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蛋白たんぱく质结构

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蛋白质结构
蛋白たんぱく质结构

蛋白たんぱく质结构ゆび蛋白たんぱく分子ぶんしてきそら间结构。さく为一类重要じゅうようてき生物せいぶつ大分おおいた蛋白たんぱく质主ようゆかりひとし化学かがく元素げんそ组成。绝大部分ぶぶん蛋白たんぱく质都よし20种不同ふどうてきLがたαあるふぁ氨基さん连接形成けいせいてき聚合ぶつただし存在そんざい另外两种つね见氨もとさん硒半胱氨さん吡咯赖氨さん参与さんよいた极少すうてき蛋白たんぱく合成ごうせいちゅう(其翻译机せい也不どう于61种密码子)。ざい形成けいせい蛋白たんぱく质后,这些氨基またしょう为残もと

蛋白たんぱく质和これ间的かいげん并不很清晰,有人ゆうじんもと于发挥功のうせい作用さようてき结构いきところ需的ざん基数きすう认为,わかざん基数きすうしょう于40,就称为多肽或肽。

よう发挥生物せいぶつがくこうのう蛋白たんぱく需要じゅようせいおり为一个特定とくてい构型,主要しゅようどおり过大量的りょうてききょう相互そうご作用さよう(如氢键离子键范德华力疏水そすい作用さようらい实现;此外,ざいいち些蛋しろ质(とく别是分泌ぶんぴつせい蛋白たんぱく质)おりなかそう硫鍵也起いた关键作用さよう。为了从分水平すいへいじょう了解りょうかい蛋白たんぱく质的作用さようつくえせい常常つねづね需要じゅよう测定蛋白たんぱく质的さん维结构。よし研究けんきゅう蛋白たんぱく质结构而发展おこりらいりょう结构生物せいぶつがくさいようりょう包括ほうかつX线晶からだがくかく共振きょうしん以及ひや冻电镜(cryo-EM)とうわざ术来解析かいせき蛋白たんぱく质结构。

一定数量的残基对于发挥某一生物せいぶつ化学かがくこうのう必要ひつようてき;40-50个残もと通常つうじょういち个功のうせい结构いき大小だいしょうてき下限かげん蛋白たんぱく质大しょうてき范围以从这样一个下限一直到数千个残基。目前もくぜん估计てき蛋白たんぱく质的平均へいきん长度ざい不同ふどうてきぶつ中有ちゅううしょ别,一般いっぱん约为200-380个残もと,而かく生物せいぶつてき蛋白たんぱく平均へいきん长度原核げんかく生物せいぶつ长约55%。[1]さらだいてき蛋白たんぱく质聚合体がったい以通过许おお蛋白たんぱく质亚もと形成けいせい;如由すうせんはだ动蛋しろ分子ぶんし聚合形成けいせい蛋白たんぱく纤维。

蛋白たんぱく质三维结构的三种显示方式。图中蛋白たんぱく质为磷酸へいとう异构酶(triose phosphate isomerase)。ひだり:显示全部ぜんぶ原子げんし,并以原子げんし类型标色(碳原子げんし为蓝绿色,氧原子げんし为红しょく,氮原子げんし为蓝しょく);ちゅうただ显示ぬし链构ぞう,以级结构类型标色(αあるふぁ螺旋らせん为紫しょくβべーたおり为黄しょく);みぎ:显示“溶剂及表めん”,以残もと类型标色(酸性さんせい氨基さん为红しょく,碱性氨基さん为蓝しょく,极性氨基さん为绿しょく极性氨基さん为白しょく)。
蛋白质一级结构蛋白质二级结构蛋白质三级结构蛋白质四级结构
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蛋白たんぱく质结构てき交互こうごしき图像,以PCNA为演しめせ。(PDB 1AXC)


不同ふどう层次てき蛋白たんぱく质结构

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蛋白たんぱく质结构,从一级结构到四级结构

蛋白たんぱく质的分子ぶんし结构划分为四级,以描じゅつ不同ふどうてき方面ほうめん

じょりょう这些结构层次,蛋白たんぱく质可以在个类结构ちゅう转换,以行使こうし生物せいぶつがくこうのう。对于こうのうせいてき结构变化,这些三级或四级结构通常用化学かがく构象进行描述,而相应的结构转换就被しょう为构ぞう变化。

一级结构是通过きょう价键肽键形成けいせい生物せいぶつたいちゅう肽键てき形成けいせい发生ざい蛋白たんぱく生物せいぶつ合成ごうせいてきこぼし骤。氨基さん链的两端,すえまつはし自由じゆうもとてき成分せいぶんふん别以“N末端まったん”(ある氨基はし”)かず“C末端まったん”(ある羧基はし”)らい表示ひょうじ

てい义不どう类型てき二级结构有不同的方法,[2][3][4]さい常用じょうようてき方法ほうほうどおり过主链原子げんし间的氢键てき排列はいれつ方式ほうしきらい判断はんだんてき。而在蛋白たんぱく质完ぜんおり叠的じょう态下,这些氢键以得いた稳定。

三级结构主要是通过结构“とく异性”相互そうご作用さようらい形成けいせいしか而,ただゆうとう蛋白たんぱく质结构域どおり过“とく异性”相互そうご作用さよう(如盐桥,氢键以及侧链间的うずたか积作よう固定こていいたあい位置いちしょ形成けいせいてき三级结构才能稳定。对于细胞外周がいしゅう蛋白たんぱく硫键おこりいたりょう关键てき稳定作用さよう;而对于细胞内蛋白たんぱく质,则很しょう硫键,いん原生げんせいちゅう还原环境,不利ふり硫键てき形成けいせい[5]

氨基さん结构

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组成蛋白たんぱく质的αあるふぁ-氨基さん单位,またたたえ为氨もとさんざんもと。R表示ひょうじざんもとてき侧链。
CO-R-Nほう

αあるふぁ-氨基さんよし一个所有氨基酸类型中都含有的共同部分(形成けいせい蛋白たんぱく质的ぬし链)一个对每一类氨基酸都不同的侧链所组成。如右图所しめせ,“Cαあるふぁ原子げんし接着せっちゃく4个不どう类别てき原子げんしあるもといち个氨もといち个羧もといち个氢原子げんし(图中略ちゅうりゃく原子げんしいち个条侧链(もちい“R”表示ひょうじ,以代表だいひょうかく不同ふどうてき氨基さんてき侧链)。不完全ふかんぜん符合ふごう这一特性的一个特例是脯氨さん,其Cαあるふぁ原子げんしぼつゆう连接氢原子げんし而是侧链取だいよし于连接着せっちゃく不同ふどうてき4个基团,这就使氨基さんゆうりょう手性てしょうただしだい多数たすう蛋白たんぱく质都同一どういつ构型てき左手ひだりてがたてきどう手性てしょう)。よし于甘氨酸ぼつゆう侧链(あるもの说侧链为いち个氢原子げんし),いん此没ゆう手性てしょう左手ひだりてがたてき氨基さん以用いち个简单的“CORN”ほう则来记忆:以氢原子げんしざいまえらいCαあるふぁ原子げんし,其他さん个基团“CO-R-N”以顺时针方向ほうこうはいぬの。 侧链决定りょう20种αあるふぁ-氨基さんてき化学かがくせい质,具体ぐたい如下ひょう

ざんもと名称めいしょう さん字母じぼ
だい
单字はは
だい
あい对丰
(%) E.C.
分子ぶんしりょう pKa[6] VdWからだ
(ų)
带电(C),
极性(P),
疏水そすいせい(H)
へい氨酸(Alanine) ALA A 13.0 71   67 H
せい氨酸(Arginine) ARG R 5.3 157 12.5 148 C+
てんふゆ酰胺(Asparagine) ASN N 9.9 114   96 P
てんふゆ氨酸(Aspartate) ASP D 9.9 114 4.5 91 C-
はん胱氨さん(Cysteine) CYS C 1.8 103 8.3 86 P
たに氨酸(Glutamate) GLU E 10.8 128 4.5 109 C-
たに氨酰胺(Glutamine) GLN Q 10.8 128   114 P
あま氨酸(Glycine) GLY G 7.8 57   48  
组氨さん(Histidine) HIS H 0.7 137 6.8 118 P,C+
异亮氨酸(Isoleucine) ILE I 4.4 113   124 H
あきら氨酸(Leucine) LEU L 7.8 113   124 H
赖氨さん(Lysine) LYS K 7.0 129 11.1 135 C+
きのえ硫氨さん(Methionine) MET M 3.8 131   124 H
苯丙氨酸(Phenylalanine) PHE F 3.3 147   135 H
脯氨さん(Proline) PRO P 4.6 97   90 H
丝氨さん(Serine) SER S 6.0 87   73 P
苏氨さん(Threonine) THR T 4.6 101   93 P
いろ氨酸(Tryptophan) TRP W 1.0 186   163 P
酪氨さん(Tyrosine) TYR Y 2.2 163 9.8 141 P
缬氨さん(Valine) VAL V 6.0 99   105 H

もと化学かがくせい质的不同ふどう以将20种天然てんねん氨基さんぶんなり个类别。重要じゅうようてきかげ因子いんし侧链带电せい/疏水そすいせい大小だいしょうとう不同ふどう侧链ざい水溶液すいようえき环境ちゅうてき相互そうご作用さようざい塑造维持蛋白たんぱく质结构中ふんえんじ重要じゅうようてきかくしょく疏水そすいせいてき侧链趋向于被つつみうめ于蛋しろ质内形成けいせい疏水そすい核心かくしん,稳定蛋白たんぱく质结构;而亲水性すいせいてき侧链则更てき暴露ばくろ于溶剂中。疏水そすいせいてきざんもと包括ほうかつあきら氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸缬氨さん以及疏水そすいせいしょう对较じゃくてきあま氨酸、へい氨酸、いろ氨酸かぶと硫氨さん。带电侧链对于蛋白たんぱく质结构的稳定せい非常ひじょう重要じゅうようつう过不どう带电侧链形成けいせい离子键可以稳てい结构,而如はて结构内部ないぶゆう未配みはい对的带电侧链则会だいだい减弱结构てき稳定せい;此外,带电ざんもとゆう很强てき亲水せい通常つうじょう于蛋しろ质表めん。带正电的ざんもとゆう赖氨さんかずきよし氨酸,ゆう时组氨酸也带せい电荷;带负电的ざんもと为谷氨酸かずたかしふゆ氨酸。其余てき氨基さん一般有带不同功能基团的较小的亲水侧链。如丝氨酸苏氨さん侧链带羟もとたに氨酰胺和てんふゆ酰胺带酰胺基。一些氨基酸具有特殊性质,如两个半胱氨さん间能够通过侧链上てき巯基ども价连せっ形成けいせい硫键,脯氨さん为环じょう且构ぞう固定こていあま氨酸为最小さいしょう氨基さん且构ぞうさい变性。

肽键

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两个氨基さんどおり脱水だっすい形成けいせい肽键
めんかくφふぁいψぷさいてき图示。其中黄色おうしょく部分ぶぶん显示てき肽平めん,而R1R2ふん表示ひょうじ左右さゆう两个ざんもとてき侧链。

两个氨基さん以通过ちぢみあい反應はんのう结合ざい一起かずき,并在两个氨基さん形成けいせい肽键。而不断ふだんじゅう复这一反应就可以形成一条很长的残基链(そく肽链)。这一はん应是ゆかりかくとうからだざいこぼし进程ちゅうしょ催化てき。肽键虽然单键ただし具有ぐゆう部分ぶぶんてきそうせい质(ゆかりC=Oそう键中てきπぱい电子うんあずかN原子げんしじょうてき共用きょうよう电子对发生共振きょうしん导致),いん此C-N键(そく肽键)不能ふのう旋转,从而连接ざい肽键两端てきもと团处于一个平めんじょう,这一平面就被称为肽平めん。而对应的肽めんかくφふぁい(肽平めん绕N-Cαあるふぁ键的旋转かくψぷさい(肽平めん绕Cαあるふぁ-C1键的旋转かくゆう一定的取值范围;一旦所有残基的二面角确定下来,蛋白たんぱく质的ぬし链构ぞう也就ずい确定。すえまい个残もとてきφふぁいψぷさいらい做图,就可以得いたひしげゆかり形成けいせいどう一类二级结构的残基的二面角的值都限定在一定范围内,いん此在ひしげ图上就可以大致分べんざんもと参与さんよ形成けいせい哪一类二级结构。下表かひょうれつりょう肽键与对应类型单键以及氢键键长まと较。

肽键 平均へいきん长度 单键 平均へいきん长度 氢键 平均へいきん长度(±30)
Cαあるふぁ - C 153 pm C - C 154 pm O-H --- O-H 280 pm
C - N 133 pm C - N 148 pm N-H --- O=C 290 pm
N - Ca 146 pm C - O 143 pm O-H --- O=C 280 pm

いち级结构

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肽或蛋白たんぱく质的氨基さん序列じょれつあるざんもと序列じょれつしょう蛋白たんぱく质一级结构ざんもとてき标号总是从蛋しろ质的氨基はしぼつゆう参与さんよ形成けいせい肽键)开始。蛋白たんぱく质一级结构以通过测てい其对应的もといんさらじゅん确地说是开放阅读かまちてき碱基序列じょれつらい间接确定(まいりこぼし),ただし对于转录きさきおさむこぼし译后おさむ,如硫键形成けいせい磷酸とうもとひとし通常つうじょう认为一级结构的组成信息),则无ほうどおり过这种翻译法らい测定;此外,也可以通过ほこりとく曼降解法かいほうある连续质谱らい对蛋しろ质样ひん进行直接ちょくせつ测序。

蛋白たんぱく质一级结构简图。

级结构

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αあるふぁ-にし旋与氢键(黄色おうしょくてん

はやざい1951ねんだい一个蛋白质结构解出前7ねんあわびりんかずてきどうこと利用りようやめ知的ちてき键长键角提出ていしゅつりょうαあるふぁ螺旋らせんβべーたおりてき结构。[7]αあるふぁ螺旋らせんβべーたおり叠都はたしゅ链上てき氢键きょうたい受体饱和てきいち种方しき。这两个蛋白たんぱく级结构仅依赖于ぬし链骨そく所有しょゆう氨基さんてき共同きょうどう部分ぶぶん,这就かい释了为什么这两个蛋白たんぱく质二级结构频繁地出现于大多数的蛋白质结构中。ずい越来ごえくえつてき蛋白たんぱく质结构得いた解析かいせきさらてき蛋白たんぱく质二级结构被发现,如各类Loop其他形式けいしきてき螺旋らせん蛋白たんぱく质二级结构都有自己独特的几何构架,そくめんかくψぷさいφふぁいゆう特定とくていてき值,处于Ramachandran图的特定とくてい区域くいき蛋白たんぱく质二级结构还包括转角、Loop其他一些不常见的二级结构元素(如310螺旋らせんとう)。じょりょうゆう规则てき级结构以がいしゅ链骨てき其他部分ぶぶん就被しょう无规则卷きょく

从侧めんいちαあるふぁ螺旋らせん紫色むらさきいろ细线表示ひょうじ氢键。
从羧もとはしいちαあるふぁ螺旋らせん
两条はん平行へいこうてきβべーた链所形成けいせいてきβべーたおり叠,きょ线表示ひょうじ氢键,表示ひょうじ从氨もとはしいた羧基はしてき方向ほうこう

さん级结构

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蛋白たんぱく质二级结构元素通常被折叠为一个紧密形态,元素げんそ间以かく种类がたてき环(loop)かず转角しょう连。蛋白たんぱくさん级结构てき形成けいせい驱动りょく通常つうじょう疏水そすいざんもとてきつつみうめただし其他相互そうご作用さよう,如氢键、离子键和硫键ひとしどう样也以稳じょうさん级结构。蛋白たんぱくさん级结构包括ほうかつ所有しょゆうてききょう相互そうご作用さよう包括ほうかつ级结构),并定义了蛋白たんぱく质的整体せいたいおり叠,对于蛋白たんぱく质功のうらい说是いたり重要じゅうようてき

よん级结构

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蛋白たんぱく质四级结构是由两个或多个多肽链通过相互作用形成的结构。其中,单独てき一条链就被称为亚基所有しょゆうてき蛋白たんぱく质都ゆうよん级结构,许多蛋白たんぱく以以单体形式けいしきらい发挥こうのう蛋白たんぱく质四级结构てき稳定せいあずか其三级结构处于同一水平。两个ある个亚もと形成けいせいてき复合ぶつ统称为多聚体(multimer),如果两个亚基则称聚体あるたい(dimer),三个亚基称三聚体或三体(trimer),以此类推。如果聚体为相どうてき亚基组成,则加じょうどうみなもと(homo-)”さく为前缀,たん则用“异源(hetero-)”,如同げん二聚体或异源三聚体。

侧链构象

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赖氨さん侧链じょうてき原子げんしてき命名めいめい

ざんもと侧链じょうてき原子げんしすえまれ腊字ははひょうてき顺序(αあるふぁβべーたγがんまδでるたεいぷしろんとうらい命名めいめい,如Cαあるふぁゆびてき对应ざんもとじょうさい接近せっきん羰基てき原子げんし,而Cβべーた则是接近せっきんてき。Cαあるふぁ通常つうじょう认为ぬし链骨てき组成原子げんし。这些原子げんし间的键对应的二面角则相应以χ1、χかい2、χかい3とうらい命名めいめい,如赖氨酸侧链じょうだいいち个碳原子げんしそくCαあるふぁCβべーた间共价键てきめんかくχかい1。侧链以有不同ふどうてき构象,まい一种类型的残基都有几种比较稳定的侧链构象。[8]

结构いき、结构たいあずかおり叠类がた

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蛋白たんぱく质结构域。这两个显しめせ蛋白たんぱく质结构都ゆう一个共同的结构域(栗色くりいろ), PH 结构いきえいPleckstrin homology domain, 它参与さんよ phosphatidylinositol (3,4,5)-trisphosphate绑定。

蛋白たんぱく质经つね描述为由几个结构单元しょ构成。这些结构单位包括ほうかつ结构いきたいかずおり叠。つきかんかく生物せいぶつからだ以表达数万种不同的蛋白质,ただし对应てき结构いきたいあずかおり叠类がたてき数量すうりょう却少とく。一种合理的解释是,这是进化てき结果;いん为基いんあるもといんてきいち部分ぶぶん以在もといんうちばいあるうつり动。也就说,つうもといんじゅう,一个结构域可以从相应蛋白质Aうつり动到ほん具有ぐゆう此结构域てき蛋白たんぱく质Bうえ,而其发生てき进化驱动りょく可能かのうよし于该结构いき对应てき生物せいぶつがくこうのう趋向于被蛋白たんぱく质Bしょ利用りよう

蛋白たんぱく质结构域

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许多蛋白たんぱく质都以被ぶん为多个结构组なり单元,蛋白たんぱく质结构域(Protein domains)就是这样一个组成单元。结构いき一般可以自稳定,且常つね独立どくりつ进行蛋白たんぱく质折叠,而不需要じゅよう蛋白たんぱく质其部分ぶぶんてき参与さんよ;很多结构いきみやこゆう自己じこ独特どくとくてき生物せいぶつがくこうのう。很多结构いき并不いちもといんあるもといん家族かぞく对应蛋白たんぱく质的独特どくとく结构单元,而往往是许多类蛋しろ质的共同きょうどう结构单元。よし为它们所属しょぞくてき蛋白たんぱく质的生物せいぶつがくこうのうちゅううらないすえ显着地位ちい蛋白たんぱく质结构域通常つうじょう命名めいめい挑选出来でき; れい如,“钙调蛋白たんぱくてき结合结构いき”。あるもの以几类最はつ发现此结构域てき蛋白たんぱく名称めいしょう衍生而来,れいPDZ结构いきえいPDZ domain最初さいしょ发现于PSD95、DlgAZO-1这三个蛋白质)。よし于结构域自身じしん以稳てい存在そんざいいん此可以将不同ふどうげんてき结构いきどおりもといん工程こうていひと为地结合ざい一起かずき形成けいせい融合ゆうごう蛋白たんぱくえいFusion protein

结构たい序列じょれつたい

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结构たい(structural motif)序列じょれつたいえいSequence motifゆびざい大量たいりょう不同ふどう蛋白たんぱく质中发现てき蛋白たんぱく质的三维结构或氨基酸序列的短的片断。结构たい一种结构组成单元,它是よし几个二级结构的特定组合(如螺旋らせん-てんかく-螺旋らせんしょ组成;这些组合またしょうちょう级结构。结构たい往往おうおう还包含有がんゆう长度不同ふどうてきloop

蛋白たんぱく质折叠

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おり叠类がた则指てき整体せいたいてき结构排列はいれつ类型,如螺旋らせんたばβべーたおけ罗斯曼折叠あるゆかり蛋白たんぱく质数すえ库结构分类えいStructural Classification of Proteins databaseちゅう提供ていきょうてき不同ふどうてきおり叠。[9]


从一级结构到更高级结构的过程就被称为蛋白たんぱく质折叠。一个序列特定的多肽链(おり叠之まえてき蛋白たんぱく质一般都被称为多肽链)一般折叠为一种特定构象(またたたえ天然てんねん构象);ただしゆう时可以折叠为一种以上的构象,且这些不どう构象具有ぐゆう不同ふどうてき生物せいぶつがく活性かっせいざいかく细胞うち,许多蛋白たんぱく质的せい确折叠需要じゅよう分子ぶんしともてき帮助。

蛋白たんぱく质折叠前きさき

结构ぶん

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对蛋しろ质结构进ぎょうぶん类的方法ほうほうゆう种,ゆう个结构数すえ库(包括ほうかつSCOPえいStructural Classification of Proteins databaseCATHえいCATHFSSPすうすえ提供ていきょう不同ふどうてき结构ぶん类。ぶん别采よう不同ふどうてき方法ほうほう进行结构ぶん类。そん蛋白たんぱく质结构的PDBかずすえ库中就引ようりょうSCOPてきぶん类。对于だい多数たすうやめぶん类的蛋白たんぱく质结构来说,SCOPえいStructural Classification of Proteins databaseCATHえいCATHFSSPまとぶん类是しょうどうてきただしざい一些结构中还有所区别。

结构测定

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蛋白たんぱく质数すえ(PDB)ちゅう蛋白たんぱく质结构的いち些例
按方ほう和年かずとし份确てい蛋白たんぱく质结构的そくりつ

ざい专门そん储蛋しろ质和核酸かくさん分子ぶんし结构てき蛋白たんぱく质数すえなか接近せっきん90%てき蛋白たんぱく质结构是ようX线晶からだがくてき方法ほうほう测定てき[10]。X线晶からだがく以通过测てい蛋白たんぱく分子ぶんしざいあきらたいちゅう电子密度みつどてきそら分布ぶんぷざい一定分辨率下解析蛋白质中所有原子的三维坐标。だい约9%てきやめ蛋白たんぱく质结构是どおりかく共振きょうしんわざ术测じょう[10]。该技术还可用かよう于测てい蛋白たんぱく质的级结构。蛋白たんぱく质二级结构的组成可以通过しょくせい测定。动光谱法也可よう于表せい肽,肽和蛋白たんぱく质的构象[11]二维红外光谱えいTwo-dimensional infrared spectroscopyやめなり研究けんきゅう不能ふのうよう其他方法ほうほう研究けんきゅうてきやわらせい肽和蛋白たんぱく质的结构てきゆう价值てき方法ほうほう[12][13]低温ていおん电子显微镜(Cryo-electron microscopy)近年きんねんらい兴起てき一种获得低分辨率(てい于5ほこり蛋白たんぱく质结构的方法ほうほう,该方ほう最大さいだいてき优点适用于大がた蛋白たんぱく质复ごうぶつ(如病毒びょうどくそと壳蛋しろかくとうからだるい澱粉でんぷん蛋白たんぱく纤维)てき结构测定;并且ざい一些情况下也可获得较高分辨率的结构,如具有ぐゆうだか对称せいてき病毒びょうどくがい壳和まく蛋白たんぱく维晶たい[14][15]

近年きんねんらいずい结构もといん组学てき兴起,大量たいりょうてき蛋白たんぱく质结构获とくりょう测定,为研究けんきゅう蛋白たんぱく质的作用さようつくえ提供ていきょうりょう重要じゅうようてき结构しんいき

结构预测

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测定蛋白たんぱく序列じょれつ测定蛋白たんぱく质结构容易よういとく,而蛋しろ质结构可以给序列じょれつとくてき关于其功のうつくえせいてきしんいきよし此,许多かた法被はっぴよう于从序列じょれつ预测结构。

  • 二级结构预测
  • 三级结构预测
    • どうみなもとけん需要じゅようゆうどうみなもとてき蛋白たんぱく三级结构为基础进行预测。
    • Threadingほう
    • “从头开始”(Ab initio):ただ需要じゅよう蛋白たんぱく序列じょれつそく进行结构预测。よし于运さんりょうだい需要じゅようゆうちょう级计さんつくえらい进行,あるさいよう分布ぶんぷしき计算,如Rosetta@homeひとし
  • 四级结构预测:主要しゅよう预测蛋白たんぱく质-蛋白たんぱく质之间的相互そうご作用さよう方式ほうしき

あい关软けん

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あずか蛋白たんぱく质结构相关的软件ゆう很多,主要しゅようぶん为以几类:

さら软件以在ExPASy Proteomics tools页面そん档备份そん互联网档あんじょう查找。

まいり

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参考さんこう文献ぶんけん

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  1. ^ 英文えいぶんBrocchieri L and Karlin S. Protein length in eukaryotic and prokaryotic proteomes. Nucleic Acids Res. 2005, 33: 3390–3400. PMID 15951512. 
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  3. ^ 英文えいぶんRichards, FM and Kundrot, CE. Identification of structural motifs from protein coordinate data: secondary structure and first-level supersecondary structure. Proteins. 1988, 3: 71–84. 
  4. ^ 英文えいぶんFrishman, D and Argos, P. Knowledge-based protein secondary structure assignment. Proteins. 1995, 23: 566–579. 
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  7. ^ 英文えいぶんPAULING L, COREY RB, BRANSON HR. Proc Natl Acad Sci U S A. 1951 Apr;37(4):205-11. The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. PMID 14816373
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延伸えんしん阅读

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  • John Tooze, Introduction to Protein Structure, Garland, 1999, ISBN 0815323042
  • 阎隆飞、孙之荣,《蛋白たんぱく分子ぶんし结构》,きよし华大がく出版しゅっぱんしゃ,1999ねんISBN 7302033293

外部がいぶ链接

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