧效应是否いや在ざい酶催化か反はん应中普遍ふへん存在そんざい并未有定ありさだ论。[65]

抑制よくせい作用さよう

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主しゅ条目じょうもく：酶抑制よくせい剂

酶的催化活性かっせい可か以被多た种抑制よくせい剂所降くだ低てい。[66]

 
不同ふどう的てき抑制よくせい类型。分ぶん类参考さんこう自じ[67]。图中，“E”表示ひょうじ酶；“I”表示ひょうじ抑制よくせい剂；“S”表示ひょうじ底そこ物ぶつ；“P”表示ひょうじ产物。

可逆かぎゃく抑制よくせい作用さよう

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可逆かぎゃく抑制よくせい作用さよう的てき类型有ゆう多た种，它们的てき共同きょうどう特とく点在てんざい于抑制よくせい剂对酶活性的せいてき抑制よくせい反はん应具有ぐゆう可逆かぎゃく性せい。

竞争性せい抑制よくせい作用さよう

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抑制よくせい剂与底そこ物ぶつ竞争结合酶的活性かっせい位い点てん（抑制よくせい剂和底そこ物ぶつ不能ふのう同どう时结合あい到いた活性かっせい位い点てん），也就意味いみ着ぎ它们不能ふのう同どう时结合あい到いた酶上。[68]对于竞争性せい抑制よくせい作用さよう，催化反はん应的最大さいだい反はん应速率りつ值没有ゆう变，但ただし是ぜ需要じゅよう更さら高だか的てき底そこ物ぶつ浓度，反映はんえい在ざい表ひょう观Km值的增加ぞうか。

非ひ竞争性せい抑制よくせい作用さよう

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非ひ竞争性せい抑制よくせい抑制よくせい剂可以与底そこ物ぶつ同どう时结合あい到いた酶上，即そく抑制よくせい剂不结合到いた活性かっせい位い点てん。酶-抑制よくせい剂复合ごう物ぶつ（EI）或ある酶-抑制よくせい剂-底そこ物ぶつ复合物ぶつ（EIS）都と没ぼつ有ゆう催化活性かっせい。与あずか竞争性せい抑制よくせい作用さよう相しょう比ひ，非ひ竞争性せい抑制よくせい作用さよう不能ふのう通どおり过提高だか底そこ物ぶつ浓度来らい达到所しょ需反应速度そくど，即そく表おもて观最大さいだい反はん应速率りつVmax的てき值变小しょう；而同时，由ゆかり于抑制よくせい剂不影かげ响底物ぶつ与あずか酶的结合，因いん此Km值保持ほじ不ふ变。

反はん竞争性せい抑制よくせい作用さよう

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反はん竞争性せい抑制よくせい作用さよう比ひ较少见：抑制よくせい剂不能ふのう与あずか处于自由じゆう状じょう态下的てき酶结合あい，而只能のう和わ酶-底そこ物ぶつ复合物ぶつ（ES）结合，在ざい酶反应动力学りきがく上表じょうひょう现为Vmax和わKm值都变小。这种抑制よくせい作用さよう可能かのう发生在ざい多た亚基酶中。

复合抑制よくせい作用さよう

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这种抑制よくせい作用さよう与あずか非ひ竞争性せい抑制よくせい作用さよう比ひ较相似そうじ，区く别在于EIS复合物ぶつ残留ざんりゅう有ゆう部分ぶぶん酶的活性かっせい。在ざい许多生物せいぶつ体たい中ちゅう，这类抑制よくせい剂可以作为负反馈机制せい的てき组成部分ぶぶん。若わか一个酶体系生产了过多的产物，那な么产物ぶつ就会抑制よくせい合成ごうせい该产物的ぶってき酶体系けい中ちゅう第だい一いち个酶的てき活性かっせい，这就可か以保证一旦合成足够多的产物后，该产物的ぶってき合成ごうせい速そく率りつ会かい下降かこう或ある停止ていし。受这种抑制作せいさく用よう调控的てき酶通常つうじょう为多亚基酶，并具有ぐゆう与あずか调控产物结合的てき别构结合位い点てん。这种抑制よくせい作用さよう的てき反はん应速率りつ与あずか底そこ物ぶつ浓度的てき关系图不再さい是ぜ双そう曲きょく线形而是S形かたち。

不可ふか逆ぎゃく抑制よくせい作用さよう

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不可ふか逆ぎゃく抑制よくせい剂可以与酶结合あい形成けいせい共きょう价连接せっ，而其他た抑制よくせい作用さよう中ちゅう酶与抑制よくせい剂之间都是非ぜひ共ども价结合あい。这种抑制よくせい作用さよう是ぜ不可ふか逆ぎゃく的てき，酶一旦被抑制后就无法再恢复活性状态。这类抑制よくせい剂包括ほうかつ二氟甲基鸟氨酸（一种可用于治疗寄生虫导致的昏睡こんすい症しょう的てき药物[69]）、苯甲基もと磺酰氟（PMSF）、青あお霉素和わ阿おもね司つかさ匹ひき林りん。这些药物都と是ぜ与あずか酶活性せい位い点てん结合并被激げき活かつ，然しか后きさき与あずか活性かっせい位い点てん处的一个或多个氨基酸残基发生不可逆的反应形成共价连接。

抑制よくせい剂的用途ようと

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酶抑制よくせい剂常被ひ用作ようさく药物，同どう样也可か以被作さく为毒药使用しよう。而药物ぶつ和わ毒どく药之间的差さ别通常つうじょう非常ひじょう小しょう，大だい多数たすう的てき药物都と有ゆう一定いってい程度ていど的てき毒性どくせい，正せい如帕拉塞ふさが尔苏斯所ところ言ごと：“所有しょゆう东西都と有毒ゆうどく，没ぼつ有ゆう什么是ぜ无毒的てき”（“In all things there is a poison, and there is nothing without a poison”）。[70]相あい同どう的てき，抗生こうせい素もと和かず其他抗こう感染かんせん药物只ただ是ぜ特とく异性地ち对病原びょうげん体たい而不是ぜ对宿主しゅくしゅ有毒ゆうどく性せい。

一个获得广泛应用的抑制剂药物是阿おもね司つかさ匹ひき林りん，它可以抑制よくせい环加氧酶的てき活性かっせい，而环加か氧酶可か以生产炎症えんしょう反はん应信使し前列ぜんれつ腺せん素もと，因いん此，阿おもね司つかさ匹ひき林はやし可か以起到いた抑制よくせい疼痛とうつう与あずか炎症えんしょう的てき作用さよう。而剧毒どく毒どく药氰化物ぶつ可か以通过结合あい细胞色素しきそ氧化酶位い点てん处的铜和铁原子げんし不可ふか逆ぎゃく地ち抑制よくせい酶活性せい，从而抑制よくせい细胞的てき呼吸こきゅう作用さよう。[71]

生物せいぶつ学がく功こう能のう

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在ざい生物せいぶつ体内たいない，酶发挥着非常ひじょう广泛的てき功こう能のう。信号しんごう转导和かず细胞活かつ动的调控都と离不开酶，特とく别是激げき酶和わ磷酸酶的てき参与さんよ。[72]酶也能のう产生运动，通つう过催化か肌はだ球だま蛋白たんぱく上うえATP的てき水みず解かい产生肌はだ肉にく收おさむ缩，并且能のう够作为细胞骨こつ架か的てき一部分参与运送胞内物质。[73]一いち些位于细胞膜まく上うえ的てきATP酶作さく为离子泵参与さんよ主しゅ动运输。一些生物体中比较奇特的功能也有酶的参与，例れい如荧光素もと酶可か以为萤火虫ちゅう发光。[74]病毒びょうどく中也ちゅうや含有がんゆう酶，或ある参与さんよ侵おかせ染しみ细胞（如HIV整合せいごう酶和わ逆ぎゃく转录酶），或ある参与さんよ病毒びょうどく颗粒从宿主しゅくしゅ细胞的てき释放（如流感りゅうかん病毒びょうどく的てき神かみ经氨酸さん酶）。

酶的一个非常重要的功能是参与在动物消化しょうか系けい统的てき工作こうさく。以淀よどみ粉こ酶和わ蛋白たんぱく酶为代表だいひょう的てき一些酶可以将进入消化道的大分子（淀よどみ粉こ和わ蛋白たんぱく质）降くだ解かい为小分子ぶんし，以便于肠道どう吸收きゅうしゅう。淀よどみ粉こ不能ふのう被ひ肠道直接ちょくせつ吸收きゅうしゅう，而酶可か以将淀よどみ粉こな水すい解かい为麦芽糖ばくがとう或ある更さら进一いち步ほ水すい解かい为葡萄糖ぶどうとう等とう肠道可か以吸收きゅうしゅう的てき小しょう分子ぶんし。不同ふどう的てき酶分解ぶんかい不同ふどう的てき食物しょくもつ底そこ物ぶつ。在ざい草食そうしょく性せい反はん刍动物ぶつ的てき消化しょうか系けい统中存在そんざい一いち些可以产生せい纤维素もと酶的てき细菌，纤维素もと酶可以分解ぶんかい植物しょくぶつ细胞壁かべ中なか的てき纤维素もと，从而提供ていきょう可か被ひ吸收きゅうしゅう的てき养料。[75]

代だい谢

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糖とう酵解酶及其在糖とう酵解的てき代だい谢途径みち的てき功こう能のう

多た个酶以某一特定的顺序发挥功能，共同きょうどう构成了りょう代だい谢途径みち。在ざい代だい谢途径みち中ちゅう，前ぜん一个酶的产物是后一个酶的底物；每ごと个酶催化反はん应后，产物被ひ传递到另一个酶。有ゆう些情况下，不同ふどう的てき酶可以平いたいら行地ゆくじ催化同一どういつ个反应，从而允まこと许进行ぎょう更さら为复杂的调控：比ひ如一个酶可以以较低的活性持续地催化该反应，而另一个酶在被诱导后可以较高的活性进行催化。

酶的存在そんざい确定了りょう整せい个代谢按正せい确的途と径みち进行；而一旦没有酶的存在，代だい谢既不能ふのう按所需步骤进行ぎょう，也无法ほう以足够的速度そくど完成かんせい合成ごうせい以满足あし细胞的てき需要じゅよう。实际上じょう如果没ぼつ有ゆう酶，代だい谢途径みち，如糖とう酵解，无法独立どくりつ进行。例れい如，葡萄糖ぶどうとう可か以直接ちょくせつ与あずかATP反はん应使得とく其一个或多个碳原子被磷酸化か；在ざい没ぼつ有ゆう酶的催化时，这个反はん应进行ぎょう得とく非常ひじょう缓慢以致可か以忽略りゃく；而一旦いったん加入かにゅう己おのれ糖とう激げき酶，在ざい6位い上じょう的てき碳原子げんし的てき磷酸化か反はん应获得とく极大加速かそく，虽然其他碳原子げんし的てき磷酸化か反はん应也在ざい缓慢进行，但ただし在ざい一段时间后检测可以发现，绝大多数たすう产物为葡萄糖ぶどうとう-6-磷酸。[76]于是每ごと个细胞就可か以通过这样一套功能性酶来完成代谢途径的整个反应网络。

活性かっせい控ひかえ制せい

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细胞内ない有ゆう五种控制酶催化活性的机制：

  1. 根ね据すえ外界がいかい环境的てき变化，细胞可か以增强ぞうきょう或ある减弱酶的生せい产（即そく酶相关基もと因いん的てき转录和わ翻こぼし译）。这属于一种基もと因いん调控，被ひ称しょう为酶的诱导和わ抑制よくせい。例れい如，当とう环境中出なかいで现如青あお霉素这样的てき抗生こうせい素もと时，部分ぶぶん细菌可か以对抗生こうせい素もと产生抗こう性せい，其原そのはら因いん就在于细菌きん体内たいない的てきβべーた-半はん乳糖にゅうとう苷酶被ひ诱导而大量たいりょう生せい产，这种酶可以水解かい青あお霉素分子ぶんし上じょう关键的てきβべーた-乳ちち胺环。另一个例子是在人体肝かん脏中ちゅう存在そんざい一いち类酶对于药物代だい谢非常ひじょう重要じゅうよう的てき酶，细胞色素しきそP450；对这一类酶的诱导或抑制，会かい导致藥物やくぶつ相互そうご作用さよう。
  2. 通つう过将特定とくてい的てき酶分隔へだた在ざい特定とくてい的てき细胞组分中ちゅう，细胞可か以完成かんせい不同ふどう的てき代だい谢途径みち。例れい如，脂肪酸しぼうさん的てき合成ごうせい是ぜ由ゆかり细胞溶质、内うち质网和わ高こう尔基体きたい中なか的てき一いち系列けいれつ酶所完成かんせい，而脂肪酸しぼうさん的てき降くだ解かい（以提供ていきょう能のう量りょう）是ぜ在ざい线粒体たい中ちゅう由よし另一系列酶通过βべーた-氧化来らい完成かんせい。[77]
  3. 酶可以被抑制よくせい剂与激げき活かつ剂所调控。例れい如，一いち个代谢途径みち中ちゅう的てき终产物ぶつ常常つねづね是ぜ这一途径中第一个酶的抑制剂，从而调控这一代谢途径的产物量。这种调控机つくえ制せい被ひ称しょう为负反馈机制せい，因いん为终产物的てき合成ごうせい量りょう是ぜ受其自身じしん浓度调控。负反馈机制せい可か以根据すえ细胞的てき需要じゅよう，有效ゆうこう地ち调节中ちゅう间代谢物的てき合成ごうせい速そく率りつ，从而使し细胞的てき能のう量りょう和物あえもの质的分配ぶんぱい更さら为高效こう，并防止ぼうし多た余あまり产物的てき合成ごうせい。控ひかえ制せい酶的作用さよう，可か以在生物せいぶつ体内たいない维持一个稳定的内部环境（即そく体内たいない平衡へいこう）。
  4. 翻こぼし译后修おさむ饰也可以调控ひかえ酶的活性かっせい。这些修おさむ饰包括ほうかつ磷酸化か、肉豆にくずく蔻酸化か和わ糖とう基もと化か。例れい如，细胞接受せつじゅ胰岛素もと信号しんごう后きさき，对包括ほうかつ糖とう原げん合ごう酶在ざい内的ないてき多た个酶进行磷酸化か，帮助控ひかえ制せい糖とう原ばら的てき合成ごうせい或ある降くだ解かい，使つかい得とく细胞可か以对血糖けっとう的てき变化产生反はん应。[78]另一个翻译后修饰的例子是多肽链的剪切。胰凝乳ちち蛋白たんぱく酶，一いち种消化しょうか性せい蛋白たんぱく酶，是ぜ产生于胰脏中なか的てき无活性せい的てき胰凝乳ちち蛋白たんぱく酶原，这一蛋白通过运输到达胃い后きさき才ざい被ひ激げき活かつ。这种方式ほうしき有效ゆうこう地ち防止ぼうし了りょう胰凝乳ちち蛋白たんぱく酶在进入肠之これ前ぜん消化しょうか胰脏或ある其他组织。这种无活性せい的てき酶的前ぜん体からだ被ひ命名めいめい为酶原。
  5. 还有一些酶可以通过定位到不同环境后而被激活，比ひ如从还原态的环境（细胞质）到いた氧化态环境さかい（细胞周しゅう质空间），从高pH环境到いた低ていpH环境等とう。流感りゅうかん病毒びょうどく的てき红血球けっきゅう凝集ぎょうしゅう素もと蛋白たんぱく就是一いち个例子こ：当とう它接触せっしょく到いた宿主しゅくしゅ细胞囊泡的てき酸性さんせい环境时，它的构象立りつ刻こく发生变化，导致其获得とく激げき活かつ。[79]

相あい关疾病びょう

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苯丙氨酸羟化酶. 由ゆかりPDB 1KW0 （页面存そん档备份，存そん于互联网档案あん馆）生成せいせい。

酶的活性かっせい必须严格控ひかえ制せい以维持じ体内たいない平衡へいこう，对于能のう够影响一个关键酶的功能的任何基因缺陷（如突变导致活性かっせい变化，过量表ひょう达、过低表ひょう达或删除突变）都と可能かのう导致遗传性せい疾病しっぺい发生。许多事たじ实显示しめせ，一いち种致命いのち疾病しっぺい的てき病因びょういん可か以只是ぜ由よし于人体じんたい中ちゅう的てき数すう千种酶中的一种发生功能故障。

  • 苯丙酮尿症しょう：此種病症びょうしょう是ぜ典型てんけい的てき酶相关病例れい之の一いち。病因びょういん是ぜ苯丙氨酸羟化酶（其功能のう是ぜ催化苯丙氨酸降くだ解かい过程中ちゅう的てき第一步だいいっぽ）上じょう一个氨基酸位点发生了突变，导致体内たいない苯丙氨酸和わ相しょう关产物的ぶってき水平すいへい过高，如果没ぼつ有ゆう得え到いた合ごう适的治ち疗，会かい进一いち步ほ导致智能ちのう障碍しょうがい。[80]
  • 卟啉病びょう：该病是ぜ由よし于血ち基質きしつ生物せいぶつ合成ごうせい途と径みち中ちゅう特定とくてい酶的酶活性せい过低（基もと因いん突变或ある其他原因げんいん导致），使つかい得どく中ちゅう间产物ぶつ卟啉的てき产生和わ排泄はいせつ异常，在ざい一定いってい诱因（如阳光こう照射しょうしゃ）下した，可か导致皮がわ肤或其他组织器官きかん发生病びょう变。[81]
  • 当とう生殖せいしょく细胞中ちゅう编码DNA修おさむ复相あい关酶的てき基もと因いん发生突变，其结果はて会かい导致遗传性せい癌がん症しょう综合病びょう征せい，如着色ちゃくしょく性せい干ひ皮かわ症しょう。[82]DNA修おさむ复酶的てき缺陷けっかん导致人体じんたい丧失修おさむ复突变基因いん的てき能力のうりょく。发生的てき突变不断ふだん积累，最さい终使得とく患者かんじゃ有ゆう多た种癌症しょう发生。

酶的口こう服ふく给药，可用かよう于治疗多种疾病びょう（如胰腺せん功こう能のう不全ふぜん和わ乳糖にゅうとう不ふ耐たい受症）。由よし于酶作さく为蛋白しろ质可能かのう在ざい消化しょうか道どう环境中ちゅう失しつ活かつ或ある被ひ降くだ解かい，因いん此一种非侵入しんにゅう性せい的てき成なり像ぞう方法ほうほう被ひ开发用よう于监测作为药物的ぶってき酶在消化しょうか道中どうちゅう的てき活性かっせい变化。[83]

工こう业應用おうよう

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酶因爲ため能のう高だか效こう催化特定とくてい反應はんのう，已やめ在ざい化工かこう等とう行くだり業ぎょう得え到いた廣こう泛應用おうよう。總そう的てき來らい說せつ，酶的應用おうよう因いん爲ため它們能のう催化的てき反應はんのう數すう目め少しょう、在ざい有機ゆうき溶劑ようざい中ちゅう以及高溫こうおん環境かんきょう下か不穩ふおん定てい而受到限げん制せい。因よし此，酶工程ほど這一熱門學科應運而生。酶工程ほど旨むね在ざい藉助合理ごうり的てき設計せっけい或ある體外たいがい進化しんか的てき方法ほうほう研けん發はつ具有ぐゆう新しん特性とくせい的てき酶[84][85]。目前もくぜん，酶工程こうてい學がく已やめ取得しゅとく了りょう一定いってい成果せいか，研究けんきゅう人員じんいん甚至已やめ「從したがえ頭あたま」（即そく不ふ以任何なん自然しぜん界かい中ちゅう的てき酶爲模も板ばん）設計せっけい出で了りょう一些能催化在自然界中不能發生的反應的酶[86]。尽つき管かん酶催化か的てき工こう业过程ほど非常ひじょう高だか效こう，但ただし一些酶依赖于烟酰胺辅因子（NADH/NAD+、NADP+/NAPH）。 由よし于此类辅助じょ因子いんし的てき高だか价格，这些工こう艺在经济上じょう不ふ具有ぐゆう竞争力りょく。 最近さいきん，一いち些合成ごうせい化合かごう物ぶつ被ひ认为是ぜ具有ぐゆう经济前景ぜんけい的てき天然てんねん辅因子いんし的てき仿生对应物ぶつ[87]。

應用おうよう領域りょういき 酶 用途ようと
生物せいぶつ燃料ねんりょう工業こうぎょう 纖維素せんいそ酶 將はた纖維素せんいそ分解ぶんかい可か通過つうか發酵はっこう轉化てんか爲ため纖維素せんいそ乙おつ醇あつし的まと糖とう[88]
木質もくしつ酶（英えい语：Lignin-modifying enzyme） 對たい準備じゅんび用よう於生物せいぶつ燃料ねんりょう生產せいさん的てき生なま物質ぶっしつ進行しんこう預あずか處理しょり[88]
生物せいぶつ洗滌せんじょう劑ざい（英えい语：Biological detergent） 蛋白たんぱく酶、澱粉でんぷん酶、脂あぶら肪酶 洗あらい衣ころも或ある清きよし洗あらい餐具時じ去さ除じょ蛋白質たんぱくしつ、澱粉でんぷん、脂肪しぼう或ある油あぶら漬づけ[89]
甘露かんろ聚糖酶（英えい语：Mannanase） 去さ除じょ食物しょくもつ食品しょくひん污渍[89]
酿酒業ぎょう 淀よどみ粉こ酶、葡聚糖とう酶（英えい语：glucanase）、蛋白たんぱく酶 從したがえ麦芽ばくが中ちゅう分解ぶんかい多た醣及蛋白質たんぱくしつ[90]:150–9
βべーた-葡聚醣酶（英えい语：Betaglucanase） 提ひさげ高だか麦むぎ汁じる（英えい语：wort）和かず啤酒过滤特とく征せい[90]:545
淀よどみ粉こ葡糖苷酶及支ささえ链淀粉こ酶（英えい语：pullulanase） 製作せいさく低てい熱量ねつりょう啤酒及调整せい发酵特性とくせい[90]:575
乙おつ酰乳酸にゅうさん脫だつ羧酶（英えい语：Acetolactate decarboxylase）（ALDC） 利用りよう減少げんしょう丁ひのと二に酮形成けいせい來らい提つつみ昇のぼり发酵效率こうりつ[91]
烹饪用よう 木瓜ぼけ蛋白たんぱく酶 使つかい肉にく變へん嫰，容易ようい烹饪[92]
乳ちち品ひん業ぎょう 凝しこり乳ちち酶 在ざい奶酪生なま产過程かてい中ちゅう酸化さんか蛋白たんぱく质[93]
脂あぶら酶 製作せいさく卡芒贝尔奶酪及像罗克福ぶく干ひ酪之これ類るい的てき藍あい乾酪かんらく[94]
食品しょくひん加工かこう 淀よどみ粉こ酶 從したがえ淀よどみ粉こ製造せいぞう糖類とうるい，例れい如製作せいさく高こう果糖かとう玉だま米べい糖とう浆[95]
蛋白たんぱく酶 降くだ低ひく面めん粉こ中なか的てき蛋白質たんぱくしつ比例ひれい，例れい如用在ざい餅もち乾いぬい製造せいぞう中ちゅう[96]
胰蛋白しろ酶 製作せいさく防ぼう过敏（英えい语：hypoallergenic）的てき嬰兒えいじ食品しょくひん[96]
纤维素もと酶、果はて胶酶 澄きよし清きよし果汁かじゅう[97]
分子生物學ぶんしせいぶつがく 核酸かくさん酶、聚合酶、DNA連接れんせつ酶 藉助限げん制せい性せい核酸かくさん內切酶以及PCR技術ぎじゅつ產さん生せい重じゅう組ぐみDNA[1]:6.2
造みやつこ紙し業ぎょう 木き聚糖酶、半はん纤维素もと酶及木き质素过氧化物ばけもの酶（英えい语：lignin peroxidase） 從したがえ木き浆中ちゅう移うつり除じょ木き质素[98]
个人护理 蛋白たんぱく酶 清きよし除じょ隱かくれ形がた眼鏡めがね上じょう的てき蛋白質たんぱくしつ，防止ぼうし感染かんせん。[99]
澱粉でんぷん工業こうぎょう 淀よどみ粉こ酶 將はた淀よどみ粉こ轉換てんかん成なり葡萄糖ぶどうとう及各種かくしゅ糖とう漿[100]

医い药應用おうよう

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由よし于六大类酵素只有水解酶在人体细胞外作用，其他均ひとし在ざい细胞内ない发挥功こう能のう，所以ゆえん大だい多数たすう口くち服ふく酵素こうそ都と没ぼつ有ゆう证据有ゆう生理せいり功こう效こう或ある病理びょうり疗效。这是因いん为绝大だい部分ぶぶん的てき酵素こうそ都と是ぜ蛋白たんぱく质，而易受腸胃い道どう酸さん碱值及人体じんたい本身ほんみ消化しょうか道どう的てき消化しょうか酵素こうそ破やぶ坏。目前もくぜん有ゆう医い疗上较可靠もたれ证据的てき，只ただ有ゆう属ぞく于水解かい酶的凤梨酶，且必须藉由よし特殊とくしゅ剂型设计以肠溶衣保ほ护，才能さいのう可能かのう发挥疗效。由よし于经口こう摄入的てき胜肽或ある蛋白たんぱく质，只ただ有ゆう二肽及三肽能完整地被腸胃道吸收进入血循，所以ゆえん医い药专家か仍对此存疑そんぎ。[101]

參まいり見み

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维基共ども享とおる资源上うえ的てき相しょう关多媒体ばいたい资源：酶

參考さんこう文獻ぶんけん

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100.https://dict.revised.moe.edu.tw/dictView.jsp?ID=1123&q=1&word=酶《教育きょういく部ぶ重じゅう編へん修訂しゅうてい本ほん第だい六ろく版はん》音おと：ㄇㄟˊ

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