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蛋白たんぱく质组学がく

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  关于该学科か的てき同名どうめい杂志，请见「蛋白たんぱく质组学がく (杂志)」。
在ざい样品载体上じょう，基もと质辅助じょ激げき光こう解かい吸/电离(MALDI)质谱法ほう样品的てき机つくえ械手准じゅん备。

蛋白たんぱく质组学がく（英語えいご：proteomics，又また譯わけ作さく蛋白質たんぱくしつ體からだ學がく），是ぜ對たい蛋白たんぱく质特とく别是其结构和功こう能のう的てき大だい规模研究けんきゅう，是ぜ在ざい90年代ねんだい初期しょき，由ゆかり马克·威い尔金斯(Marc Wikins)和學わがく者しゃ們首先さき提出ていしゅつ的てき新しん名詞めいし。更さら重要じゅうよう的てき是ぜ，基もと因いん组是これ相当そうとう稳定的てき实体，而蛋白たんぱく质组通つう过与基もと因いん组的相互そうご作用さよう而不断ふだん发生着ぎ改あらため变。一いち个生命せいめい体たい在ざい其机体たい的てき不同ふどう部分ぶぶん以及生命せいめい周期しゅうき的てき不同ふどう阶段，其蛋白しろ表ひょう达可能かのう存在そんざい巨大きょだい的てき差さ异。

蛋白たんぱく质组是ぜ由ゆかり有ゆう机つくえ体たい或ある系けい统产生せい或ある修おさむ饰的整せい套蛋白しろ质。 这随着ぎ时间和わ细胞或ある有ゆう机つくえ体たい经历的てき不同ふどう要求ようきゅう或ある压力而变化か[1]。蛋白たんぱく质组学がく是ぜ一个跨学科的领域，它从人ひと类基因いん组计划的てき遗传信しん息いき中ちゅう受益じゅえき匪浅[2]，它还涵盖了りょう新しん兴的科学かがく研究けんきゅう和わ从细胞内蛋白たんぱく质组成なり，结构和わ其独特どくとく活かつ动模式しき的てき整体せいたい水平すいへい探索たんさく蛋白たんぱく质组学がく。它是功こう能のう基もと因いん组学的てき重要じゅうよう组成部分ぶぶん。

蛋白たんぱく质组学がく研究けんきゅう的てき关键技わざ术包括ほうかつ质谱分析ぶんせき、X射い线晶体からだ学がく、核かく磁共振きょうしん和わ凝しこり胶电泳およげ。

有ゆう两种蛋白たんぱく质组学がく方法ほうほう：活かつ体たい样品研究けんきゅう和重かずえ组蛋白しろ合成ごうせい。在ざい第だい二に种情形がた下か，用よう遗传工程こうてい方法ほうほう来らい克かつ隆たかし待まち合成ごうせい的てきDNA模も板ばん，以及把わ这些基もと因いん剪切到いた宿主しゅくしゅ细胞（典型てんけい的てき是ぜ细菌）中ちゅう，后きさき者しゃ被ひ培つちかえ养用于大规模蛋白たんぱく表ひょう达。

接着せっちゃく，被ひ合成ごうせい蛋白たんぱく需要じゅよう被ひ从宿主しゅくしゅ细胞中ちゅう提ひっさげ取ど和わ纯化。纯化的てき蛋白たんぱく随ずい后きさき通どおり过结晶あきら（及X-射い线晶体たい衍射）或ある核かく磁共振きょうしん来らい确定其结构。

问题的てき复杂性せい

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在ざい基もと因いん组学和わ转录组学之これ后きさき，蛋白たんぱく质组学がく是ぜ在ざい生物せいぶつ系けい统研究けんきゅう的てき下か一いち个步骤。它是比ひ基もと因いん组更为复杂，因いん为生物せいぶつ的てき基もと因いん组或多おお或ある少しょう还是恒つね定じょう的てき，但ただし是ぜ蛋白たんぱく质是细胞和わ细胞各かく不ふ相あい同どう，并且在ざい时间上じょう各かく不ふ相あい同どう。在ざい不同ふどう的てき细胞类型中ちゅう独特どくとく的てき基もと因いん被ひ表ひょう达，这意味いみ着ぎ在ざい细胞中ちゅう所しょ产生的てき即そく使し是ぜ基本きほん的てき蛋白たんぱく质组也需要じゅよう被ひ鉴定。

过去这种现象是ぜ通どおり过RNA分析ぶんせき完成かんせい的てき，但ただし发现它与蛋白たんぱく质含量りょう不ふ相あい关[3][4]。现在已やめ知ちmRNA并不总是翻こぼし译成蛋白たんぱく质[5]，并且对于给定量的りょうてきmRNA产生的てき蛋白たんぱく质的量りょう取と决于它从中ちゅう转录的てき基もと因いん和わ细胞的てき当とう前ぜん生理せいり状じょう态。蛋白たんぱく质组学がく证实了りょう蛋白たんぱく质的存在そんざい并提供ていきょう了りょう存在そんざい数量すうりょう的てき直接ちょくせつ量りょう度ど。

后きさき翻こぼし译修饰

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不ふ仅不同ふどう的てきmRNA翻こぼし译成不同ふどう的てき蛋白たんぱく质，而且很多蛋白たんぱく质被翻こぼし译后也在细胞中ちゅう会かい有ゆう非常ひじょう多た样的化か学修がくしゅう饰。这些化か学修がくしゅう饰都对蛋白しろ质的功こう能のう非常ひじょう关键。

磷酸化か修おさむ饰

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磷酸化か是ぜ一种最为常见的后翻译修饰。例れい如在很多细胞信号しんごう通路つうろ中ちゅう，很多的てき生物せいぶつ酶以及结构蛋白都しらと有ゆう磷酸化か修おさむ饰，以此可か以被更さら多た其它的てき蛋白たんぱく质识别。这种修おさむ饰常常つね发生在ざい丝氨酸さん(serine)和わ苏氨酸さん(threonine)氨基酸さん上じょう[6]。

泛素化か修おさむ饰

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该修饰可通どおり过E3泛素链接酶来进行。被ひ泛素化か修おさむ饰的蛋白たんぱく通常つうじょう会かい被ひ细胞进一いち步ほ降くだ解かい。这是一种很基本的蛋白调控基理。如果知道ともみち所有しょゆう的てき被ひ哪类泛素链接酶修饰的蛋白たんぱく家族かぞく，那な么通过研究けんきゅう细胞中ちゅう各かく种泛素もと链接酶的表ひょう达水平すいへい可か以间接せっ的てき推导出で细胞中ちゅう对应蛋白たんぱく的てき表ひょう达水平すいへい。

其它修おさむ饰

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还有很多其它的てき重要じゅうよう的てき修おさむ饰，例れい如甲きのえ基はじめ化か修おさむ饰，乙おつ酰基化か修おさむ饰，醣基化か修おさむ饰，氧化修おさむ饰，硝基化か（英えい语：Nitrosylation）修おさむ饰等。

独特どくとく的てき蛋白たんぱく质是在ざい独特どくとく的てき环境下か制作せいさく的てき

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细胞可か以在不同ふどう时间或ある在ざい不同ふどう条件下じょうけんか制せい备不同どう组的蛋白たんぱく质，例れい如在发育，细胞分化ぶんか，细胞周期しゅうき或ある癌がん变。 如上じょじょう所しょ述じゅつ，进一步增加蛋白质组复杂性，大だい多数たすう蛋白たんぱく质被经历广泛的てき翻こぼし译后修おさむ饰。

因いん此，即そく使つかい研究けんきゅう主ぬし题受到限げん制せい，“蛋白たんぱく质组学がく”研究けんきゅう也可能かのう很快变得复杂。 在ざい更さら加か雄心ゆうしん勃勃ぼつぼつ的てき环境中ちゅう，例れい如当寻找特定とくてい癌がん症しょう亚型的てき生物せいぶつ标记时，蛋白たんぱく质组学がく科学かがく家か可能かのう会かい选择研究けんきゅう来らい自じ多た个癌症しょう患者かんじゃ的てき多た个血清けっせい样本，以最大さいだい限度げんど地ち减少混こん杂因素もと并解释实验噪音おん[7]。 因よし此，有ゆう时需要よう复杂的てき实验设计来らい解かい释蛋白しろ质组的てき动态复杂性せい。

研究けんきゅう蛋白たんぱく质的方法ほうほう

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在ざい蛋白たんぱく质组学がく中ちゅう，有ゆう多た种方法ほうほう可か以研究けんきゅう蛋白たんぱく质。 通常つうじょう，可か以通过使用しよう抗体こうたい（免疫めんえき测定）或ある质谱法ほう检测蛋白たんぱく质。 如果分析ぶんせき复杂的てき生物せいぶつ样品，需要じゅよう在ざい定量ていりょう斑点はんてん印しるし迹分析ぶんせき(quantitative dot blot analysis) (缩写：qdb) （页面存そん档备份，存そん于互联网档案あん馆）中ちゅう使用しよう非常ひじょう特とく异的抗体こうたい，或ある者もの在ざい检测步ふ骤之前ぜん需要じゅよう使用しよう生せい化か分ぶん离，因いん为样品ひん中ちゅう的てき分析ぶんせき物ぶつ太ふとし多た而无法ほう进行 准じゅん确的检测和わ量りょう化か。

蛋白たんぱく质组学がく的てき实际应用

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人ひと类基因いん和わ蛋白たんぱく质研究けんきゅう的てき一个主要发展是鉴定用于治疗疾病的潜在新药。这依赖于基もと因いん组和蛋白たんぱく质组信しん息いき来らい识别与疾病しっぺい相しょう关的蛋白たんぱく质，然しか后きさき计算机つくえ软件可か以将其用作さく新しん药物的てき靶标。例れい如，如果某ぼう种蛋白しろ质与疾病しっぺい有ゆう关，则其3D结构提供ていきょう了りょう设计药物以干扰蛋白しろ质作用よう的てき信しん息いき。适合酶的活性かっせい位い点てん但ただし不能ふのう被ひ酶释放的てき分子ぶんし使し酶失活かつ。这是新しん药物发现工具こうぐ的てき基もと础，旨むね在ざい寻找新しん的てき药物来らい灭活与あずか疾病しっぺい有ゆう关的蛋白たんぱく质。由よし于发现个体たい之の间存在そんざい遗传差さ异，研究けんきゅう人じん员希望きぼう利用りよう这些技わざ术开发出对个体たい更さら有效ゆうこう的てき个人化か药物[8]。

蛋白たんぱく质组学がく还用于揭示けいじ复杂的てき植物しょくぶつ - 昆虫こんちゅう相互そうご作用さよう，这有助じょ于识别参与さんよ植物しょくぶつ对食草くさ动物的てき防御ぼうぎょ反はん应的候こう选基因いん[9][10][11]。

相互そうご作用さよう蛋白たんぱく质组学がく和わ蛋白たんぱく质网络

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相互そうご作用さよう蛋白たんぱく质组学がく(Interaction proteomics)是ぜ对蛋白しろ质相互そうご作用さよう的てき分析ぶんせき，从二元相互作用的规模到蛋白质组或整个网络。 大だい多数たすう蛋白たんぱく质通过蛋白質たんぱくしつ交互こうご作用さよう来らい发挥作用さよう，相互そうご作用さよう蛋白たんぱく质组学がく的てき一个目标是识别二元蛋白质相互作用，蛋白たんぱく质复合体がったい，和わ相互そうご作用さよう组（英えい语：Interactome）。

有ゆう几种方法ほうほう可か以探测蛋白しろ质之间的相互そうご作用さよう。 尽つき管かん最さい传统的てき方法ほうほう是ぜ酵母こうぼ菌きん雙そう雜ざつ合あい系統けいとう分析ぶんせき，一种强大的新兴方法是亲和纯化，然しか后きさき使用しよう标记的てき蛋白たんぱく质(Protein tag)诱饵进行蛋白たんぱく质质谱法ほう分析ぶんせき。 其他方法ほうほう包括ほうかつ表面ひょうめん等とう离子共振きょうしん（SPR）[12][13]，蛋白たんぱく质微阵列，双そう极化干涉かんしょう法ほう（英えい语：Dual-polarization interferometry），微ほろ尺度しゃくど热泳（英えい语：Microscale thermophoresis），和かず实验性せい的てき方法ほうほう，例れい如噬菌体たい展示てんじ技わざ术和かず计算机つくえ模も拟计算さん方法ほうほう。

蛋白たんぱく质-蛋白たんぱく质相互そうご作用さよう的てき知ち识对于生物せいぶつ网络和わ系けい统生物せいぶつ学がく特とく别有用よう，例れい如在细胞信号しんごう传送级联和わ基もと因いん调控网络（英えい语：Gene regulatory network）（GRN，其中蛋白たんぱく质-DNA相互そうご作用さよう的てき知ち识也能のう提供ていきょう信しん息いき）中ちゅう。 蛋白たんぱく质相互そうご作用さよう的てき全ぜん蛋白たんぱく质组分析ぶんせき以及将はた这些相互そうご作用さよう模も式しき整合せいごう到いた更さら大だい的てき生物せいぶつ网络中なか，对于理解りかい系けい统水平すいへい的てき生物せいぶつ学がく至いたり关重要じゅうよう[14][15]。

表おもて达蛋白しろ质组学がく

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表おもて达蛋白しろ质组学がく(Expression proteomics)包括ほうかつ蛋白たんぱく质表达的大だい规模分析ぶんせき。 它有助じょ于鉴定てい特定とくてい样品中ちゅう的てき主要しゅよう蛋白たんぱく质，以及相しょう关样品ひん（如患病びょう组织与健康けんこう组织）中ちゅう差さ异表达的那な些蛋白しろ质。 如果仅在患病的てき样品中ちゅう发现蛋白たんぱく质，则它可か以作为有用よう的てき药物靶标或ある诊断标记。 具有ぐゆう相しょう同どう或ある相似そうじ表ひょう达谱的てき蛋白たんぱく质也可能かのう在ざい功こう能のう上相かみや关。 表おもて达蛋白しろ质组学がく中ちゅう使用しよう了りょう诸如2D-PAGE和わ质谱法ほう之これ类的技わざ术[16]。

生物せいぶつ标记

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主しゅ条目じょうもく：生物せいぶつ标记

美国びくに国立こくりつ卫生研究けんきゅう院いん已やめ将しょう生物せいぶつ标记(Biomarker)定てい义为“一种客观测量和评估的特征，作さく为正常つね生物せいぶつ过程，致病过程或ある对治疗干预的药理学がく反はん应的指ゆび标”[17][18]。

了解りょうかい蛋白たんぱく质组，每まい种蛋白しろ质的结构和かず功いさお能のう以及蛋白たんぱく质-蛋白たんぱく质相互そうご作用さよう的てき复杂性せい对于开发未来みらい最さい有效ゆうこう的てき诊断技わざ术和疾病しっぺい治ち疗方法ほう至いたり关重要じゅうよう。 例れい如，蛋白たんぱく质组学がく在ざい鉴定候こう选生物せいぶつ标记物ぶつ（体液たいえき中ちゅう对诊断だん有ゆう价值的てき蛋白たんぱく质），鉴定免疫めんえき应答靶向的てき细菌抗原こうげん以及鉴定可能かのう的てき感染かんせん性せい或ある肿瘤性せい疾病しっぺい的てき免疫めんえき组织化学かがく标记物ぶつ方面ほうめん非常ひじょう有用ゆうよう[19]。

蛋白たんぱく质组学がく的てき一个有趣用途是使用特定的蛋白质生物标志物来诊断疾病。 许多技わざ术允许测试在特定とくてい疾病しっぺい期き间产生せい的てき蛋白たんぱく质，这有助じょ于快速そく诊断疾病しっぺい。 技わざ术包括ほうかつ西方にしかた墨ぼく點てん法ほう，免疫めんえき组织化学かがく染色せんしょく，酶联免疫めんえき吸附试验（ELISA）或ある质谱法ほう[20][21]。 分泌ぶんぴつ蛋白たんぱく质组学がく（英えい语：Secretomics）(Secretomics)是ぜ利用りよう蛋白たんぱく质组学がく方法ほうほう研究けんきゅう分泌ぶんぴつ蛋白たんぱく（英えい语：Secretory protein）和わ分泌ぶんぴつ途と径みち的てき蛋白たんぱく质组学がく的てき子こ领域，最近さいきん已やめ成なり为发现疾病びょう生物せいぶつ标志物的ぶってき重要じゅうよう工具こうぐ[22]。

蛋白たんぱく质基因いん组学

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在ざい蛋白たんぱく质基因いん组学（英えい语：proteogenomics）(Proteogenomics)中ちゅう，蛋白たんぱく质组学がく技わざ术（例れい如质谱法ほう）用よう于改善かいぜん基もと因いん注ちゅう释。 对基もと因いん组和わ蛋白たんぱく质组进行并行分析ぶんせき有ゆう助じょ于发现翻译后修おさむ饰和蛋白たんぱく质水解かい事件じけん[23]，特とく别是在ざい比ひ较多个物种时（比ひ较蛋白しろ质组学がく，comparative proteogenomics）[24]。

结构蛋白たんぱく质组学がく

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结构蛋白たんぱく质组学がく(Structural proteomics)包括ほうかつ对蛋白しろ质结构的大だい规模分析ぶんせき。 它可以比较蛋白しろ质结构并帮助鉴定新しん发现基もと因いん的てき功こう能のう。 结构分析ぶんせき还有助じょ于理解りかい药物在ざい何なん处与蛋白たんぱく质结合あい，并显示しめせ蛋白たんぱく质在何なん处相互そうご作用さよう。 可か以使用しよう不同ふどう的てき技わざ术（例れい如X射い线晶体からだ学がく和わNMR光こう谱学）来らい达成这种理解りかい[16]。

期き刊かん

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许多期き刊かん致力于蛋白しろ质组学がく和わ相しょう关领域いき。 请注意ちゅうい，处理蛋白たんぱく质的期き刊かん通常つうじょう更さら侧重于结构和功こう能のう，而蛋白しろ质组学期がっき刊かん则更侧重于对整せい个蛋白しろ质组或ある至いたり少しょう大量たいりょう蛋白たんぱく质进行ぎょう大だい规模分析ぶんせき。 下面かめん列れつ出で了りょう一些更重要的功能（及其出版しゅっぱん商しょう）。

参まいり见

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蛋白たんぱく质数据すえ库
研究けんきゅう中心ちゅうしん

参考さんこう文献ぶんけん

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引用いんよう

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  1. ^ Anderson, Johnathon D.; Johansson, Henrik J.; Graham, Calvin S.; Vesterlund, Mattias; Pham, Missy T.; Bramlett, Charles S.; Montgomery, Elizabeth N.; Mellema, Matt S.; Bardini, Renee L. Comprehensive Proteomic Analysis of Mesenchymal Stem Cell Exosomes Reveals Modulation of Angiogenesis via Nuclear Factor-KappaB Signaling. Stem Cells. 2016-03-01, 34 (3): 601–613 [2018-04-02]. ISSN 1549-4918. PMID 26782178. doi:10.1002/stem.2298. （原始げんし内容ないよう存そん档于2017-09-29） （英えい语）. 
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来らい源みなもと

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书籍
  • 《新しん药发现开发技术平台だい》，2007年版ねんばん，高等こうとう教育きょういく出版しゅっぱん社しゃ, ISBN 978-7-04-022039-1
  • 《新しん药药物ぶつ靶标开发技わざ术》，2006年版ねんばん，高等こうとう教育きょういく出版しゅっぱん社しゃ, ISBN 7-04018953-4
  • 《临床蛋白たんぱく质组学がく》，2008年版ねんばん，科学かがく出版しゅっぱん社しゃ, ISBN 9787030206268
  • 《蛋白たんぱく质组学がく》，2003年版ねんばん，科学かがく出版しゅっぱん社しゃ, ISBN 9787030108647
  • 《蛋白たんぱく质组学がく: 从序列じょれつ到いた功こう能のう》，2002年版ねんばん，科学かがく出版しゅっぱん社しゃ, ISBN 9787030107473
  • 《生物せいぶつ技術ぎじゅつ概論がいろん》 第だい4版はん 新しん文京ぶんきょう出版しゅっぱん社しゃ ISBN 978-986-236-714-8

外部がいぶ链接

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查看维基词典中なか的てき词条「蛋白たんぱく质组学がく」。
維基教科書きょうかしょ中なか的てき相關そうかん電子でんし教程きょうてい：蛋白たんぱく质组学がく
组学主しゅ题
基もと因いん組ぐみ學がく
生物せいぶつ信しん息いき学がく
结构生物せいぶつ学がく
研究けんきゅう工具こうぐ
机つくえ构
各地かくち
学がく术
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