(Translated by https://www.hiragana.jp/)
核糖体 - 维基百科，自由的百科全书 跳とべ转到内容ないよう

核かく糖とう体からだ

本页使用了标题或全文手工转换
维基百科ひゃっか，自由じゆう的てき百科ひゃっか全ぜん书
细胞生物せいぶつ学がく
动物细胞
动物细胞的てき基本きほん结构：
  1. 核かく仁ひとし
  2. 细胞核かく
  3. 核かく糖とう体からだ
  4. 囊泡
  5. 粗あら面めん内ない质网
  6. 高こう尔基体きたい
  7. 细胞骨こつ架か
  8. 光ひかり面めん内ない质网
  9. 線せん粒つぶ體からだ
  10. 液えき泡あわ
  11. 胞质溶胶
  12. 溶酶体たい
  13. 中心ちゅうしん体たい
  14. 细胞膜まく

核かく糖とう体からだ（ribosome），旧称きゅうしょう“核かく糖とう核かく蛋白たんぱく体たい”或ある“核かく蛋白たんぱく体たい”，是ぜ细胞中なか的てき一いち种细胞器き[1][注ちゅう 1]，它也是ぜ一いち種しゅ非ひ膜まく狀じょう特殊とくしゅ構造こうぞう，由ゆかり一大いちだい一いち小しょう两个亚基结合形成けいせい[2]，主要しゅよう成分せいぶん是ぜ相互そうご缠绕的てきRNA（称しょう为“核かく糖とう体たいRNA”，ribosomal RNA，简称“rRNA”）和わ蛋白たんぱく质（称しょう为“核かく糖とう体からだ蛋白たんぱく质”，ribosomal protein，简称“RP”）。核かく糖とう体からだ是ぜ细胞内ない蛋白たんぱく质合成ごうせい的てき场所，能のう读取信しん使しRNA核かく苷酸序列じょれつ所しょ包含ほうがん的てき遗传信しん息いき，并使之の转化为蛋白しろ质中氨基酸さん的てき序列じょれつ信しん息いき以合成ごうせい蛋白たんぱく质[3]。在ざい原核げんかく生物せいぶつ及真ま核かく生物せいぶつ（地球ちきゅう上うえ的てき两种具有ぐゆう细胞结构的てき主要しゅよう生命せいめい形式けいしき，前者ぜんしゃ可か细分为古こ菌きん、真ま细菌两类）的てき细胞中ちゅう都と有ゆう核かく糖とう体からだ存在そんざい。一般いっぱん而言，原核げんかく细胞只ただ有ゆう一いち种核糖とう体たい，而真核かく细胞具有ぐゆう两种核かく糖とう体たい（线粒体たい和わ叶かのう绿体中なか的てき核かく糖とう体からだ与あずか细胞质核糖とう体からだ不ふ相あい同どう）。

核かく糖とう体からだ在ざい细胞中ちゅう负责完成かんせい“中心ちゅうしん法ほう则”裡うら由よしRNA到いた蛋白たんぱく质这一いち过程[4]，此过程ほど在ざい生物せいぶつ学がく中ちゅう被ひ称しょう为“翻こぼし译”。在ざい进行翻こぼし译前，核かく糖とう体からだ小しょう次じ單元たんげん会かい先さき与あずか从细胞核かく中なか转录得え到いた的てき信しん使しRNA（messenger RNA，简称“mRNA”）结合，再さい结合核かく糖とう体からだ大だい次じ單元たんげん构成完かん整せい的てき核かく糖とう体たい之の后きさき，便びん可か以利用りよう细胞质基质中なか的てき转运RNA（transfer RNA，简称“tRNA”）运送的てき氨基酸さん分子ぶんし合成ごうせい多た肽[5]。当とう核かく糖とう体からだ完成かんせい对一いち条じょうmRNA单链的てき翻こぼし译后，大小だいしょう亚基会かい再さい次つぎ分ぶん离。

英えい语中なか的てき“核かく糖とう体からだ”（ribosome）一いち词是由よし“核かく糖とう核酸かくさん”（“ribo”）和わ希まれ腊语词根“soma”（意い为“体からだ”）组合而成的てき。

概がい述じゅつ

[编辑]
核かく糖とう體からだ組ぐみ裝そう蛋白質たんぱくしつ分子ぶんし聚合物ぶつ，其序列じょれつ由よし信しん使しRNA分子ぶんし控ひかえ制せい。這是所有しょゆう活かつ細胞さいぼう和わ相關そうかん的てき病毒びょうどく必需ひつじゅ的てき。

古こ菌きん、真ま细菌的てき细胞质中以及真ま核かく细胞的てき细胞质基质、线粒体たい和わ叶かのう绿体中なか都と含有がんゆう核かく糖とう体たい，但ただし它们各自かくじ拥有的てき核かく糖とう体からだ在ざい大小だいしょう、数量すうりょう及组成なり等とう方面ほうめん上うえ都と有ゆう所しょ不同ふどう[6]。

大小だいしょう

核かく糖とう体からだ的てき中ちゅう轴线比ひ直径ちょっけい稍やや长。 原核げんかく细胞中ちゅう的てき70S核かく糖とう体からだ直径ちょっけい约为20nm（200Å），相あい对分子ぶんし质量约为2.5MDa[7]；真ま核かく细胞细胞质基质中的てき80S核かく糖とう体からだ直径ちょっけい则介于25nm至いたり30nm之の间（250-300Å），相あい对分子ぶんし质量为3.9-4.5MDa，比ひ70S核かく糖とう体からだ大だい40%[8]，真ま核かく细胞线粒体内たいない的てき线粒体たい核かく糖とう体からだ也比70S核かく糖とう体たい稍やや大だい一いち些[9]。

数量すうりょう

核かく糖とう体からだ是ぜ原核げんかく细胞中ちゅう唯一ゆいいつ的てき一いち种细胞器，每まい个原核かく细胞中ちゅう一般いっぱん含有がんゆう约15-18×103个核糖とう体からだ；每ごと个真核かく细胞中ちゅう一般いっぱん有ゆう106至いたり107个核糖とう体たい。蛋白たんぱく质合成ごうせい旺盛おうせい的てき细胞（如未成熟せいじゅく的てき蟾蜍ひきがえる卵たまご细胞）中核ちゅうかく糖とう体たい往往おうおう比ひ正常せいじょう细胞多た，其含量りょう可か达每个细胞约1012个[10]。哺乳ほにゅう动物的てき成熟せいじゅく红细胞不ふ具有ぐゆう核かく糖とう体からだ[11]。

组成

核かく糖とう体からだ都みやこ由ゆかりrRNA及RP构成，是ぜrRNA与あずかRP的てき复合物ぶつ，属ぞく于核かく糖とう核かく蛋白たんぱく（Ribonucleoprotein，简称“RNP”）。每まい个核糖とう体からだ包含ほうがん2-4条じょうrRNA与あずか60-90种RP[注ちゅう 2]。70S核かく糖とう体たい中ちゅう，rRNA约占65%，核かく糖とう体からだ蛋白たんぱく质约占うらない35%；80S核かく糖とう体たい中ちゅう，rRNA与あずかRP之の比ひ接近せっきん1:1；而线粒つぶ体からだ核かく糖とう体たい中ちゅう蛋白たんぱく质所占うらない比例ひれい是ぜ最高さいこう的てき，在ざい这类核かく糖とう体たい中ちゅう，rRNA约占25%，核かく糖とう体からだ蛋白たんぱく质约占うらない75%。由よし于核糖とう体からだ的てき核心かくしん成分せいぶん是ぜRNA（而非DNA），核かく糖とう体からだ被ひ部分ぶぶん生物せいぶつ学がく家か认为是ぜ“RNA世界せかい”遗留至いたり今いま的てき痕あと迹[12]。（参まいり见本条目じょうもく组成章あきら节。）

结构
核かく糖とう体からだ大だい亚基（红色）和かず核かく糖とう体からだ小しょう亚基（蓝色）相あい互嵌合あい组成完かん整せい的てき核かく糖とう体たい。

原核げんかく生物せいぶつ的てき核かく糖とう体からだ与あずか真ま核かく生物せいぶつ的てき核かく糖とう体からだ十じゅう分ふん相似そうじ[13]，每まい个核糖とう体からだ都と由よし一大一小两个相互嵌合的亚基组成。根ね据すえ改あらため进自二に位い点てん模型もけい（two-site model）的てき三さん位い点てん模型もけい（three-site model）[14]，核かく糖とう体たい中ちゅう含有がんゆうA、P、E三さん个与tRNA结合的てき位い点てん[15]。除じょ以上いじょう三さん个tRNA位い点てん之の外そと，核かく糖とう体たい中ちゅう还有结合mRNA及一些翻こぼし译因子いんし的まと位い点てん。（参まいり见本条目じょうもく结构章あきら节）

功こう能のう

核かく糖とう体からだ可か以与mRNA结合，在ざい多た种翻译因子いんし的てき辅助下か读取其中的てき遗传信しん息いき，并按照あきら特定とくてい的てき信しん息いき利用りようtRNA转运来らい的てき氨基酸さん合成ごうせい具有ぐゆう特定とくてい一いち级结构的てき多た肽。对该过程有ゆう重要じゅうよう作用さよう的てき活性かっせい区域くいき是ぜ由よしRNA构成的てき，所以ゆえん核かく糖とう体からだ也被归为核かく酶[16]。（核かく糖とう体からだ执行其功能のう的てき详细过程参さん见本条目じょうもく工作こうさく过程章あきら节）

分ぶん类

核かく糖とう体からだ可か按沉降系けい数すう、细胞中ちゅう的てき存在そんざい位置いち及状态等分とうぶん类。

单位

研究けんきゅう核かく糖とう体からだ及相关物质时常用じょうよう代表だいひょう单位离心力りょく场下的てき沉降速度そくど的てき沉降系けい数すう（sedimentation coefficient）来らい描述[注ちゅう 3]。沉降系けい数すう的てき一般表达式为[注ちゅう 4][17]：

沉降系けい数すう以时间表示ひょうじ，一般いっぱん使用しよう斯维德とく伯はく格かく单位[注ちゅう 5]，符号ふごう为S。

历史事件じけん

[编辑]

基もと础研究けんきゅう

[编辑]

核かく糖とう体からだ是ぜ由ゆかり罗马尼あま亚籍细胞生物せいぶつ学がく家か乔治·埃ほこり米まい尔·帕拉德とく用よう电子显微镜于1955年ねん在ざい哺乳ほにゅう类与あずか禽类动物细胞中ちゅう首くび次じ发现直径ちょっけい20nm，富とみ含RNA，能のう够制造づくり酶，他た将しょう这种新しん细胞器き描述为密集みっしゅう的てき微粒びりゅう或ある颗粒[18]。一いち年ねん之の后きさき，A. J. Hodge等とう人じん在ざい多た种植物しょくぶつ的てき体からだ细胞中也ちゅうや发现了りょう核かく糖とう体たい，可か是ぜ当とう时人们仍无法将しょう微粒びりゅう体たい中なか的てき核かく糖とう体たい完全かんぜん区分くぶん开来[19]。后きさき来らい，乔治·帕拉德とく以及阿おもね尔伯特とく·克かつ劳德和わ克かつ里さと斯汀·德とく·迪夫みちお因いん发现核かく糖とう体からだ于1974年ねん被ひ授于诺贝尔生理学せいりがく或ある医学いがく奖。

虽然核かく糖とう体からだ作さく为一种细胞器在20世せい纪50年代ねんだい初期しょき已やめ被ひ发现，但ただし对这种细胞器仍没有ゆう统一的てき命名めいめい。直ちょく到いた1958年ねん，科学かがく家か理り查德·B·罗伯茨いばら（Richard B. Roberts）才ざい推荐人じん们使用しよう“核かく糖とう体からだ”一いち词：

从此，人にん们对几种细胞结构碎片さいへん概念がいねん上じょう的てき理解りかい逐渐清きよし晰，核かく糖とう体からだ这一细胞器本身也有了更明确的定义。这次统一命名めいめい为核糖とう体からだ及相关方面ほうめん的てき研究けんきゅう的てき发展奠定了りょう良好りょうこう的てき基もと础。

在ざい进入20世せい纪60年代ねんだい后きさき，随ずい着ぎ人じん们对核かく糖とう体からだ的てき探索たんさく的てき不断ふだん深入ふかいり，许多学がく术成果せいか也不断ふだん涌现。苏联生物せいぶつ化学かがく家か亚历山大やまだい·谢尔盖维奇き·斯皮林りん经过长期研究けんきゅう，发现核かく糖とう体からだ各かく组分实际上じょう不ふ需其他物たぶつ质辅助じょ即そく可か发生自我じが组装[21]。Warner JR等とう人じん在ざい1963年ねん发现众多核かく糖とう体からだ共同きょうどう翻こぼし译同一いち条じょうmRNA的てき现象，并将他た们发现的结构名めい命いのち为“多核たかく糖とう体からだ”（polyribosome）[22]。而B. J. McCarthy和わJ. J. Holland则1965年ねん发现被ひ干ひ扰的核かく糖とう体からだ在ざい无细胞系统中可か直接ちょくせつ利用りようDNA作さく为模板ばん合成ごうせい蛋白たんぱく质，而新しん霉素等ひとし抗生こうせい素もと可か增强ぞうきょう这种特殊とくしゅ的てき翻こぼし译[23]。在ざい对不同どう类型的てき核かく糖とう体からだ的てき研究けんきゅう方面ほうめん，汤姆·奥おく布ぬの赖恩等とう人ひと作出さくしゅつ了りょう较大贡献：1967年ねん，奥おく布ぬの赖恩等とう人じん在ざい大だい鼠ねずみ肝かん脏细胞的てき线粒体たい中ちゅう发现核かく糖とう体からだ[24]。1971年ねん，奥おく布ぬの赖恩等とう证实之の前ぜん在ざい线粒体たい中ちゅう发现的てき沉降系けい数すう约为55S的てき核かく糖とう体からだ是ぜ与あずか70S核かく糖とう体たい或ある80S核かく糖とう体からだ都と不ふ相あい同どう的てき另一类核糖とう体からだ[25]。同年どうねん，奥おく布ぬの赖恩等とう人じん又また在あ牛うし胚胎はいたい的てき肝きも脏细胞线粒つぶ体内たいない发现原本げんぽん以为只ただ存在そんざい于细胞质基もと质中的てき80S核かく糖とう体たい，并证实这些80S核かく糖とう体からだ仍具有ぐゆう合成ごうせい蛋白たんぱく质的活性かっせい[26]。

20世せい纪末各かく种显微ほろ技わざ术的发展使し人じん们对微ほろ观事物的ぶってき研究けんきゅう上じょう了りょう一いち个台阶。2000年ねん，Poul Nissen等とう人じん测得核かく糖とう体からだ大だい亚基中正ちゅうせい在ざい形成けいせい的てき肽键周しゅう围1.8nm范围内ない除じょ了りょう23S rRNA结构域いきⅤ的てき部分ぶぶん原子げんし外がい，不ふ存そん在任ざいにん何なん核かく糖とう体からだ蛋白たんぱく质侧链原子げんし，从而证明了りょう核かく糖とう体からだ是ぜ一いち种核酶[27]。

核かく糖とう体からだ及翻こぼし译系统中なか的てき相しょう关分子こ（例れい如一种被称为翻こぼし译装置そうち（translational apparatus）的てき分子ぶんし）的てき结构及功能のう是ぜ20世せい纪中期き研究けんきゅう的てき热点。直ちょく到いた今こん天てん，该领域いき的てき研究けんきゅう仍十じゅう分ふん活かつ跃。

精せい细结构研究けんきゅう

[编辑]
死し海うみ盐盒菌きん（Haloarcula marismortui）的てき50S亚基的てき三维分子结构图。分子ぶんし中ちゅう的てき淡あわ蓝色部分ぶぶん为蛋白しろ质，淡あわ橙色だいだいいろ及黄色しょく部分ぶぶん为RNA单链[28]。分子ぶんし核心かくしん的てき亮あきら绿色部分ぶぶん为亚基もと的てき活性かっせい中心ちゅうしん。

早はや在ざい20世せい纪70年代ねんだい初期しょき，人にん们已开始着手ちゃくしゅ了解りょうかい核かく糖とう体からだ整体せいたい的てき分子ぶんし结构。

21世せい纪初，在ざい人ひと们有能力のうりょく对亚显微结构进行高だか解析かいせき度ど的てき研究けんきゅう后きさき，描述核かく糖とう体からだ结构的てき精せい确度达到十じゅう分ふん之の一いち纳米[來らい源みなもと請求せいきゅう]。

2000年ねん，最初さいしょ几份关于核かく糖とう体からだ原子げんし级结构的论文连续发表：最さい先さき公布こうふ的てき是ぜ属ぞく于古こ菌きん中なか的てき死し海うみ盐盒菌きん（Haloarcula marismortui）核かく糖とう体からだ50S亚基的てき结构图[28]和わ属ぞく于细菌きん中ちゅう的てき抗こう輻射ふくしゃ奇異きい球菌きゅうきん（Deinococcus radiodurans）[29]。不ふ久之ひさゆき后きさき，属ぞく于嗜热栖热菌きん（英えい语：Thermus thermophilus）（Thermus thermophilus）核かく糖とう体からだ30S亚基的てき结构图也被ひ公布こうふ[30]。紧接着せっちゃく，又また有ゆう一份更精细的结构图被公布[31]。九きゅう年ねん后きさき，文ぶん卡特拉ひしげ曼·拉ひしげ马克里さと希まれ南みなみ、托たく马斯·施ほどこせ泰たい茨いばら和わ阿おもね达·约纳特とく因いん为确定てい这些核かく糖とう体からだ的てき详细结构和わ机つくえ制せい而被授予2009年ねん诺贝尔化学がく奖[32]。2001年ねん5月がつ，上述じょうじゅつ几份结构坐标被用よう于重现精确到5.5Å的てき嗜热栖热菌きん完かん整せい的てき70S核かく糖とう体からだ分子ぶんし结构[33]。

嗜热栖热菌きん（Thermus thermophilus）的てき30S亚基的てき三维分子结构图。分子ぶんし中ちゅう的てき淡あわ蓝色部分ぶぶん为蛋白しろ质，淡あわ橙色だいだいいろ部分ぶぶん为RNA单链[29]。

两份关于大だい肠杆菌きん（Escherichia coli）的てき70S核かく糖とう体からだ结构的てき论文则于2005年ねん被ひ发表。论文中ちゅう描述了りょう使用しようX射い线晶体からだ学がく方面ほうめん的てき技わざ术获得分とくぶん辨べん率りつ高だか达3.5Å的てき中空なかぞら核かく糖とう体たい（未み结合mRNA或あるtRNA的てき核かく糖とう体からだ）的てき结构[34]。在ざい该篇论文发表两周后きさき，一いち份基于冷电子显微镜技わざ术的结构图被公布こうふ[35]，该图以11-15Å的てき分ぶん辨べん率りつ描绘了りょう核かく糖とう体たい中ちゅう一条刚合成的肽链被输入蛋白たんぱく质输出で通どおり道どう（protein-conducting channel）的てき画面がめん。一いち年ねん之の后きさき，结合了りょうmRNA和わtRNA的てき核かく糖とう体からだ的てき原子げんし级结构图由よし两个研究けんきゅう小しょう组分别以2.8Å的てき分ぶん辨べん率りつ[36]及3.7Å的てき分ぶん辨べん率りつ[37]独立どくりつ绘出。这些结构图使人じん们最终看到いた嗜热栖热菌きん核かく糖とう体からだ与あずか在ざい该核糖とう体からだ经典区域くいき中ちゅう结合的てきmRNA、tRNA一起反应的细节。过了不ふ久ひさ，核かく糖とう体たい与一よいち些含有がんゆう夏なつ因いん-达尔加か诺序列じょれつ的てき长链mRNA的てき反はん应也被ひ在ざい4.5-5.5Å的てき分ぶん辨べん率りつ下か可か视化[38]。

在ざい2011年ねん，第だい一いち个从酵母こうぼ中ちゅう的てき酿酒酵母こうぼ菌きん（Saccharomyces cerevisiae）的てき真ま核かく生物せいぶつ80S核かく糖とう体からだ的てき完かん整せい的てき原子げんし结构由よし晶あきら体からだ衍射获得。[39]该模型がた揭示けいじ了りょう真ま核かく生物せいぶつ特有とくゆう要素ようそ的てき结构以及它们与普遍ふへん保存ほぞん内ない核かく的てき相互そうご作用さよう。

合成ごうせい

[编辑]

核かく糖とう体からだ自じ组装

[编辑]
主しゅ条目じょうもく：核かく糖とう体からだ自じ组装

在ざい细菌细胞中ちゅう，核かく糖とう体からだ是ぜ通どおり过对多た个rDNA的てき操みさお纵组的てき转录在ざい细胞质中合成ごうせい的てき[40]。 在ざい真ま核かく细胞中ちゅう，核かく糖とう体からだ的てき合成ごうせい主要しゅよう发生在ざい细胞核かく的てき核かく仁ひとし（细胞核かく中なか的てき一いち个区域くいき）里さと。在ざい该区域くいき中ちゅう，rDNA转录产生的てき45S rRNA前ぜん体からだ（rRNA的てき前ぜん体からだ分子ぶんし）与あずか从细胞质中ちゅう运来的てき蛋白たんぱく质结合あい形成けいせい80S rRNP前ぜん体からだ，80S rRNP前ぜん体からだ再さい经过加工かこう（其中的てき45S rRNA前ぜん体からだ被ひRNA酶裂きれ解かい成なり5.8S rRNA、18S rRNA及28Sr RNA的てき较小的てきrRNA片へん段だん），在ざい5-10min内うち剪切成なり32S rRNP和わ20S rRNP。20S rRNP在ざい5min内ない再さい经加工かこう形成けいせい12S rRNP，率先そっせん装そう配はい成なり40S核かく糖とう体からだ亚基。32S rRNP在ざい经加工かこう剪切为28S rRNP及5.8S rRNP后きさき，需耗费约30min才能さいのう与あずか在ざい核かく仁じん外がい合成ごうせい的てき5S rRNA（5S rDNA不ふ定位ていい在ざい核かく仁じん组织区く）共同きょうどう装そう配はい成なり60S核かく糖とう体からだ亚基。[41]大小だいしょう亚基经核かく孔あな排はい入にゅう细胞质后，装そう配はい成なり核かく糖とう体たい。

核かく糖とう体からだ一般的合成过程需要超过200种蛋白しろ质的协同配合はいごう来らい完成かんせい聚合、加工かこう核かく糖とう体内たいない的てき4个rRNA，以及将はたrRNA和わ多た种核糖とう体からだ蛋白たんぱく捆绑、组装在ざい一いち起おこり。

大小だいしょう亚基的てき聚合与あずか解かい聚

[编辑]

大小だいしょう亚基在ざい细胞质中可分かぶん离存在そんざい，但ただし两者嵌はま合成ごうせい完かん整せい核かく糖とう体からだ后きさき才ざい具ぐ备翻译能力りょく[42]。

当とうMg2+的てき浓度为10mmol/L时，大小だいしょう亚基聚合；Mg2+的てき浓度降くだ至いたり0.1mmol/L时，大小だいしょう亚基则会发生解かい聚[43]。

分布ぶんぷ及分布ぶんぷ状じょう态

[编辑]

在ざい真ま核かく细胞中ちゅう，细胞质核糖とう体からだ以其分布ぶんぷ状じょう态分为游ゆう离核糖とう体からだ（free ribosome）与あずか膜まく结合核かく糖とう体からだ（membrane-bound ribosome）两类。同どう一いち种生物的ぶってき游ゆう离核糖とう体からだ与あずか膜まく结合核かく糖とう体からだ在ざい结构上じょう是ぜ没ぼつ有ゆう区く别的，它们的てき不同ふどう只ただ在ざい于两者しゃ在ざい细胞中ちゅう分布ぶんぷ位置いち上じょう的てき差さ异。

游ゆう离核糖とう体からだ

[编辑]

约70%的てき细胞质核糖とう体からだ处于游ゆう离状态[44]，这些悬浮在ざい细胞质基质中なか的てき核かく糖とう体からだ称しょう为“游ゆう离核糖とう体からだ”。游ゆう离核糖とう体からだ几乎可か以在细胞质基质中沿细胞骨こつ架か任意にんい移うつり动。在ざい游ゆう离核糖とう体たい上じょう合成ごうせい的てき蛋白たんぱく质会直接ちょくせつ释放到いた细胞质基质中，这些蛋白たんぱく质只能のう用よう于构成なり该细胞自身じしん结构（称しょう为内うち源みなもと性せい蛋白たんぱく，如肌はだ红蛋白しろ或ある肌はだ纤维蛋白たんぱく等ひとし）。

由よし于细胞质在ざい整体せいたい上じょう处于还原氛中且常含有がんゆう高だか浓度的てき谷たに胱甘肽，所以ゆえん具有ぐゆう二に硫键的てき蛋白たんぱく质（二に硫键由ゆかり半はん胱氨酸さん残ざん基もと形成けいせい）不能ふのう在ざい游ゆう离核糖とう体たい中ちゅう合成ごうせい。

状じょう态转换

[编辑]

一いち个核糖とう体からだ是ぜ处于游ゆう离态还是膜まく结合态仅仅取决于它们正ただし在ざい翻こぼし译的mRNA单链首くび端はし第だい一いち个三联体密码子（AUえーゆーG）之の后きさき是ぜ否ひ有ゆう一いち段だん“内うち质网靶向信号しんごう序列じょれつ”（ER-targeting signal sequence，长度约为45-90nt），该序列じょれつ经核糖とう体からだ翻こぼし译，能のう得え到いた长度约为16-26个氨基もと酸さん的てき多た肽片段だん（称しょう为“信号しんごう肽”，signal peptide），这种合成ごうせい了りょう信号しんごう肽的核かく糖とう体からだ在ざい肽链延伸えんしん约80个氨基酸さん残ざん基もと后きさき将はた进入膜まく结合态[注ちゅう 7]，附着ふちゃく在ざい内ない质网上じょう[45]。

核かく糖とう体からだ翻こぼし译出的てき信号しんごう肽暴露ばくろ在ざい细胞质基质中，会かい被ひ信号しんごう识别颗粒（Signal Recognition Particle，简称SRP）识别结合，SRP能のう以其类似tRNA分子ぶんし的てき构型占うらない据すえ核かく糖とう体からだ的てきA位い点てん，使つかい核かく糖とう体からだ翻こぼし译暂时停止ていし。SPR可か识别糙面内ない质网膜まく上相かみや应的SRP受体（又また称たたえ停泊ていはく蛋白たんぱく，docking proteins），而SRP受体又また能のう使し核かく糖とう体からだ通どおり过它与内ない质网上じょう的てき易えき位い子こ（translocon）相あい连[注ちゅう 8]。当とう核かく糖とう体からだ停止ていし浮动后きさき，SRP便びん与あずか其受体からだ分ぶん离，但ただし核かく糖とう体たい将はた仍粘附ふ在ざい内ない置おけ网膜上じょう开始继续翻こぼし译，延伸えんしん的てき肽链则穿过易位い子中こなか的てき通どおり道どう进入糙面内ない质网腔[46]。

膜まく结合核かく糖とう体からだ

[编辑]

另一些粘附ふ在ざい内うち质网的てき膜まく上じょう[注ちゅう 9]或ある核かく膜まく上じょう的てき核かく糖とう体からだ称しょう为“膜まく结合核かく糖とう体からだ”。当とう一いち个核糖とう体からだ开始形成けいせい一些其他细胞器中需要利用到的蛋白质时，这类核かく糖とう体からだ可か以与相しょう应细胞器的てき细胞器き膜まく相しょう结合，成なり为膜结合核かく糖とう体たい。在ざい真ま核かく细胞中ちゅう，这一过程发生在一类称为糙面内质网的内うち质网上うえ。正せい在ざい延伸えんしん中ちゅう的てき肽链会かい不断ふだん地ち被膜ひまく结合核かく糖とう体たい透とおる过内质网膜まく注入ちゅうにゅう内ない质网腔中，再さい以囊泡的てき形式けいしき通どおり过分泌ぶんぴつ途と径みち（Secretory pathway）输送到いた的てき其他部位ぶい。膜まく结合核かく糖とう体からだ既すんで可か以合成ごうせい在ざい细胞内ない被ひ利用りよう的てき蛋白たんぱく质，也可以合成ごうせい需要じゅよう通どおり过胞吐排出はいしゅつ细胞的てき分泌ぶんぴつ蛋白たんぱく（又また称たたえ为“外そと输性蛋白たんぱく质”，如抗体こうたい、蛋白たんぱく质类激げき素もと等ひとし）[來らい源みなもと請求せいきゅう]。

聚核糖とう体からだ

[编辑]
主しゅ条目じょうもく：聚核糖とう体からだ

常つね见多个核糖とう体からだ排列はいれつ成なり螺にし纹状或ある念珠ねんじゅ状じょう，一起かずき沿着一いち条じょうmRNA单链进行翻こぼし译。这种由よし一いち个mRNA串くし起おこり来らい的てき多た个核糖とう体からだ的てき结构被ひ称しょう为“聚核糖とう体からだ”或ある“多た聚核糖とう体からだ”，它可以提高だかmRNA的てき翻こぼし译效率りつ[47]。

组成

[编辑]
  • 真ま核かく细胞拥有沉降系けい数すう为80S的てき80S核かく糖とう体からだ，它由沉降系けい数すう为40S的てき小しょう次つぎ單元たんげん和かず沉降系けい数すう为60S的てき大だい次つぎ單元たんげん组成。80S核かく糖とう体からだ包含ほうがん4种沉降系けい数すう不同ふどう的てきrRNA及逾80种RP。其中，小しょう亚基由ゆかり18S rRNA（重じゅう约0.7MDa，长约1900nt）和かず约33种RP构成，而大亚基则由5S rRNA（性せい质与70S核かく糖とう体内たいない的てき基本きほん相しょう同どう）、5.8S rRNA（重じゅう约40kDa，长约160nt）、28S rRNA（重じゅう约1.7MDa，长约4700nt）和かず约49种RP构成。[50][51][52]一いち些真核かく生物せいぶつ的てき线粒体たい或ある叶かのう绿体中也ちゅうや包つつみ含有がんゆう一大一小两个以蛋白质相连的亚基的70S核かく糖とう体たい。根ね据すえ“内うち共生きょうせい学がく说”，真ま核かく细胞中ちゅう的てき线粒体たい及叶绿体都と是ぜ由ゆかり被ひ其他细胞吞噬的てき细菌演えんじ化か而来的てき，所以ゆえん这两种细胞器中ちゅう存在そんざい的てき核かく糖とう体からだ与あずか细菌细胞中ちゅう的てき相似そうじ[53]。

相あい关组分ぶん

[编辑]

解かい离从细胞内分ないぶん离得到いた的てき核かく糖とう体からだ除じょ了りょう能のう得え到いた其本身ほんみ包含ほうがん的てき多た种较难脱离的、属ぞく于核かく糖とう体からだ蛋白たんぱく质的てき分子ぶんし（称しょう为“真ま核かく糖とう体からだ蛋白たんぱく质”，real ribosomal proteins）外そと，还可以得到いた附着ふちゃく在ざい核かく糖とう体たい上じょう的てき其他蛋白たんぱく质（称しょう为“核かく糖とう体からだ相しょう关蛋白しろ质”，proteins associated with ribosome，简称“PAR”）。这些不ふ是ぜ核かく糖とう体からだ实际组分的てき分子ぶんし主要しゅよう为参与さんよ翻こぼし译过程ほど但ただし并非核ひかく糖とう体からだ组成部分ぶぶん的てき翻こぼし译因子いんし，容易ようい被ひ洗あらい脱だっ[來らい源みなもと請求せいきゅう]。

结构

[编辑]
核かく糖とう体からだ每ごと个亚基もと都と由よし具有ぐゆう三さん级结构的rRNA（褐色かっしょく）及核かく糖とう体からだ蛋白たんぱく质（蓝色）缠绕而成。红色部分ぶぶん为活性せい中心ちゅうしん。

核かく糖とう体からだ都と由よし一大一小两个亚基构成，这两个亚基もと中ちゅう各かく具有ぐゆう为合成ごうせい中ちゅう的てき肽链、mRNA、tRNA及翻译因子いんし等分とうぶん子こ提供ていきょう的てき特殊とくしゅ的てき结构。核かく糖とう体からだ大だい亚基与あずか小しょう亚基之の间存在そんざい称しょう为“桥”的てき接触せっしょく面めん，总共有きょうゆう12对桥将しょう大だい、小しょう亚基连接起おこり来らい，它们还起到いた大だい、小しょう亚基间传递信息いき的てき作用さよう。70S核かく糖とう体からだ的てき这些桥中，除じょ了りょう3对桥中ちゅう包含ほうがん了りょうRP，其余的てき桥都由よしrRNA组成。rRNA桥主要よう由よし16S rRNA小しょう沟与23S rRNA小しょう沟之间的相互そうご作用さよう来らい建立こんりゅう。rRNA-RP桥则通どおり过蛋白しろ质识别RNA结构而实现[56]。

核かく糖とう体からだ大だい亚基

[编辑]
主しゅ条目じょうもく：核かく糖とう体からだ大だい次じ單元たんげん

核かく糖とう体からだ大だい次じ單元たんげん外そと侧边缘有三个较明显的凸起，凸とつ起おこり之の间有两处凹陷。大だい亚基内部ないぶ有ゆう一いち条じょう起源きげん于肽酰转移酶中心ちゅうしん附近ふきん，横よこ贯大亚基的てき、为合成ごうせい中ちゅう的てき肽链提供ていきょう的てき狭せま长通道どう（称しょう为“肽链输出通どおり道どう”），这条通どおり道どう长约35aa[57]（约8.5nm）。各かく种原核かく生物せいぶつ50S大だい亚基肽链输出通どおり道どう的てき孔あな径みち大小だいしょう并不完全かんぜん相しょう同どう（孔あな径みち最大さいだい约2nm，最小さいしょう约1nm），主要しゅよう由よし23S rRNA构成，同どう时需要じゅよう一いち些RP（如L4、L22、L39等とう）辅助成形せいけい[56]。有ゆう研究けんきゅう认为该通道どう具有ぐゆう动态的てき结构，不ふ仅能与あずか新生しんせい肽链中ちゅう的てき效こう应模体たい相互そうご作用さよう调节翻こぼし译效率りつ，而且能のう够调节通过通道どう的てき多た肽链的てき共きょう翻こぼし译折叠及翻こぼし译后修おさむ饰[58]。

核かく糖とう体からだ小しょう亚基

[编辑]
主しゅ条目じょうもく：核かく糖とう体からだ小しょう次じ單元たんげん

核かく糖とう体からだ小しょう次じ單元たんげん大だい致呈扁ひらた弧こ形がた，一いち面めん也有やゆう凹陷。在ざい小しょう亚基一端约三分之一处有一条为mRNA穿ほじ过提供ていきょう的てき凹槽（也称为小亚基的てき“颈部”），该凹槽そう处的空そら间局限きょくげん使し得とくmRNA的てき解かい码区呈てい现U形かたち转角构象[56]。

在ざい进行轉てん译前，两个游ゆう离的亚基结合在ざい一起かずき，协同翻こぼし译夹在ざい两者之の间的mRNA链[來らい源みなもと請求せいきゅう]。

核かく糖とう体位たいい点てん

[编辑]
  • 核かく糖とう体たいA位い点てん（amino acyl-tRNA site，简称“A位い”），也称“受位”，是ぜ核かく糖とう体内たいない接受せつじゅ新しん氨酰-tRNA的まと位い点てん，主要しゅよう部分ぶぶん位い于大亚基中ちゅう。在ざいA位くらい处5S rRNA有ゆう一段序列能与氨酰-tRNA的てきT29C环的保守ほしゅ序列じょれつ互补，便びん于新氨酰-tRNA移入いにゅうA位い。起おこり始はじめ用よう的てきtRNA没ぼつ有ゆう该段序列じょれつ，故こ它只能のう直接ちょくせつ进入核かく糖とう体たいP位い。[57]
  • 核かく糖とう体たいP位い点てん（peptidyl-tRNA site，简称“P位い”），也称“供きょう位い”，是ぜ核かく糖とう体内たいない前まえ一いち个tRNA将はた其肽基もと或ある甲かぶと酰甲硫氨酰基转移至いたり后きさき一いち个tRNA上じょう的てき位い点てん。该位点在てんざい大だい亚基中ちゅう的てき区域くいき含有がんゆう肽酰转移酶。在ざい对核糖とう体からだ结晶学がく的てき研究けんきゅう中ちゅう人じん们发现，核かく糖とう体からだ该位点てん内的ないてき肽酰转移酶附近ふきん1.8nm的てき范围内ない并没有ゆう核かく糖とう体からだ蛋白たんぱく质[59]（一般认为细胞中的主要催化剂的てき化学かがく本ほん质是蛋白たんぱく质）。该发现表明ひょうめい，核かく糖とう体たい中ちゅう的てき蛋白たんぱく质组份本身ほんみ可能かのう并不直接ちょくせつ作さく为催化か剂，而是充当じゅうとうrRNA依よ附ふ的てき架か构，并起到いた增强ぞうきょうrRNA催化能力のうりょく的てき作用さよう（参まいり见：核かく酶）。

工作こうさく过程

[编辑]
核かく糖とう体たい中ちゅう肽链延のべ长及蛋白たんぱく质被分泌ぶんぴつ入内じゅだい质网的てき过程的てき示しめせ意い动画。
参まいり见：翻こぼし译 (遗传学がく)

原核げんかく细胞与あずか真ま核かく细胞中ちゅう进行的てき翻こぼし译过程ほど并不完全かんぜん相しょう同どう，大だい致可分ぶん为被原核げんかく翻こぼし译、真ま核かく翻こぼし译与あずか古こ菌きん翻こぼし译[60]三さん种类型がた。这三种类型翻译步骤基本相同，但ただし这几种翻译中利用りよう的てき核かく糖とう体たい、mRNA及tRNA等とう在ざい结构上じょう有ゆう一定いってい差さ异，且各需要じゅよう一套翻译因子系统的参与（其中真ま核かく翻こぼし译中涉わたる及的生物せいぶつ大分おおいた子こ约有200种[61]）。

由よし核かく糖とう体からだ主ぬし导的翻こぼし译主要よう可分かぶん为起始はじめ、延伸えんしん、终止及再循环4个步骤[62]。

核かく糖とう体からだ对mRNA的てき翻こぼし译过程ほど是ぜ迅速じんそく且准确的。在ざい37℃时，细菌细胞内ない合成ごうせい肽链的てき速度そくど约为每秒まいびょう连接15个氨基もと酸さん[3]。当とう其合成ごうせい速度そくど达到每秒まいびょう连接1000个氨基もと酸さん时，错误率りつ约为十じゅう万まん分ふん之の一いち[63]。

翻こぼし译起始はじめ

[编辑]
这一系列けいれつ图片是ぜ70S核かく糖とう体からだ执行翻こぼし译功能のう过程的てき图解。（处于翻こぼし译过程中ちゅう的てきmRNA和わtRNA实际上じょう是ぜ处于核かく糖とう体内たいない部ぶ的てき。但ただし为了让读者しゃ更さら好地こうち了解りょうかいmRNA、tRNA以及之の后きさき的てき图片中ちゅう还将出で现的一些翻译因子在核糖体中的位置和变化，作者さくしゃ将はた阻挡它们的てき核かく糖とう体からだ区域くいき隐去了りょう。下した同どう。）此图展示てんじ的てき是ぜ原核げんかく翻こぼし译的起おこり始はじめ过程（结构2qnh与あずか1vsp），图中的てきmRNA与あずかtRNA正せい在ざい依よ靠もたれ各自かくじ的てき夏なつ因いん-达尔加か诺序列じょれつ与あずか反はん夏なつ因いん-达尔加か诺序列じょれつ相互そうご识别并结合あい。

原核げんかく翻こぼし译与翻こぼし译中的てき起おこり始はじめ过程基本きほん相しょう同どう：都と先さき由ゆかりfmet-tRNA、待まち翻こぼし译mRNA和わ核かく糖とう体からだ组成翻こぼし译起始はじめ复合物ぶつ（translation initiation complex）[64]。翻こぼし译的起おこり始はじめ过程需要じゅよう起おこり始はじめ因子いんし参与さんよ，已やめ发现的てき原核げんかく起おこり始はじめ因子いんし有ゆう3种，古こ菌きん起おこり始はじめ因子いんし有ゆう4种，真ま核かく起おこり始はじめ因子いんし有ゆう12种。

肽链延伸えんしん

[编辑]

翻こぼし译起始はじめ后きさき，核かく糖とう体からだ沿mRNA链由5'端はし朝あさ3'端はし移うつり动。从起おこり始はじめ密みつ码子处开始はじめ，核かく糖とう体からだ利用りよう具有ぐゆう与あずか当とう前まえ正ただし在ざい翻こぼし译的密みつ码子相あい对应的てき反はん密みつ码子的てき氨酰-tRNA携带的てき氨基酸さん合成ごうせい肽链。核かく糖とう体からだ每ごと翻こぼし译一个三联体密码子就为延伸中的肽链的C端はし添加てんか一いち分子ぶんし氨基酸さん，其自身じしん也同时顺着ぎmRNA单股移うつり动一いち段だん距离。

肽链延伸えんしん阶段是ぜ一个不断循环进行的过程（直ちょく至いたり核かく糖とう体からだ到いた达终止密みつ码子处）。该阶段だん可か再さい细分为进位い、成なり肽和移うつり位い三さん个步骤。真ま核かく及原核かく翻こぼし译延伸えんしん阶段的てき不同ふどう主要しゅよう在ざい于各自かくじ延伸えんしん因子いんし体系たいけい的てき不同ふどう：已やめ发现的てき原核げんかく延伸えんしん因子いんし有ゆう3种，古こ菌きん延伸えんしん因子いんし有ゆう2种，真ま核かく延伸えんしん因子いんし有ゆう2种[72]。

此圖展示てんじ的てき是ぜ原核げんかく翻譯ほんやく中ちゅう的てき延伸えんしん過程かてい中なか的てき進しん位い步ふ驟（結構けっこう2wrn與あずか2wro）。圖ず中ちゅう左側ひだりがわ紫色むらさきいろ部分ぶぶん為ため攜帶了りょう氨基醯-tRNA的てきEF-Tu，它通過つうかEF-Ts水すい解かいGTP產さん生せい能のう量りょう推動處しょ於核糖とう體たいA位くらい的てきtRNA進入しんにゅうP位い。

进位

[编辑]

根ね据すえ核かく糖とう体たいA位い内ないmRNA部分ぶぶん密みつ码子的てき引导，具有ぐゆう对应反はん密みつ码子的てき氨基酰-tRNA进入A位くらい的てき步ふ骤，称しょう为“进位”。

  • 原核げんかく翻こぼし译中，结合了りょうGTP的てき延伸えんしん因子いんしEF-Tu（EF-Tu·GTP）与あずか氨基酰-tRNA形成けいせい氨基酰-tRNA·EF-Tu·GTP三元复合物并进入核糖体A位い。EF-Ts催化水みず解かい复合物ぶつ携带的てきGTP产生能のう量りょう完成かんせい进位。之これ后きさき，EF-Tu·GDP脱だつ离核糖とう体たい，EF-Tu则释放出ほうしゅつGDP并与EF-Ts重じゅう新しん复合形成けいせいEF-T，以待再さい次つぎ被ひ利用りよう。
  • 真ま核かく翻こぼし译中，氨基酰-tRNA由ゆかりeEF-1以复合成ごうせい氨基酰-tRNA·eEF-1·GTP三元复合物的形式带入核糖体的A位くらい[73]。GTP水すい解かい后きさき，eEF-1·GDP离开核かく糖とう体たい。在ざい真ま菌きん细胞中ちゅう，延伸えんしん步ふ骤还需要じゅよう第だい三さん种真核かく延伸えんしん因子いんし（eEF-3）参加さんか，其作用よう是ぜ维持翻こぼし译的准じゅん确性[72]。
此圖展示てんじ的てき是ぜ原核げんかく翻譯ほんやく的てき延伸えんしん過程かてい中なか的てき轉てん肽步驟（結構けっこう2wdk與あずか2wdl），圖ず中ちゅう標しめぎ出いずる了りょう核かく糖とう體からだ內A、P、E三さん個こ位い點てん。在ざい該步中ちゅう，肽醯轉移てんい酶催化か核かく糖とう體たいP位くらい的てきtRNA運うん載の的てき基もと團だん轉移てんい到いたA位くらい內tRNA轉てん運うん的てき氨基酸さん上じょう，E位くらい內的是ぜ卸おろし載の後のち準備じゅんび排出はいしゅつ核かく糖とう體からだ的てきtRNA。亮あきら綠色みどりいろ部分ぶぶん為ためtRNA上じょう運うん載の的てき肽鏈或ある氨基酸さん。

转肽

[编辑]

核かく糖とう体からだ的てき肽酰转移酶催化か位い于核糖とう体たいP位くらい的てきtRNA上じょう运载的てき甲きのえ酰甲硫氨酰基或ある肽酰基もと转移到いたA位い内ない刚进入にゅう核かく糖とう体からだ的てき新しん氨基酰-tRNA转运的てき氨基酸さん上じょう，使つかい前者ぜんしゃ的てき羧基与あずか后きさき者しゃ的てき氨基之これ间脱水だっすい缩合形成けいせい肽键。此步骤称为“转肽”（transpeptidation）。

转肽步ふ骤完全ちょん由ゆかり核かく糖とう体からだ大だい亚基内ない的てき核かく酶催化完成かんせい[74]。在ざい转肽这一いち步ほ骤中生成せいせい的てき肽酰-tRNA将はた占うらない据すえ核かく糖とう体たいA位くらい，而P位い中ちゅう刚卸载甲酰甲硫氨酰基或ある肽酰基もと的てき空そら载tRNA则将进入核かく糖とう体からだ的てきE位い。

此圖展示てんじ的てき是ぜ原核げんかく翻譯ほんやく的てき移うつり位い過程かてい中なか的てき移うつり位い步ふ驟（結構けっこう2wri與あずか2wrj）。左側ひだりがわ紫色むらさきいろ部分ぶぶん為ため原核げんかく延伸えんしん因子いんし中なか的てきEF-G，能のう促使核かく糖とう體からだ內的tRNA發生はっせい位い點てん間あいだ的てき移動いどう。

移うつり位い

[编辑]

EF-G将はた位くらい于核糖とう体たいA位くらい的てきtRNA推入P位くらい的てき步ふ骤称为“移うつり位い”。

EF-G具有ぐゆう转位酶活性かっせい，能のう催化GTP水すい解かい提供ていきょう能のう量りょう，推动处于核かく糖とう体たいA位くらい的てき肽酰-tRNA[75]，使つかい之の进入P位くらい（同どう时使P位い中ちゅう的てきtRNA进入E位くらい、并使E位くらい的てきtRNA排出はいしゅつ核かく糖とう体からだ），核かく糖とう体からだ也沿mRNA移うつり动一个密码子。核かく糖とう体たい移うつり位い后きさき，其A位くらい将はた再さい次つぎ空そら出で，为新氨基酰-tRNA进位提供ていきょう空そら间。

在ざい肽链延伸えんしん的てき过程中ちゅう，上述じょうじゅつ三个步骤是重复循环的。循环每ごと完成かんせい一いち次じ，肽链的てきC端はし便びん加入かにゅう一个氨基酸分子，直ちょく至いたり翻こぼし译进入にゅう终止阶段。

翻こぼし译终止とめ

[编辑]
此圖展示てんじ的てき是ぜ原核げんかく翻譯ほんやく中ちゅう的てき終止しゅうし過程かてい（結構けっこう2b64與あずか2b66）。左側ひだりがわ紫色むらさきいろ部分ぶぶん是ぜ原核げんかく釋放しゃくほう因子いんしRF-1，它能識別しきべつ某ぼう些終止しゅうし密みつ碼子使し翻譯ほんやく停止ていし。由よし於圖中ちゅうmRNA末まつ端はし和わ終止しゅうし因數いんすう的てき解析かいせき度ど較低，所以ゆえん只ただ能のう看み到いた大だい致的樣子ようす，而不能ふのう觀かん察到它們的てき精細せいさい結構けっこう。

在ざい核かく糖とう体からだ读取至いたり终止密みつ码子[注ちゅう 10]时，翻こぼし译进入にゅう终止阶段。翻こぼし译的终止需要じゅよう释放因子いんし的てき参与さんよ[76]。已やめ发现的てき原核げんかく释放因子いんし有ゆう3种，而真ま核かく释放因子いんし有ゆう2种[77][注ちゅう 11]。

  • 原核げんかく翻こぼし译中，终止密みつ码子由よしⅠ类释放因子いんし能のう识别[78]。其中，RF-1能のう识别终止密みつ码子UAA、UAG；而RF-2能のう识别UAA、UGA[79]。RF-1或あるRF-2进入核かく糖とう体たいA位くらい与あずか终止密みつ码子互补配はい对后使し翻こぼし译停止ていし。RF-3可か使つかい核かく糖とう体内たいない部ぶ的てき肽酰转移酶改变构象ぞう，从而发挥酯酶活性かっせい水すい解かい多た肽与tRNA之の间的化学かがく键。在ざいRR作用さよう下か，空そら载tRNA、mRNA和わRF都と与あずか核かく糖とう体からだ分ぶん离，核かく糖とう体からだ的てき大だい、小しょう亚基也发生せい解かい聚[來らい源みなもと請求せいきゅう]。
  • 在ざい真ま核かく翻こぼし译中，三种终止密码子都由eRF-1识别[80]。真ま核かく翻こぼし译的终止过程与原よはら核かく翻こぼし译的也大体だいたい相しょう同どう[81]。

联读翻こぼし译

[编辑]
主しゅ条目じょうもく：联读翻こぼし译

翻こぼし译终止とめ失しつ败可能かのう导致核かく糖とう体からだ越えつ过终止どめ密みつ码子，朝ちょうmRNA的てき3'端はし继续翻こぼし译，这种现象称しょう为“联读翻こぼし译”（read-through translation）。已やめ发现多た种mRNA联读翻こぼし译的产物达到可か检测的てき水平すいへい。许多具有ぐゆう重要じゅうよう生理せいり意い义的蛋白たんぱく质就是ぜ通どおり过这种方式しき合成ごうせい的てき。[82]

核かく糖とう体からだ再さい循环

[编辑]

核かく糖とう体からだ再さい循环是ぜ核かく糖とう体からだ参与さんよ的てき翻こぼし译中的てき最さい后きさき一いち个过程ほど。在ざい该过程ほど中ちゅう，核かく糖とう体からだ复合物ぶつ发生解体かいたい，以便投入とうにゅう下か一いち次じ使用しよう。该过程ほど是ぜ在ざい核かく糖とう体からだ再さい循环因子いんし（RRF）和かず参与さんよ蛋白たんぱく质合成ごうせい过程中ちゅう转位的てき延伸えんしん因子いんし（EF-G）的てき协同作用さよう下か完成かんせい的てき。核かく糖とう体からだ在ざい其再循环过程中ちゅう由ゆかりRRF的てき结构域いきⅠ识别结合核かく糖とう体からだ的てき功こう能のう。RRF的てき结构域いきⅡ则具有ぐゆう将はた核かく糖とう体からだ解かい离为大だい、小しょう次じ單元たんげん的てき能力のうりょく。[83]

功こう能のう抑制よくせい

[编辑]

化学かがく药剂师如今已やめ可か以利用りよう细菌与あずか真ま核かく生物せいぶつ（如人ひと类）细胞中核ちゅうかく糖とう体からだ结构的てき差さ异来提ひっさげ取ど或ある合成ごうせい能のう抵抗ていこう细菌感染かんせん而不损伤受感染かんせん者しゃ自身じしん细胞的てき抗生こうせい素もと（如氨基糖とう苷类抗生こうせい素もと、四环素类抗生素等ひとし蛋白たんぱく质合成ごうせい抑制よくせい剂类抗生こうせい素もと），这类抗生こうせい素もと能のう抑制よくせい感染かんせん患者かんじゃ的てき病原びょうげん体たい微生物びせいぶつ的てき细胞内ない的てき蛋白たんぱく质合成ごうせい。基もと于70S核かく糖とう体からだ与あずか80S核かく糖とう体からだ结构上じょう的てき不同ふどう，细菌细胞中ちゅう的てき70S核かく糖とう体からだ较容易ようい受到某ぼう些抗生せい素的すてき损害而真核かく细胞中ちゅう的てき80S核かく糖とう体からだ却可以不受影响[84]。虽然一些真核生物的线粒体中也含有类似细菌核糖体的70S核かく糖とう体たい，但ただし线粒体たい拥有具有ぐゆう一定选择透过性、使つかい这些抗生こうせい素もと不能ふのう随意ずいい透とおる过的双そう层磷脂双そう分子ぶんし膜まく，所以ゆえん这些细胞器き也可以避免めん该类抗生こうせい素もと对其中核ちゅうかく糖とう体からだ的てき影かげ响[85]。

参まいり见

[编辑]

注ちゅう释

[编辑]
  1. ^ 因いん为在某ぼう些场合あい“细胞器き”一词也会被用于专指具有磷脂双そう分子ぶんし层膜まく结构的てき亚细胞结构，而核糖とう体からだ虽然已やめ是ぜ一种公认的细胞器，却是没ぼつ有ゆう被膜ひまく包つつみ裹、完全かんぜん裸はだか露ろ的てき大分おおいた子こ，所以ゆえん核かく糖とう体からだ有ゆう时会被ひ严格地ち定てい义为“无膜细胞器き”（non-membranous organelles）。
  2. ^ 70S核かく糖とう体たい、80S核かく糖とう体たい或ある线粒体たい核かく糖とう体たい各自かくじ拥有的てきrRNA与あずかRP的てき数量すうりょう是ぜ相しょう对固定こてい的てき，但ただし三者组分之间的数量差异较大。文中ぶんちゅう给出的てき范围是ぜ指ゆび不同ふどう类核糖とう体からだ所しょ含rRNA与あずかRP的てき数量すうりょう的てき范围，而不是ぜ某ぼう单独一类核糖体各组分的范围。参まいり见本条目じょうもく组成一いち节。
  3. ^ 需注意ちゅうい的てき是ぜ，沉降系けい数すう代表だいひょう的てき并不是ぜ物ぶつ质的大小だいしょう或ある数量すうりょう，所以ゆえん核かく糖とう体からだ各かく组分名称めいしょう中ちゅう的てき数字すうじ相しょう加か并不等とう于原核かく糖とう体からだ名称めいしょう中ちゅう的てき数字すうじ。例れい如，70S核かく糖とう体からだ实际上じょう由よし30S核かく糖とう体からだ亚基及50S核かく糖とう体からだ亚基组成，而30+50≠70。
  4. ^ 其中，ωおめが代表だいひょう离心转子的てき角速度かくそくど（单位为rad/s），r代表だいひょう物ぶつ质到旋转中心ちゅうしん的てき距离（单位为m），代表だいひょう沉降速度そくど（单位为m/s）。
  5. ^ 蛋白たんぱく质、核酸かくさん及核糖とう核かく蛋白たんぱく等とう生物せいぶつ大分おおいた子こ的てき沉降系けい数すう往往おうおう在ざい10-13s左右さゆう，为方便びん起おこり见，沉降系けい数すう中ちゅう10-13s可か换算为一个斯维德伯格单位，量りょう纲为秒。
  6. ^ 原文げんぶん：
  7. ^ 翻こぼし译时未み在ざいmRNA上じょう读取到いた上述じょうじゅつ信号しんごう序列じょれつ的てき核かく糖とう体からだ则仍将しょう保持ほじ游ゆう离状态。核かく糖とう体からだ转变为膜结合态只是ぜ为了合成ごうせい能のう导入内ない质网腔并分ぶん泌到细胞外的がいてき蛋白たんぱく质，合成ごうせい非ひ分泌ぶんぴつ蛋白たんぱく的てき游ゆう离态核かく糖とう体からだ不ふ需要じゅよう转换至いたり膜まく结合态。
  8. ^ 易えき位い子こ是ぜ一いち种蛋白たんぱく质偶联通道どう，糙面内ない质网膜まく中ちゅう存在そんざい能のう与あずかSRP受体结合的てき易えき位い子こ，故こ核かく糖とう体からだ可か以粘附ふ在ざい糙面内ない质网上じょう。
  9. ^ 粘ねば附ふ了りょう核かく糖とう体からだ的てき内ない质网被ひ称しょう为“粗あら面めん内ない质网”（或ある“糙面内ない质网”），这种内ない质网因いん其表面めん附ふ有ゆう核かく糖とう体からだ所以ゆえん比ひ光ひかり面めん内ない质网显得更さら粗そ糙而得とく名めい。
  10. ^ 终止密みつ码子有ゆう三さん种，分ふん别为UAA（赭石密みつ码子）、UAG（琥珀こはく密みつ码子）和かずUGA（蛋白石たんぱくせき密みつ码子）。三种终止密码子都不对应任何氨基酰-tRNA，所以ゆえん不能ふのう被ひ任にん何なん氨基酰-tRNA识别。
  11. ^ 原核げんかく释放因子いんし分ぶん为RF、RR两类，其中RF可か再さい细分为RF1与あずかRF2（Ⅰ类）及RF3（Ⅱ类）。真ま核かく释放因子いんし仅有RF，也可细分为两类：eRF1（Ⅰ类）与あずかeRF3（Ⅱ类）。

参考さんこう文献ぶんけん

[编辑]
  1. ^ 朱しゅ正威まさたけ、赵占良りょう等とう. 生物せいぶつ1分子ぶんし与あずか细胞. 北京ぺきん市し海うみ淀よど区く中ちゅう关村南大みなみおお街がい17号ごう院いん1号ごう楼ろう: 人民じんみん教育きょういく出版しゅっぱん社しゃ. 2007年ねん: 44–46 [2011年ねん]. ISBN 978-7-107-17670-8. （原始げんし内容ないよう存そん档于2017-06-13） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  2. ^ Masatoshi Kondo, Gudmundur Eggerston, Jerome Eisenstadt & Peter Liengyel. Ribosome Formation from Subunits: Dependence on Formylmethionyl-transfer RNA in Extracts from E. coli. (PDF). Nature. 1968-10-26, 220 (5165): 368–371. PMID 4879330. doi:10.1038/220368a0 （英えい语）. 
  3. ^ 3.0 3.1 朱しゅ正威まさたけ、赵占良りょう等とう. 生物せいぶつ2 遗传与进化. 北京ぺきん市し海うみ淀よど区く中ちゅう关村南大みなみおお街がい17号ごう院いん1号ごう楼ろう: 人民じんみん教育きょういく出版しゅっぱん社しゃ. 2007年ねん: 44–46 [2011]. ISBN 978-7-107-17672-2. （原始げんし内容ないよう存そん档于2017-06-13） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  4. ^ 李り振ふ刚. 中心ちゅうしん法ほう则导论（一いち）. 生物せいぶつ学がく杂志. 1993, (4) [2011-02-27]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-07-24） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  5. ^ Albert E. Dahlberg. RIBOSOME STRUCTURE The Ribosome in Action. Science. 2001-05-04, 292 (5518): 868–869 [2011-03-07]. doi:10.1126/science.1061513. （原始げんし内容ないよう存そん档于2015-09-24） （英えい语）. 
  6. ^ 吴鹤龄. 分子ぶんし遗传学がく简介. 遗传. 1982 [2011-03-08]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-07-24） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  7. ^ Jamie H. Cate , Marat M. Yusupov , Gulnara Zh. Yusupova , Thomas N. Earnest and Harry F. Noller. X-ray Crystal Structures of 70 S Ribosome Functional Complexes. Science. 1999-09-24, 285 (5436): 2095–2104. doi:10.1126/science.285.5436.2095 （英えい语）. 
  8. ^ Adam Ben-Shem, Lasse Jenner, Gulnara Yusupova and Marat Yusupov. Crystal Structure of the Eukaryotic Ribosome. Science. 2010-11-26, 330 (6008): 1203–1209. doi:10.1126/science.1194294 （英えい语）. 
  9. ^ Hamilton, M.G. and O'Brien, T.W. Ultracentrifugal Characterization of the Mitochondrial Ribosome and Subribosomal Particles of Bovine Liver: Molecular Size and Composition.. Biochemistry. 1974-12-17, 13 (26): 5400–5403 [2011-03-18]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-04-16） （英えい语）. 
  10. ^ 罗进贤. 分子生物学ぶんしせいぶつがく引论. 广东: 中山なかやま大学だいがく出版しゅっぱん社しゃ. 1987年ねん11月: 299 （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  11. ^ 李り依よ新しん、潘はん桂かつら珍ちん. 哺乳ほにゅう动物成熟せいじゅく红细胞的呼吸こきゅう方式ほうしき. 生物せいぶつ学がく教学きょうがく. 2007, 32 (8) [2011-03-23]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-07-24） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  12. ^ Cech T. Structural biology. The ribosome is a ribozyme. Science. 2000-08-01, 289 (5481): 878–879. PMID 10960319. doi:10.1126/science.289.5481.878 （英えい语）. 
  13. ^ Bruce Alberts; et al. The Molecular Biology of the Cell, fourth eddition. Garland Science. 2002: 342. ISBN 0-8153-3218-1 （英えい语）. 
  14. ^ Hans-Jorg Rheinberger, Hanssternbach, and Knud H.Nierhaus. Three tRNA binding sites on Escherichia coli ribosomes (aminoacyl-tRNA site / peptidyl-tRNA site / chloramphenicol) (PDF). Biochemistry. 1981-09, 78 (9): 5310–5314 [2011-03-08]. （原始げんし内容ないよう存そん档 (PDF)于2021-08-03） （英えい语）. 
  15. ^ Rajendra K. Agrawal , Pawel Penczek , Robert A. Grassucci , Yanhong Li , ArDean Leith , Knud H. Nierhaus and Joachim Fran. Direct Visualization of A-, P-, and E-Site Transfer RNAs in the Escherichia coli Ribosome. Science. 1996-02-16, 271 (5251): 1000–1002 [2011-03-08]. doi:10.1126/science.271.5251.1000. （原始げんし内容ないよう存そん档于2015-09-24） （英えい语）. 
  16. ^ Rodnina MV, Beringer M, Wintermeyer W. How ribosomes make peptide bonds. Trends Biochem. Sci. 2007-01, 32 (1): 20–26 [2011-03-08]. PMID 17157507. doi:10.1016/j.tibs.2006.11.007. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-04-16） （英えい语）. 
  17. ^ 谢圣高だか、郗娟、宁勇、邹光楣. 沉降系けい数すう单位斯维德とく伯はく格かく及其在ざい生物せいぶつ大分おおいた子中こなか的てき应用. 湖北こほく中ちゅう医学いがく院いん学がく报. 2006, 8 (2) [2011-02-20]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2015-05-09） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  18. ^ G.E. Palade. A small particulate component of the cytoplasm. J Biophys Biochem Cytol. 1955-01, 1 (1): 59–68 [2011-03-11]. PMID 14381428. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-04-16） （英えい语）. 
  19. ^ A. J. Hodge, E. M. Martin, and R. K. Morton. The Structure of Some Cytoplasmic Components of Plant Cells in Relation to the Biochemical Properties of Isolated Particles. J Biophys Biochem Cytol. 1957-01-25, 3 (1): 61–70 [2011-03-11]. PMID 13416311. （原始げんし内容ないよう存そん档于2021-06-29） （英えい语）. 
  20. ^ Roberts, R. B. "Introduction" in Microsomal Particles and Protein Synthesis.. New York: Pergamon Press, Inc. 1958 （英えい语）. 
  21. ^ Alexander S. Spirin. The Ribosomeas a Conveying Thermal Ratchet Machine. J Biol Chem. 2009-08-07, 284 (32): 21103–21119 [2011-03-06]. PMID 19416977. doi:10.1074/jbc.X109.001552. （原始げんし内容ないよう存そん档于2021-08-03） （英えい语）. 
  22. ^ Warner JR, Knopf PM, Rich A. A multiple ribosomal structure in protein synthesis. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1963, 49: 122–129. PMC 300639 可免费查阅. PMID 13998950. doi:10.1073/pnas.49.1.122 （英えい语）. 
  23. ^ B. J. McCarthy and J. J. Holland. Denatured DNA as a Direct Template for in vitro Protein Synthesis (PDF). Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States. 1965-09, 54 (3): 880–886 [2011-03-06]. PMC 219759 可免费查阅. PMID 4955657. doi:10.1073/pnas.54.3.880. （原始げんし内容ないよう存そん档 (PDF)于2021-08-03） （英えい语）. 
  24. ^ O'Brien, T.W.; Kalf, G.F. Ribosomes from Rat Liver Mitochondria. II. Partial Characterization. J. Biol. Chem. 1967-05-10, 242 (9): 2180–2185 [2011-03-12]. PMID 6022864. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-04-16） （英えい语）. 
  25. ^ O'Brien, T.W. The General Occurrence of 55S Ribosomes in Mammalian Liver Mitochondria. J. Biol. Chem. 1971-05-25, 246 (10): 3409–3417 [2011-03-05]. PMID 4930061. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-07-24） （英えい语）. 
  26. ^ Thomas W. O'Brien. Occurrence of Active 80S Ribosomes in Subcellular Particles in the Mitochondrial Fraction of Fetal Bovine Liver (PDF). the Journal of Cell Biology. 1979-05-01, 53 (2): 590–594 [2011-03-06]. PMC 2108128 可免费查阅. （原始げんし内容ないよう存そん档 (PDF)于2021-06-29） （英えい语）. 
  27. ^ Nissen P, Hansen J, Ban N, Moore P, Steitz T. The structural basis of ribosome activity in peptide bond synthesis. Science. 2000-08-11, 289 (5481): 920–929 [2011-03-05]. doi:10.1126/science.289.5481.920. （原始げんし内容ないよう存そん档于2015-09-24） （英えい语）. 
  28. ^ 28.0 28.1 Ban N, Nissen P, Hansen J, Moore P, Steitz T. The complete atomic structure of the large ribosomal subunit at 2.4 ångström resolution. Science. 2000-08-11, 289 (5481): 905–920 [2011-03-08]. PMID 10937989. doi:10.1126/science.289.5481.905. （原始げんし内容ないよう存そん档于2015-09-24） （英えい语）. 
  29. ^ 29.0 29.1 Schluenzen F, Tocilj A, Zarivach R, Harms J, Gluehmann M, Janell D, Bashan A, Bartels H, Agmon I, Franceschi F, Yonath A. Structure of functionally activated small ribosomal subunit at 3.3 Åresolution. Cell. 2000, 102 (5): 615–23. PMID 11007480. doi:10.1016/S0092-8674(00)00084-2. 
  30. ^ Wimberly BT, Brodersen DE, Clemons WM Jr, Morgan-Warren RJ, Carter AP, Vonrhein C, Hartsch T, Ramakrishnan V. Structure of the 30S ribosomal subunit. Nature. 2000-09, 407 (6802): 327–39. PMID 11014182. doi:10.1038/35030006. 
  31. ^ Wimberly BT, Brodersen DE, Clemons WM Jr, Morgan-Warren RJ, Carter AP, Vonrhein C, Hartsch T, Ramakrishnan V. Structure of the 30S ribosomal subunit.. Nature. 2000-09-21, 407 (6802): 327–339 [2011-03-08]. PMID 11014182. doi:10.1038/35030006. （原始げんし内容ないよう存そん档于2016-10-02） （英えい语）. 
  32. ^ 2009年ねん诺贝尔化学がく奖 （页面存そん档备份，存そん于互联网档案あん馆），诺贝尔基金ききん会かい。
  33. ^ Yusupov MM, Yusupova GZ, Baucom A, Lieberman K, Earnest TN, Cate JH, Noller HF. Crystal structure of the ribosome at 5.5 ångström resolution.. Science. 2001-05-04, 292 (5518): 883–896 [2011-03-08]. PMID 11283358. doi:10.1126/science.1060089. （原始げんし内容ないよう存そん档于2015-09-24） （英えい语）. 
  34. ^ Schuwirth BS, Borovinskaya MA, Hau CW, Zhang W, Vila-Sanjurjo A, Holton JM, Cate JH. Structures of the bacterial ribosome at 3.5 ångström resolution.. Science. 2005-11-04, 310 (5749): 827–834 [2011-03-09]. PMID 16272117. doi:10.1126/science.1117230. （原始げんし内容ないよう存そん档于2015-09-24） （英えい语）. 
  35. ^ Mitra K, Schaffitzel C, Shaikh T, Tama F, Jenni S, Brooks CL 3rd, Ban N, Frank J. Structure of the E. coli protein-conducting channel bound to a translating ribosome.. Nature. 2005-11-17, 438 (7066): 318–324 [2011-03-09]. PMID 16292303. doi:10.1038/nature04133. （原始げんし内容ないよう存そん档于2017-07-02） （英えい语）. 
  36. ^ Selmer, M., Dunham, C.M., Murphy, F.V IV, Weixlbaumer, A., Petry S., Kelley, A.C., Weir, J.R. and Ramakrishnan, V. Structure of the 70S ribosome complexed with mRNA and tRNA.. Science. 2006-09-26, 313 (5795): 1935–1942 [2011-03-09]. PMID 16959973. doi:10.1126/science.1131127. （原始げんし内容ないよう存そん档于2015-09-24） （英えい语）. 
  37. ^ Korostelev A, Trakhanov S, Laurberg M, Noller HF. Crystal structure of a 70S ribosome-tRNA complex reveals functional interactions and rearrangements.. Cell. 2006-09-22, 126 (6): 1065–1077 [2011-03-09]. PMID 16962654. doi:10.1016/j.cell.2006.08.032. （原始げんし内容ないよう存そん档于2014-01-11） （英えい语）. 
  38. ^ Yusupova G, Jenner L, Rees B, Moras D, Yusupov M. Structural basis for messenger RNA movement on the ribosome.. Nature. 2006-11-26, 444 (7117): 391–394 [2011-03-09]. PMID 17051149. doi:10.1038/nature05281. （原始げんし内容ないよう存そん档于2015-10-25） （英えい语）. 
  39. ^ Ben-Shem A, Garreau de Loubresse N, Melnikov S, Jenner L, Yusupova G, Yusupov M. The structure of the eukaryotic ribosome at 3.0 Å resolution. Science. 2011-02, 334 (6062): 1524–1529 [2014-03-23]. PMID 22096102. doi:10.1126/science.1212642. （原始げんし内容ないよう存そん档于2012-02-06）. 
  40. ^ Hillebrand A, Wurm R, Menzel A, Wagner R. The seven E. coli ribosomal RNA operon upstream regulatory regions differ in structure and transcription factor binding efficiencies. Biol Chem. 2005-06, 386 (6): 523-534 [2011-02-19]. PMID 16006239. doi:10.1515/BC.2005.062. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-04-16） （英えい语）. 
  41. ^ 吴光耀こうよう. 精しらげ英えい教案きょうあん. 北京ぺきん安定あんてい门外黄き寺てら大だい街がい乙おつ一いち号ごう: 军事谊文出版しゅっぱん社しゃ. 2005年ねん6月がつ: 1057–1058 [2011年ねん2月がつ]. ISBN 7-80150-306-6 （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  42. ^ 沈同、王おう镜岩、赵邦悌. 生物せいぶつ化学かがく（下しも册さつ）. 上海しゃんはい: 高等こうとう教育きょういく出版しゅっぱん社しゃ. 1980年ねん12月: 670 [2010年ねん11月29日にち]. ISBN 9787040110890 （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  43. ^ Görisch H, Goss DJ, Parkhurst LJ. Kinetics of ribosome dissociation and subunit association studied in a light-scattering stopped-flow apparatus. Biochemistry. 1976-12-18, 15 (26): 5743–5753 [2011-02-19]. PMID 795460. doi:10.1021/bi00671a010. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-04-16） （英えい语）. 
  44. ^ Cooper HL, Bergerand SL, Braverman R. Freeribosomes in physiologically nondividing cells. Human peripheral lymphocytes.. The Journal of Biological Chemistry. 1976-08-25, 251 (16): 4891–4900 [2011-03-09]. PMID 956167. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-07-24） （英えい语）. 
  45. ^ 吴光耀こうよう等とう. 精しらげ英えい教案きょうあん 基もと础生物せいぶつ学がく教程きょうてい. 北京ぺきん安定あんてい门外黄き寺てら大だい街がい乙おつ一いち号ごう: 军事谊文出版しゅっぱん社しゃ. 2005: 1033–1035 [2011]. ISBN 7-80150-306-6 （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  46. ^ 陳ちん建けん民みん、卓たく忠ちゅう隆たかし. 從したがえ酵母こうぼ菌きん的てき醣化作用さよう到いた哺乳ほにゅう細胞さいぼう的てき寡醣轉移てんい酶 (PDF). 生物せいぶつ醫學いがく. 2009, 2 (1): 76–89. （原始げんし内容ないよう (PDF)存そん档于2015-05-08） （中ちゅう文ぶん（繁しげる體からだ））. 
  47. ^ Harvey Lodish; et al. 4.5. Stepwise Formation of Proteins on Ribosomes .. Molecular cell biology. New York: Scientific American Books. 1999 [2011-03-18]. ISBN 0-7167-3136-3. （原始げんし内容ないよう存そん档于2019-09-13） （英えい语）. 
  48. ^ J Brosius, M L Palmer, P J Kennedy, and H F Noller. Complete nucleotide sequence of a 16S ribosomal RNA gene from Escherichia coli. (PDF). Proc Natl Acad Sci USA. 1978-10-10, 75 (10): 4801–4805 [2011-02-24]. PMID 368799. （原始げんし内容ないよう存そん档 (PDF)于2015-09-24） （英えい语）. 
  49. ^ Barciszewska MZ, Szymański M, Erdmann VA, Barciszewski J. Structure and functions of 5S rRNA.. Acta Biochim. 2001, (48): 191–198 [2011-03-10]. PMID 11440169. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-04-10） （英えい语）. 
  50. ^ 50.0 50.1 50.2 核かく糖とう体からだ相しょう关信息いき1. （原始げんし内容ないよう存そん档于2011年ねん1月がつ11日にち）. 
  51. ^ 51.0 51.1 核かく糖とう体からだ相しょう关信息いき2. [2011-02-24]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2008-07-24）. 
  52. ^ 52.0 52.1 王おう镜岩、朱しゅ圣庚、徐じょ长法. 生物せいぶつ化学かがく第だい三さん版はん. 北京ぺきん市し西城にししろ区く德とく外がい大だい街まち4号ごう: 高等こうとう教育きょういく出版しゅっぱん社しゃ. 2002年ねん: 474 [2011年ねん2月がつ9日にち]. ISBN 7-04-011088-1 （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  53. ^ Bruce Alberts; et al. The Molecular Biology of the Cell, fourth edition.. Garland Science. 2002: 808. ISBN 0-8153-3218-1 （英えい语）. 
  54. ^ O'Brien, T.W. The General Occurrence of 55S Ribosomes in Mammalian Liver Mitochondria. (PDF). J. Biol. Chem. 1971-05-25, 245 (10): 3409–3417 [2011-03-07]. PMID 4930061. （原始げんし内容ないよう存そん档 (PDF)于2020-07-24） （英えい语）. 
  55. ^ 杨斌、郝飞. 线粒体たい核かく糖とう体からだ蛋白たんぱく与あずか线粒体たい疾病しっぺい. 中国ちゅうごく优生与あずか遗传杂志. 2005, (7) [2011-02-25]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-07-24） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  56. ^ 56.0 56.1 56.2 核かく糖とう体からだ亚基结构. [2011-03-14]. 
  57. ^ 57.0 57.1 聂剑出で、吴国利こくり、张翼伸しん、杨绍钟、刘鸿铭. 生物せいぶつ化学かがく简明教程きょうてい. 北京ぺきん市し东城区く沙すな滩后街がい55号ごう: 高等こうとう教育きょういく出版しゅっぱん社しゃ. 2002年ねん: 275–276. ISBN 7-04-007259-9 （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  58. ^ 陈初光こう. 核かく糖とう体からだ肽链输出通どおり道どう对基因いん表ひょう达的调控作用さよう. 国外こくがい医学いがく·分子生物学ぶんしせいぶつがく分册ぶんさつ. 2002, (6) [2011-02-24]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-07-24） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  59. ^ Denis L.J. Lafontaine & David Tollervey. The function and synthesis of ribosomes. Nature Reviews Molecular Cell Biology. 2001, 2 (7): 514–520 [2011-02-25]. PMID 11433365. doi:10.1038/35080045. （原始げんし内容ないよう存そん档于2017-07-07） （英えい语）. 
  60. ^ Gabriela Ring, Paola Londei & Jerry Eichler. Protein biogenesis in Archaea: addressing translation initiation using an invitro protein synthesis system for Haloferaxvolcanii. FEMS Microbiol Lett. 2007-05, 270 (1): 34–41 [2011-03-16]. PMID 17286573. doi:10.1111/j.1574-6968.2007.00649.x. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-04-10） （英えい语）. 
  61. ^ 蒋达和わ. 真ま核かく翻こぼし译因子いんし与あずか蛋白たんぱく质生物せいぶつ合成ごうせい. 生物せいぶつ化学かがく与あずか生物せいぶつ物理ぶつり进展. 1992, (6) [2011-02-22]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-07-24） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  62. ^ 郭かく鹏、张立强きょう 、静せい国こく忠ちゅう. 蛋白たんぱく质生物せいぶつ合成ごうせい的てき第だい四よん步ほ:翻こぼし译终止とめ后きさき复合物的ぶってき解体かいたい. 生物せいぶつ化学かがく与あずか生物せいぶつ物理ぶつり进展. 2005, (6) [2011-02-22]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-07-24） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  63. ^ H. G. Gassen 罗迪安やす. 核かく糖とう体からだ在ざい蛋白たんぱく质生物せいぶつ合成ごうせい中ちゅう的てき功こう能のう. 遗传工程こうてい. 1984, (1) [2011-02-22]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-07-24） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  64. ^ Allen, G. S. and Frank, J. Structural insights on the translation initiation complex: ghosts of a universal initiation complex. Molecular Microbiology. 2007-02, 63 (4): 941–950 [2011-02-20]. PMID 17238926. doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05574.x. （原始げんし内容ないよう存そん档于2015-07-18） （英えい语）. 
  65. ^ Shine J, Dalgarno L. Determinant of cistron specificity in bacterial ribosomes. Nature. 1975-05-06, 254 (5495): 34–38 [2011-02-19]. PMID 803646. doi:10.1038/254034a0. （原始げんし内容ないよう存そん档于2012-06-01） （英えい语）. 
  66. ^ Angelita Simonetti, Stefano Marzi, Alexander G. Myasnikov, Attilio Fabbretti, Marat Yusupov, Claudio O. Gualerzi & Bruno P. Klaholz. Structure of the 30S translation initiation complex. Nature. 2008-09-18, 455 (7211): 416–420 [2011-02-20]. PMID 18758445. doi:10.1038/nature07192. （原始げんし内容ないよう存そん档于2010-03-05） （英えい语）. 
  67. ^ 段だん瑞峰ずいほう、李り刚. 细胞内部ないぶ核かく糖とう体からだ进入位い点てん研究けんきゅう进展. 生物せいぶつ技わざ术通讯. 2004, (5) [2011-02-22]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-04-16） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  68. ^ 李り颖、冯建生せい. 真ま核かく生物せいぶつmRNA的てき帽ぼう结构与帽ぼう结合蛋白たんぱく. Life Science Research. 1999, 3 (4) [2011-02-19]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2015-05-09） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  69. ^ 徐じょ飞虎、许宝青あお. 真ま核かく细胞中ちゅう无义介かい导的mRNA降くだ解かい. 细胞生物せいぶつ学がく杂志. 2008, 30 (1) [2011-02-20]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2015-07-04） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  70. ^ Kozak M. Point mutations define a sequence flanking the AUG initiator codon that modulates translation by eukaryotic ribosomes.. Cell. 1986-01-31, 44 (2): 283–292 [2011-03-16]. PMID 3943125. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-04-16） （英えい语）. 
  71. ^ M Kozak. Comparison of initiation of protein synthesis in procaryotes, eucaryotes, and organelles.. Microbiol Rev. 1983-03, 47 (1): 1–45 [2011-03-16]. PMID 6343825. （原始げんし内容ないよう存そん档于2021-11-08） （英えい语）. 
  72. ^ 72.0 72.1 于长春はる. 真ま核かく生物せいぶつ多た肽链的てき延伸えんしん. 生命せいめい的てき化学かがく. 1995, (4) [2011-02-21]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-07-24） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  73. ^ 周しゅう冰、曹诚、刘传暄. 翻こぼし译延伸えんしん因子いんし1A的てき研究けんきゅう进展. 生物せいぶつ技わざ术通讯. 2007, (2) [2011-02-24]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-04-10） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  74. ^ 潘はん珉、曹槐、刘次全ぜん. rRNA——行使こうし核かく糖とう体からだ功こう能のう的てき主体しゅたい. 生命せいめい的てき化学かがく. 2004, (3) [2011-02-27]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-04-10） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  75. ^ 李り世よ博はく、周しゅう永ひさし行ぎょう、章あきら俊しゅん斌あきら、程ほど晓锋、席せき真しん. Sparsomycin的てき手性てしょう对核糖とう体たい移うつり位い的てき影かげ响. 第だい六届全国化学生物学学术会议论文摘要集. 2009 [2011-02-27]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-11-06）. 
  76. ^ 邹友平ひらめ、陈胜文ぶん. 核かく糖とう体内たいない多た肽链翻こぼし译终止とめ机つくえ制せい. 生命せいめい的てき化学かがく. 2002, (2) [2011-02-22]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-08-03）. 
  77. ^ Weaver, Robert F. Molecular Biology. New York, NY: McGraw-Hill. 2005: 616-621 [2011]. ISBN 0072846119 （英えい语）. 
  78. ^ Capecchi, M. R. Polypeptide chain termination in vitro: Isolation of a release factor. Proc. Natl. Acad. Sci. 1967-09, 58 (3): 1144–1151 [2011-03-16]. PMID 5233840. （原始げんし内容ないよう存そん档于2021-08-03） （英えい语）. 
  79. ^ Scolnick, E., R. Tompkins, T. Caskey, and M. Nirenberg. Release factors differing in specificity for terminator codons. Proceedings of National Academy of Sciences USA. 1968-10, 61 (2): 768–772 [2011-03-16]. PMID 4879404. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-04-16） （英えい语）. 
  80. ^ Frolova L, Le Goff X, Rasmussen HH, Cheperegin S, Drugeon G, Kress M, Arman I, Haenni AL, Celis JE, Philippe M. A highly conserved eukaryotic protein family possessing properties of polypeptide chain release factor. Nature. 2002-12-15, 372 (6507): 701–703. PMID 7990965. doi:10.1038/372701a0 （英えい语）. 
  81. ^ Kisselev L, Ehrenberg M, Frolova L. Termination of translation: interplay of mRNA, rRNAs and release factors?. EMBO J. 2003-01-15, 22 (2): 175–182 [2011-03-16]. PMC 140092 可免费查阅. PMID 12514123. doi:10.1093/emboj/cdg017. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-04-10） （英えい语）. 
  82. ^ 张伊平ひらめ、祁国荣. 联读翻こぼし译的几种方式ほうしき. 生命せいめい的てき化学かがく. 1983, (6) [2011-02-22]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-08-08） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  83. ^ 张立强きょう、郭かく鹏、张洪杰、静せい国こく忠ちゅう. 结构域いき间相互そうご作用さよう导致的てき大だい肠杆菌きん核かく糖とう体からだ再さい循环因子いんし(RRF)的てき协同去さ折おり叠及其对功こう能のう的てき提示ていじ. 第だい十次中国生物物理学术大会论文摘要集. 2006 [2011-02-27]. （原始げんし内容ないよう存そん档于2021-01-14） （中ちゅう文ぶん（简体））. 
  84. ^ Recht MI, Douthwaite S, Puglisi JD. Basis for prokaryotic specificity of action of aminoglycoside antibiotics.. EMBO J. 1999-01-01, 18 (11): 3133–3138 [2011-03-17]. PMC 1171394 可免费查阅. PMID 10357824. doi:10.1093/emboj/18.11.3133. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-04-16） （英えい语）. 
  85. ^ Denslow ND, O'Brien TW. Susceptibility of 55S mitochondrial ribosomes to antibiotics inhibitory to prokaryotic ribosomes, lincomycin, chloramphenicol and PA114A.. Biochem Biophys Res Commun. 1974-03-15, 57 (1): 9–16 [2011-03-17]. PMID 4597411. （原始げんし内容ないよう存そん档于2020-04-10） （英えい语）. 

外部がいぶ链接

[编辑]
维基共ども享とおる资源上うえ的てき相しょう关多媒体ばいたい资源：核かく糖とう体からだ
检索自じ“https://zh.wikipedia.org/w/index.php?title=核かく糖とう体たい&oldid=83730268”